Gema una

joya una
General
nombres tradicionales	Hierro-citoporfirina IX, formilporfirina
química fórmula	C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
Rata. fórmula	C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
Propiedades físicas
Masa molar	852,837 g/ mol
Clasificación
registro número CAS	18535-39-2
PubChem	5288529
SONRISAS	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46 ,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p -2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45- 25?;/t46-;/m0./s1ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
CHEBI	24479
ChemSpider	21106444
La seguridad
NFPA 704	0 0 0
Los datos se basan en condiciones estándar (25 °C, 100 kPa) a menos que se indique lo contrario.
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El hemo a  es un tipo de hemo , un complejo de coordinación de un ligando de porfirina macrocíclica y un átomo de hierro .

Relación con otras gemas

El hemo a difiere del hemo B en que su cadena lateral de metilo en la posición ocho se oxida a un grupo aldehído , y el grupo hidroximetil farnesilo se une a la cadena lateral de vinilo en la posición tres. El hemo a tiene una estructura similar al hemo O : ambos contienen un radical farneseno en la posición tres, pero el hemo a O no tiene un grupo aldehído, sino que conserva un grupo metilo. La estructura exacta del hemo a , basada en el estudio del hemo reducido con Fe(II) mediante resonancia magnética nuclear y espectroscopia infrarroja , se publicó en 1975 [1] .

Historia

El hemo a fue aislado por primera vez por el bioquímico alemán Otto Warburg en 1951. También demostró que es un componente activo de la metaloproteína citocromo c-oxidasa integrada en la membrana [2] .

Estereoquímica

Hasta hace poco no estaba resuelta la cuestión de la estructura química completa del hemo a , la posición geométrica del átomo de carbono en la 3ª posición del anillo I permaneció incierta hasta el final, recientemente se ha publicado un estudio que establece su pertenencia a la quiral Configuración en S [3] .

Al igual que el hemo b , el hemo a normalmente se une a la apoproteína a través de enlaces de coordinación entre el hemo de hierro y las cadenas laterales de aminoácidos. Se encuentra en la hemoglobina , la mioglobina y también en una importante enzima de la cadena respiratoria: la citocromo c oxidasa [4] .

El hemo a en la citocromo oxidasa c (CSO) está unido por dos cadenas laterales de histidina (mostrada en rosa) [5]

Un ejemplo de una metaloproteína que contiene hemoa es la citocromo c oxidasa . Esta proteína altamente compleja contiene hemo a en dos sitios con diferentes funciones. El hierro hemo a en el citocromo a tiene seis coordenadas, ya que está conectado a otros seis átomos, mientras que en el citocromo a3 está conectado a solo cinco átomos, lo que hace que el sexto enlace esté disponible para unirse al oxígeno molecular [5] . Además, la enzima transporta tres iones de cobre y varios iones de potasio y sodio. Se cree que tanto el hemo A en CSO intercambian fácilmente electrones entre sí, así como con iones de cobre y citocromo c ubicado cerca .

Según la opinión actual, dos grupos formilo y una cadena lateral isoprenoide desempeñan un papel importante en la conservación de la energía de reducción de oxígeno por parte de la citocromo c oxidasa . El CSO parece ser el responsable de almacenar esta energía y bombear protones al espacio intramitocondrial [6] .

Véase también

• hemoproteína
• Citocromo c-oxidasa (complejo IV de la cadena de respiración celular )

Fuentes

1. ↑ Caughey, WS et al. Heme A de citocromo c oxidasa (inglés)  // Revista de química biológica  : revista. - 1975. - vol. 250 . - Pág. 7602-7622 .  
2. ↑ Warburg, O y Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel  (neopr.)  // Zeitschrift für Physiologische Chemie . - 1951. - T. 288 . - S. 1-4 . -doi : 10.1515 / bchm2.1951.288.1.1 .
3. ↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Configuración absoluta del grupo hidroxifarnesiletilo del hemo A, determinada por análisis estructural de rayos X de corazón bovino citocromo c oxidasa utilizando métodos aplicables a una resolución de 2,8 Angstrom  //  Acta Crystallographica D : diario. - Unión Internacional de Cristalografía , 2005. - Vol. 61 , núm. 10 _ - P. 1373-1377 . -doi : 10.1107/ S0907444905023358 .
4. ↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. El hemo de espín bajo de la citocromo c oxidasa como elemento impulsor del proceso de bombeo de protones  (inglés)  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 2003. - vol. 100 , núm. 26 . - Pág. 15304-15309 . -doi : 10.1073/ pnas.2635097100 . — PMID 14673090 .
5. ↑ 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoué, N.; Yao, M.; Fei, MJ; Peters Libeu, C. Cambios estructurales de cristales acoplados a redox en el citocromo del corazón bovino con oxidasa  // Ciencia  :  revista. - 1998. - vol. 280 , núm. 5370 . - P. 1723-1729 . -doi : 10.1126 / ciencia.280.5370.1723 . — PMID 9624044 .
6. ↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. La vía de bombeo de protones de la citocromo c oxidasa del corazón bovino   // Procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 2007. - vol. 104 , núm. 10 _ - Pág. 4200-4205 . -doi : 10.1073/ pnas.0611627104 . —PMID 17360500 .