| lactato deshidrogenasa | |
|---|---|
| Identificadores | |
| Código KF | 1.1.1.27 |
| número CAS | 9001-60-9 |
| Bases de datos de enzimas | |
| IntEnz | vista IntEnz |
| BRENDA | entrada BRENDA |
| ExPASy | Vista de NiceZyme |
| metaciclo | camino metabólico |
| kegg | entrada KEGG |
| PRIAM | perfil |
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontología de genes | AmiGO • EGO |
| Búsqueda | |
| PMC | artículos |
| PubMed | artículos |
| NCBI | Proteínas NCBI |
| CAS | 9001-60-9 |
| Archivos multimedia en Wikimedia Commons | |
| Lactato deshidrogenasa A (subunidad M) | |
|---|---|
| Lactato deshidrogenasa M 4 ( isoenzima que se encuentra en el músculo esquelético ). AP 1I10 . | |
| Notación | |
| simbolos | LDHA ; LDHM |
| CAS | 9001-60-9 |
| gen entrez | 3939 |
| HGNC | 6535 |
| OMIM | 150000 |
| RefSeq | NM_005566 |
| UniProt | P00338 |
| Otros datos | |
| Código KF | 1.1.1.27 |
| Lugar | 11 cap. , 11p15.4 |
| ¿ Información en Wikidata ? | |
| Lactato deshidrogenasa B (subunidad H) | |
|---|---|
| Notación | |
| simbolos | LDHB ; LDHL |
| CAS | 9001-60-9 |
| gen entrez | 3945 |
| HGNC | 6541 |
| OMIM | 150100 |
| RefSeq | NM_002300 |
| UniProt | P07195 |
| Otros datos | |
| Código KF | 1.1.1.27 |
| Lugar | 12 cap. , 12p12.2-12.1 |
| ¿ Información en Wikidata ? | |
Subunidad C de lactato deshidrogenasa | |
|---|---|
| Notación | |
| simbolos | LDHC |
| CAS | 9001-60-9 |
| gen entrez | 3948 |
| HGNC | 6544 |
| OMIM | 150150 |
| RefSeq | NM_002301 |
| UniProt | P07864 |
| Otros datos | |
| Código KF | 1.1.1.27 |
| Lugar | 11 cap. , 11p15.5-15.3 |
| ¿ Información en Wikidata ? | |
La lactato deshidrogenasa (L-lactato: NAD-oxidorreductasa (LDH) 1.1.1.27) es una enzima involucrada en las reacciones de la glucólisis [1] . La lactato deshidrogenasa cataliza la conversión de lactato a piruvato , produciendo NADH.
Por primera vez, Maerhof obtuvo la lactato deshidrogenasa a partir de músculo lavado en 1909 , y en 1940 Straub la obtuvo en forma cristalina.
La lactato deshidrogenasa es resistente a los ataques químicos, como los reactivos que oxidan o bloquean los grupos sulfhidrilo , como el yodoacetato y el yodobenzoato . La actividad de la lactato deshidrogenasa disminuye con un aumento en la concentración de piruvato por encima de 10-4 M. Se produce una inactivación significativa, reversible con la adición de cisteína , tras la incubación con paracloromercuribenzoato .
La coenzima de la lactato deshidrogenasa es el dinucleótido de nicotinamida y adenina , abreviado como NAD. NAD es una coenzima de tipo dinucleótido en la que dos nucleósidos 5'-monofosfatos están unidos por un enlace fosfoanhídrido.
Un análisis de LDH se incluye en un análisis de sangre bioquímico . Normas:
La lactato deshidrogenasa cataliza la interconversión de piruvato y lactato con interconversión concomitante de NADH y NAD + . Convierte el piruvato, el producto final de la glucólisis, en lactato cuando falta o falta oxígeno , y realiza la reacción inversa durante el ciclo de Cori en el hígado. A altas concentraciones de lactato, la enzima exhibe inhibición por retroalimentación y se reduce la tasa de conversión de piruvato a lactato. También cataliza la deshidrogenación del 2-hidroxibutirato , pero este es un sustrato mucho más pobre que el lactato.
La LDH en humanos usa His(193) como aceptor de protones y funciona al unísono con la coenzima (Arg 99 y Asn 138) y los residuos de unión al sustrato (Arg106; Arg169; Thr 248) [2] [3] . El sitio activo His (193) se ha encontrado no solo en la forma humana de LDH, sino también en muchos animales diferentes, lo que sugiere una evolución convergente de LDH. Dos subunidades de LDH diferentes (LDH-A, también conocida como subunidad M de LDH, y LDH-B, también conocida como subunidad H de LDH) comparten el mismo sitio activo y los mismos aminoácidos involucrados en la reacción. Una diferencia notable entre las dos subunidades que componen la estructura terciaria de la LDH es la sustitución de glutamina (en la cadena H) por alanina (en la cadena M). Se cree que este pequeño pero notable cambio es la razón por la cual la subunidad H puede unirse más rápido al NAD y la actividad catalítica de la subunidad M no se reduce en presencia del dinucleótido de acetilpiridinedenina , mientras que la actividad de la subunidad H se reduce por un factor. de cinco [4] .
Tienen una composición diferente de subunidades M (músculo) y H (corazón) . La numeración va en función de la movilidad en el gel durante la electroforesis [5] .
LDH 1 - (НННН) - que tiene la mayor movilidad, está contenido principalmente en el miocardio ;
LDH 2 - (HHHM) - se localiza principalmente en eritrocitos y riñones .
LDH 3 - (HHMM) - se encuentra principalmente en los pulmones ;
LDH 4 - (NMMM) - se localiza principalmente en los músculos esqueléticos y en parte en los hepatocitos . Esta es la razón por la que con la enfermedad de Botkin , la actividad y el contenido de LDH-5 y LDH-4 aumentan simultáneamente en el suero sanguíneo del paciente;
LDH 5 - (MMMM) - que tiene la menor movilidad, principalmente localizada en los hepatocitos ;
Las isoenzimas se utilizan en el diagnóstico de ataques cardíacos, isquemia, daño renal, etc. El nivel de lactato deshidrogenasa se correlaciona con la gravedad de la enfermedad que provocó la liberación de la enzima en la sangre [6] .