Amilasa ( otro griego ἄμυλον - almidón) - una enzima , glicosil hidrolasa , que descompone el almidón en oligosacáridos , pertenece a las enzimas digestivas . Rompe el enlace glucosídico α-1,4. La amilasa está presente en la saliva de los humanos y algunos mamíferos, donde la enzima inicia el proceso químico de la digestión de los alimentos. Los alimentos con alto contenido de almidón y bajo contenido de azúcar, como el arroz y las patatas, pueden volverse dulces cuando se mastican durante mucho tiempo debido a la conversión del almidón en azúcar por la amilasa. El páncreas y las glándulas salivales secretan amilasa, que descompone el almidón en disacáridos y trisacáridos, que, a su vez, son convertidos por otras enzimas en glucosa, una fuente de energía para el cuerpo.
En la historia, la amilasa se convirtió en la primera enzima descubierta cuando el químico francés Anselm Payen describió la diastasa en 1833, una enzima (en realidad, una mezcla de enzimas) que descompone el almidón en maltosa . Según otros datos, la amilasa fue descubierta en 1814 por el académico de la Academia de Ciencias de San Petersburgo K. S. Kirchhoff .
Según la especificidad del sustrato, las amilasas se clasifican en alfa, beta y gamma amilasa.
La α-amilasa (1,4-α- d - glucano - glucanohidrolasa, glucogenasa; código CF - 3.2.1.1) es una enzima dependiente del calcio . Este tipo incluye la amilasa de las glándulas salivales y la amilasa pancreática [1] . Es capaz de hidrolizar la cadena de polisacáridos del almidón y otros carbohidratos de cadena larga en cualquier lugar. Así, el proceso de hidrólisis se acelera y conduce a la formación de oligosacáridos de varias longitudes. En los animales, la α-amilasa es la principal enzima digestiva. La actividad de la α-amilasa es óptima en un entorno neutro ( pH = 6,7-7,0). La enzima también se encuentra en plantas (por ejemplo, en avena ), en hongos (en Ascomycetes y Basidiomycetes ) y bacterias ( Bacillus ).
La β-amilasa (1,4-α- d -glucano-maltohidrolasa; código CF 3.2.1.2) está presente en bacterias, hongos y plantas, pero está ausente en animales. Escinde el segundo enlace α-1,4-glucosídico del extremo, formando así el disacárido maltosa . A medida que las frutas maduran , la β-amilasa descompone el almidón de la fruta en azúcares, lo que da como resultado el sabor dulce de las frutas maduras. En las semillas, la β-amilasa está activa en la etapa previa a la germinación, mientras que la α-amilasa es importante durante la germinación de la semilla.
La β-amilasa de trigo es un componente clave en la formación de malta . La β-amilasa bacteriana está involucrada en la degradación del almidón extracelular.
γ-amilasa (1,4-α- d -glicano-glucohidrolasa, glucano-1,4-α-glucosidasa, amiloglucosidasa, exo-1,4-α-glucosidasa, glucoamilasa, α-glucosidasa lisosomal; código CF - 3.2. 1.3) escinde el último enlace glucosídico α-1,4, lo que conduce a la formación de glucosa . Además, la γ-amilasa es capaz de hidrolizar el enlace α-1,6-glucosídico. A diferencia de otras amilasas, la γ-amilasa es más activa en condiciones ácidas (a pH = 3).
Algunos tipos de levadura pueden descomponer el almidón con la ayuda de la amilasa en disacáridos y trisacáridos, que luego se utilizan en la vida, lo que resulta en la formación de etanol , dióxido de carbono (CO 2 ) y otros metabolitos que le dan al pan un sabor y sabor específicos. "levantar" la masa. Pero la levadura de panadería ( Saccharomyces cerevisiae ) no puede hacer esto, por lo que en las tecnologías modernas de horneado, la amilasa se usa como uno de los componentes importantes de un aditivo especial. La adición de amilasa a la masa permite que la levadura utilice parte del almidón de la harina para la actividad vital, lo que acelera el proceso de fermentación y, al mismo tiempo, permite que el panadero ahorre dinero al reducir la cantidad de azúcar utilizada.
La amilasa bacteriana se usa en detergentes para ropa para descomponer el almidón presente en la ropa.
En la industria alimentaria, la amilasa está registrada como aditivo alimentario E1100 como mejorador de harina y pan.
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Hidrolasas ( EC 3): glicosilhidrolasas ( EC 3.2.1) | |
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