Criptocromos ( griego κρυπτός - oculto, griego χρώμα - color) - una clase de proteínas sensibles a la luz de plantas y animales . Estas proteínas permiten que las células perciban la luz azul y ultravioleta .
Todos los criptocromos del trébol de Tal ( Arabidopsis thaliana ) contienen un dominio PHR más cercano al extremo N (del inglés photoliasa h omology r elated ), que realiza una función de fotosensor y tiene un alto grado de homología con las fotoliasas , enzimas que transportan reparación del ADN dependiente de la luz . Hay dos bolsillos en el dominio PHR que se unen a los cromóforos : la pterina (5,10-meteniltetrahidrofolato) se encuentra más cerca del extremo N y la flavina ( FAD ) se encuentra más cerca del extremo C [1] . El genoma de Arabidopsis contiene tres genes que codifican criptocromos: AtCry1 y AtCry2 . La superficie del dominio PHR de CRY1 y CRY2 está predominantemente cargada negativamente, lo que conduce a la incapacidad de estas proteínas para unirse al ADN y llevar a cabo su reparación. Es CRY1/2 que actúan como fotorreceptores. El gen AtCry3 codifica una proteína que pertenece a la clase de criptocromos cry-DASH (del inglés D rosophila, Arabidopsis, S ynechocystis , H omo). Las proteínas cry-DASH se pueden unir tanto a ADN de cadena doble como de cadena sencilla, y también pueden reparar ADN de cadena sencilla que contiene dímeros de ciclobutano-pirimidina . Sin embargo, la participación de las proteínas cry-DASH en la fotorrecepción no se comprende bien. Las proteínas CRY1/2 tienen una parte C-terminal extendida (extensión C-terminal CCT); la proteína CRY3 se caracteriza por un alargamiento del extremo N-terminal. La parte C-terminal de las proteínas CRY1/2 está menos conservada y es responsable de la unión del criptocromo a las parejas y de la transducción de señales . Esta región tiene un dominio DAS , que incluye una secuencia de tres motivos cortos: D QXVP, secuencias cídicas (ácidas) y ricas en serina (enriquecidas en serina).
Se han encontrado cinco genes que codifican criptocromos en el genoma del helecho piloso Adiantum venerin ( Adiantum capillus-veneris ).
Los criptocromos tienen una absorción significativa en las regiones azul (320–390 nm) y verde (390–500 nm) del espectro de luz visible . El papel de la antena (cromóforo captador de luz) en los criptocromos lo realiza la pterina. Cuando la pterina absorbe un cuanto de luz, su excitación se transfiere a la molécula FAD, que desempeña el papel de un "centro de reacción". El punto de partida en el ciclo de trabajo del criptocromo es el estado completamente oxidado de FAD. La absorción de un cuanto de luz azul conduce a la fotorreducción de un electrón, lo que resulta en la formación de la forma radical semiquinona de FADH • . El donante de electrones es una tríada de triptófanos ubicados muy cerca de FAD, la fuente del protón es desconocida [2] . FADH • forma de criptocromo está activa, provocando una respuesta fisiológica a la luz azul. La absorción adicional de un cuanto de luz verde conduce al segundo acto de fotorreducción de un electrón de la semiquinona y la formación de una forma inactiva y completamente reducida de FADH- . En el curso de la relajación oscura, se produce la oxidación completa de FADH y se produce la formación de la forma de criptocromo FAD oxidado inicial, es decir, se cierra el ciclo de trabajo del criptocromo.
Se supone que el efector en criptocromo es el dominio CCT. Esto está indicado por estudios en los que se demostró que la sobreexpresión de fragmentos aislados del dominio CCT de los criptocromos CRY1/2 condujo a la fotomorfogénesis constitutiva [3] . Además, se sabe que mutaciones en el dominio CCT conducen a la inactivación del criptocromo CRY1 [4]
Se muestra que el dominio CCT experimenta una transición dependiente de la luz de un estado ordenado a uno desordenado. En este caso, se produce una interacción entre el dominio CCT desordenado del criptocromo y la ubiquitina ligasa COP1. Sin embargo, varios datos también indican que el dominio CCT desordenado puede servir como sustrato para las quinasas dependientes de la luz . Se sabe que CRY1/2 puede formar homodímeros, se supone que la capacidad de dimerizar juega un papel importante en la señalización.
CRY1 se localiza tanto en el núcleo como en el citoplasma , mientras que el papel funcional de estos grupos no se ha dilucidado por completo [5] . CRY2 tiene una localización nuclear.
La respuesta fisiológica de las plantas a la luz azul está determinada por su calidad (longitud de onda) e intensidad.
Los criptocromos juegan un papel clave en los fototropismos , torceduras de crecimiento dirigidas. La iluminación de las hojas con luz azul conduce a un aumento de la apertura de los estomas . La luz azul también provoca el crecimiento de las hojas, la diferenciación de los cloroplastos , la apertura de los cotiledones y el enderezamiento del ápice de los brotes [6] .
Los estudios de varios animales y plantas han demostrado que el criptocromo juega un papel clave en los ritmos circadianos .
Varios investigadores plantearon la hipótesis [8] de que, gracias al criptocromo de la retina de los ojos, las aves pueden literalmente "ver" el campo magnético de la Tierra .
Los criptocromos son proteínas extremadamente antiguas ( conservadas evolutivamente ): son bastante similares incluso en especies estrechamente relacionadas.