Lakkaza

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Lakkaza

Sitio lacasa que contiene tres átomos de cobre. Cobre en marrón, nitrógeno en azul
Identificadores
Código KF 1.10.3.2
número CAS 80498-15-3
Bases de datos de enzimas
IntEnz vista IntEnz
BRENDA entrada BRENDA
ExPASy Vista de NiceZyme
metaciclo camino metabólico
kegg entrada KEGG
PRIAM perfil
Estructuras PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontología de genes AmiGO  • EGO
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CAS 80498-15-3
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La lacasa (EC 1.10.3.2, para-bencenodiol:oxígeno oxidorreductasa, p -difenol oxidasa) es una enzima relacionada con las oxidasas . Cataliza una serie de reacciones de oxidación de compuestos aromáticos y no aromáticos. Contiene cobre unido por grupos imidazol de histidina . Se encuentra en muchos microorganismos , hongos , plantas [1] [2] . Las lacasas de diferentes organismos pueden diferir significativamente en sus propiedades.

Lakcase fue descubierto por H. Yoshida en 1883 mientras estudiaba las secreciones de la madera lacada , que se endurecen rápidamente en el aire [1] [2] . El nombre de la enzima se le dio más tarde, en 1894, por el bioquímico francés Gabriel Bertrand , quien fue el primero en aislar y purificar lacasa [1] . Posteriormente, se han descrito y estudiado en detalle muchas lacasas diferentes de varias fuentes. Así, a partir de 2013, el gen responsable de la lacasa ha sido descrito y descifrado en cientos de organismos [3] .

Propiedades catalíticas

Reacción típica catalizada: 4 moléculas de hidroquinona + O 2 → 4 moléculas de 1,4 -benzoquinona + 2 H 2 O.

Un ciclo de reacción enzimático típico convierte una molécula de oxígeno en dos moléculas de agua, oxidando 4 moléculas de sustrato . Como resultado de la reacción, algunos sustratos pueden dimerizarse o polimerizarse . Varios fenoles , aminas aromáticas e incluso iones metálicos pueden actuar como sustrato. Los compuestos oxidados pueden actuar como mediadores y oxidar otros compuestos. Las lacasas tienen una baja especificidad de sustrato, lo que les permite oxidar varios enlaces de lignina. La constante de Michaelis para la oxidación de fenoles y aminas aromáticas suele ser del orden de milimoles [3] .

Propiedades estructurales

Lakcase pertenece a la familia de las oxidasas que contienen varios átomos de cobre ( familia multicopper oxidase ) .  Las enzimas más cercanas a la lacasa son la ceruloplasmina humana, la ascorbato oxidasa vegetal , la metal oxidasa de levadura Fet3p [3] .

El centro de oxidación de la lacasa contiene un sitio de unión de cobre azul (T1), que incluye un ion de cobre unido a dos radicales de histidina y un radical de cisteína , a veces también a un radical de metionina . El centro reductor de oxígeno es un sitio de cobre trinuclear (TNC) que consta de un par de iones de cobre acoplados antiferromagnéticamente unidos a histidinas (sitio T3) y un ion de cobre unido a pares de histidina/agua (sitio T2). Los electrones de T1 entran en T3 a través de un puente de cisteína-histidina.

Importancia en la naturaleza

En la naturaleza, las lacasas y las enzimas similares a las lacasas están muy extendidas, las cuales están involucradas en la síntesis de lignina en las plantas, la descomposición de la lignina por hongos, en los procesos de desintoxicación , estrés oxidativo , en la patogénesis de las plantas , en el crecimiento y desarrollo de rizomorfos. , en la síntesis de precursores de melanina , y otros fenómenos [1] [ 2] [3] . Las lakcasas y otros sistemas enzimáticos similares presentes en los hongos radiantes promueven la formación de humus y otras sustancias similares al humus [4] .

Uso

Las lacasas se utilizan en procesos biotecnológicos, como la biorremediación y desintoxicación de suelos contaminados y aguas residuales [1] , catálisis orgánica, obtención de fibras sintéticas a partir de la madera [3] . También se utilizan en la industria alimentaria y cervecera para mejorar las propiedades de la masa, mejorar el sabor de la cerveza y extender la vida útil de los jugos al inhibir la oxidación de los polifenoles en ellos.

Notas

  1. 1 2 3 4 5 P. J. STRONG y H. CLAUS. Lacasa: una revisión de su pasado y su futuro en biorremediación // Reseñas críticas en ciencia y tecnología ambientales. - 2011. - Edición. 41 . — S. 373–434 . — ISSN 1547-6537 . -doi : 10.1080/ 10643380902945706 .
  2. 1 2 3 Christopher F. Thurston. La estructura y función de las lacasas fúngicas // Microbiología. - 1994. - T. 140 , N º 1 . - S. 19-26 . -doi : 10.1099/ 13500872-140-1-19 .
  3. 1 2 3 4 5 R. H. Kretsinger, VN Uversky, EA Permyakov. Lacasas // Enciclopedia de metaloproteínas. - Nueva York: Springer Science + Business Media , 2013. - P. 1066-1070. — ISBN 978-1-4614-1532-9 . -doi : 10.1007 / 978-1-4614-1533-6 .
  4. [dic.academic.ru/dic.nsf/enc_biology/1417 Vida vegetal: en 6 volúmenes. — M.: Iluminación. Bajo la dirección de A. L. Takhtadzhyan, editor en jefe corr. Academia de Ciencias de la URSS, prof. A. A. Fiódorov. 1974.]

Literatura