Metaloproteinasa de matriz 15
La metalopeptidasa de matriz 15 ( en inglés matrix metallopeptidase 15, MMP15 ) es una endopeptidasa de membrana de la subfamilia de las metaloproteinasas de matriz , codificada por el genoma humano MMP15 .
Función
MMP15 escinde varios componentes de la matriz extracelular, activa la progelatinasa A.
Estructura
La proteína sintetizada consta de 669 aminoácidos. Después de la escisión del péptido señal y del propéptido por la endopeptidasa furina , la proteína madura comprende 538 aminoácidos. Consiste en una región extracelular N-terminal (494 aminoácidos), un único fragmento transmembrana y una región citosólica corta (23 aminoácidos). La región extracelular incluye 4 dominios similares a la hemopexina, un interruptor de cisteína, 4 sitios de unión al zinc y un sitio catalítico. [una]
Especificidad del tejido
MMP15 se expresa predominantemente en el hígado, la placenta, los testículos, el intestino grueso y el intestino delgado. Además, se observa un nivel significativo de MMP15 en el páncreas, los riñones, los pulmones, el corazón y los músculos esqueléticos.
Véase también
Notas
- ↑ UniprotP51511 . Consultado el 20 de octubre de 2012. Archivado desde el original el 6 de diciembre de 2017. (indefinido)
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