| Catepsinas | |
|---|---|
| Estructura de la catepsina K | |
| Identificadores | |
| Símbolo | catepsina |
| Pfam | PF00112 |
| Interpro | IPR000668 |
| INTELIGENTE | Pepto_C1 |
| PROSITO | PDOC00126 |
| SCOP | 1aec |
| SUPERFAMILIA | 1aec |
| Estructuras proteicas disponibles | |
| Pfam | estructuras |
| AP | RCSB AP ; PDBe ; PDBj |
| PDBsum | modelo 3d |
Las catepsinas son proteasas , en su mayoría intracelulares. La mayoría de las catepsinas están activas dentro de los lisosomas , destruyendo las moléculas que han sido capturadas por la célula . Según la estructura del sitio activo, las catepsinas se dividen en proteasas de cisteína, serina y aspartato. Las más numerosas son las catepsinas que contienen cisteína en su sitio activo: estas son las catepsinas B , C , H, F, L, K, O, S, V/L2 , X, W. Las serina proteasas incluyen las catepsinas A y G , y las proteasas aspárticas son D y E.
El valor de pH óptimo para la acción de las catepsinas es de 3,8. La actividad de las catepsinas aumenta en las células tumorales. Las catepsinas del grupo B son similares a la tripsina; grupo D - actúan como pepsina , activan otras catepsinas. La catepsina del grupo G es más activa en los leucocitos polimorfonucleares y actúa de manera similar a la quimotripsina.
| Péptidos antimicrobianos : contenido de gránulos de granulocitos | |
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| Gránulos azurofílicos : |
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| Gránulos de neutrófilos específicos: |
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| Gránulos de eosinófilos : |
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| Proteasas : cisteína (tiol) proteasas ( EC 3.4.22) | |
|---|---|
| Kalpaín |
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| caspasa |
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| catepsina | |
| Derivado de plantas (frutos) | |
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