Ferredoxinas

Ferredoxinas (del lat.  ferrum  - hierro ; abreviado como "Fd") - un grupo de proteínas solubles pequeñas ( 6 - 12 kDa ) que contienen grupos de hierro y azufre y que son transportadores de electrones móviles en una serie de procesos metabólicos. Suelen transferir uno o dos electrones cambiando el estado de oxidación de los átomos de hierro.

El término "ferredoxina" fue acuñado por D. S. Worton de la compañía química DuPont para referirse a una proteína que contiene hierro que Mortenson, Valentine y Carnahan aislaron de la bacteria anaerobia Clostridium pasteurianum en 1962 [1] [2] . En el mismo año, Tagawa y Arnon aislaron una proteína similar de los cloroplastos de la espinaca y la llamaron "ferredoxina del cloroplasto" [3] . Esta ferredoxina está involucrada en el transporte de electrones cíclicos y no cíclicos en las reacciones de fotosíntesis . En el transporte no cíclico, la ferredoxina es el último aceptor de electrones y luego es oxidada por la enzimaferredoxina-NADP + -reductasa ( código KF 1.18.1.2 ), restaurando NADP + .

Otros transportadores de electrones bioorgánicos incluyen grupos como rubredoxinas , citocromos , plastocianinas y proteínas estructuralmente similares a las proteínas Riske .

La clasificación moderna de las ferredoxinas se basa principalmente en la estructura de los grupos de hierro y azufre y la comparación de secuencias de proteínas; también se tienen en cuenta el valor del potencial redox y la forma del espectro de absorción .

Fe 2 S 2 -ferredoxinas

Los miembros de la familia de ferredoxinas 2Fe-2S tienen una estructura proteica básica basada en el principio beta(2)-alfa-beta(2). Estos incluyen putidaredoxina , terpredoxina y adrenodoxina [4] [5] [6] [7] . Estas son proteínas de alrededor de cien aminoácidos con cuatro residuos de cisteína conservados a los que se une el grupo 2Fe-2S. El mismo dominio conservado se encuentra en varias enzimas y proteínas multidominio, como la aldehído oxidorreductasa (en el extremo N), la xantina oxidasa (en el extremo N), la ftalato dioxigenasa (en el extremo C), en la proteína de hierro y azufre del succinato . deshidrogenasa (terminal N) y metano monooxigenasa (terminal N).

Ferrodoxinas vegetales

Por primera vez, este grupo de proteínas se encontró en la membrana del cloroplasto, de donde obtuvo su nombre. Son característicos de las plantas y participan en el transporte de electrones en el ETC de la fotosíntesis . En el estroma de los cloroplastos , la ferredoxina realiza dos funciones principales: en un flujo de electrones no cíclico, acepta un electrón del grupo de hierro-azufre F B , que está contenido en el fotosistema I , después de lo cual lo transfiere para restaurar NADP + o devuelve el electrón a la cadena de transporte de electrones durante el flujo cíclico. La ferredoxina reducida en los cloroplastos se usa para restaurar:

1. nicotinamida adenina dinucleótido fosfato oxidado (NADP +) - con la participación de ferredoxina-NADP + -reductasa (FNR),
2. nitrito a amonio - con la participación de nitrito reductasa ,
3. sulfito a sulfuro - con la participación de sulfito reductasa ,
4. en la reacción glutamina  + 2-oxoglutarato  → 2-glutamato  - con la participación de la glutamato sintasa .

En el sistema bacteriano de hidroxilación deshidrogenasa, que oxida compuestos aromáticos, se utilizan como transportadores intermedios de electrones entre la flavoproteína reductasa y la oxigenasa.

Ferredoxinas similares a la tiorredoxina

Ferredoxin Fe 2 S 2 de Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd) se ha asignado a una nueva familia de proteínas en función de su estructura primaria, las características espectroscópicas de su grupo de hierro y azufre y la capacidad única de reemplazar dos cisteínas ligantes residuos Aunque el papel fisiológico de esta ferredoxina sigue sin estar claro, parece interactuar específicamente con la proteína nitrogenasa de molibdeno-hierro . Se han descubierto e investigado ferredoxinas homólogas de Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) y Aquifex aeolicus ( Aa Fd). Para la ferredoxina Aa Fd, se obtuvo una estructura cristalina: resultó que existe en forma de dímero . La estructura espacial del propio monómero Aa Fd difiere de la de otras Fe 2 S 2 -ferredoxinas. Su pliegue pertenece a la clase α+β: cuatro láminas β y dos hélices α forman una de las variantes del pliegue de la tiorredoxina .

ferredoxinas similares a la adrenoxina

La adrenoxina (ferredoxina suprarrenal) se encuentra en todos los mamíferos, incluidos los humanos. La versión humana de esta proteína se conoce comúnmente como "ferredoxina-1". Este grupo incluye adrenoxina, putidarredoxina y terpredoxina. Estas son proteínas Fe 2 S 2 solubles que desempeñan el papel de transportadores de un electrón. La adrenoxina está involucrada en el sistema mitocondrial, donde transfiere un electrón de la ferredoxina-NADP+ reductasa al citocromo P450 ubicado en la membrana . En las bacterias, la putidarredoxina y la terpredoxina transfieren electrones entre sus respectivas ferredoxina reductasa dependientes de NADPH y el citocromo P450 soluble. La función exacta de los otros miembros de esta familia no está clara, aunque se ha demostrado que la ferredoxina de E. coli ( Escherichia coli ) está implicada en la biogénesis de las agrupaciones de Fe-S. A pesar de la baja similitud de la estructura primaria de las ferredoxinas similares a la adrenoxina y de las plantas, ambos tipos de proteínas tienen una estructura terciaria y un plegamiento espacial similares.

En el cuerpo humano, la ferredoxina-1 participa en la síntesis de hormonas tiroideas. Además, transfiere electrones de la adrenoxina reductasa al citocromo P450, que escinde la cadena lateral del colesterol . Ferredoxin-1 es capaz de unirse a metales y proteínas. Se detecta fácilmente en la matriz mitocondrial .

Fe 4 S 4 - y Fe 3 S 4 -ferredoxinas

Las ferredoxinas que contienen grupos de Fe 4 S 4 y Fe 3 S 4 son características de las bacterias. Las ferredoxinas con el grupo [Fe 4 S 4 ] se subdividen en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial . Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están interconectadas por el siguiente esquema de reacciones redox:

Para las ferredoxinas de bajo potencial, el estado de oxidación formal de los iones de hierro puede ser [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] y [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], mientras que para las de alto potencial puede ser [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] o [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxinas de tipo bacteriano

Estos incluyen las ferredoxinas Fe 4 S 4 que se encuentran en las bacterias. A su vez, este grupo se puede dividir en subgrupos, según la estructura primaria de la proteína . La mayoría de los representantes de este grupo contienen al menos un dominio conservado de los cuatro residuos de cisteína que se unen al grupo [Fe 4 S 4 ]. En Pyrococcus furiosus en Fe 4 S 4 -ferredoxina, uno de estos residuos conservadores de cisteína es reemplazado por un residuo de ácido aspártico .

Durante la evolución de las ferredoxinas de tipo bacteriano, ocurrieron múltiples duplicaciones , transposiciones y fusiones de genes, lo que resultó en proteínas con varios grupos de hierro y azufre a la vez. En algunas ferredoxinas bacterianas, los dominios de duplicación de genes han perdido uno o más residuos de serina conservados. Dichos dominios han perdido la capacidad de unirse a grupos de hierro y azufre, o unirse a [Fe 3 S 4 ] [9] o formar estructuras con dos grupos [10] .

Se conoce una estructura terciaria para varios miembros de este grupo de un solo grupo y de dos grupos . Su pliegue pertenece a la clase α+β, con dos a siete hélices α y cuatro láminas β que forman una estructura similar a un barril beta y un bucle sobresaliente con tres ligandos de cisteína proximales del grupo de hierro y azufre.

Proteínas de hierro y azufre de alto potencial

Las proteínas de hierro-azufre de alto potencial son una familia  única de ferredoxinas con un grupo de Fe 4 S 4 que están involucradas en las cadenas de transporte de electrones anaeróbicas . Algunas de ellas tienen un potencial redox mayor que cualquier otra proteína con un grupo de hierro y azufre (por ejemplo, el potencial redox de una proteína de Rhodopila globiformis es de aproximadamente 450 mV ) [11] . Para representantes individuales, se conoce la estructura terciaria: su colocación pertenece a la clase α + β. Al igual que otras ferredoxinas bacterianas, su grupo [Fe 4 S 4 ] tiene una estructura cúbica y se une a la proteína a través de cuatro residuos de cisteína.

Proteínas humanas de la familia de las ferredoxinas

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Notas

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE Un factor de transporte de electrones de Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochem. Biografía. Res. común. - 1962. - Iunie ( vol. 7 ). - Pág. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC Bacterial ferredoxin   // Revisiones de microbiología y biología molecular : diario. — Sociedad Americana de Microbiología, 1964.- diciembre ( vol. 28 ). - pág. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxinas como transportadores de electrones en la fotosíntesis y en la producción biológica y el consumo de gas hidrógeno  //  Nature: revista. - 1962. - Agosto ( vol. 195 , núm. 4841 ). - Pág. 537-543 . -doi : 10.1038/ 195537a0 . — . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Cristalización y análisis preliminar de difracción de rayos X de una [2Fe-2S]ferredoxina (FdVI) de Rhodobacter capsulatus  //  Acta Crystallogr. D : diario. - 2001. - vol. 57 , núm. punto 2 - P. 301-303 . -doi : 10.1107/ S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Reorganización estructural dependiente de redox en putidaredoxina, una ferredoxina de tipo vertebrado [2Fe-2S] de Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : diario. - 2005. - vol. 347 , núm. 3 . - Pág. 607-621 . -doi : 10.1016 / j.jmb.2005.01.047 . —PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS Un modelo para la estructura de la solución de la terpredoxina oxidada, una ferredoxina Fe2S2 de Pseudomonas  //  Bioquímica: revista. - 1999. - vol. 38 , núm. 17 _ - Pág. 5666-5675 . -doi : 10.1021/ bi983063r . —PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. Un nuevo mecanismo de transporte de electrones en los sistemas de hidroxilasa de esteroides mitocondriales basado en cambios estructurales tras la reducción de la adrenodoxina  .)  / / Bioquímica: revista. - 2002. - vol. 41 , núm. 25 . - Pág. 7969-7978 . -doi : 10.1021/ bi0160361 . —PMID 12069587 .
8. ↑ AP 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Estructura cristalina de ferredoxina-1 humana (FDX1) en complejo con grupo de hierro y azufre  // Pendiente de  publicación: revista. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Estructura de [4Fe-4S] ferredoxina de Bacillus thermoproteolyticus refinada a una resolución de 2,3 Å. Comparaciones estructurales de ferredoxinas bacterianas  (inglés)  // J. Mol. Biol. : diario. - 1989. - vol. 210 , núm. 2 . - pág. 383-398 . -doi : 10.1016 / 0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Estructura cristalina refinada de la 2[4Fe-4S] ferredoxina de Clostridium acidurici a una resolución de 1,84 Å  //  J. Mol. Biol. : diario. - 1994. - vol. 243 , núm. 4 . - Pág. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . —PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Secuencia de aminoácidos de una ferredoxina de alto potencial redox (HiPIP) de la bacteria fototrófica púrpura Rhodopila globiformis, que tiene el potencial redox más alto conocido de su clase.  (Inglés)  // Archivos de bioquímica y biofísica. - 1993. - vol. 306, núm. 1 . - Pág. 215-222. -doi : 10.1006/ abbi.1993.1503 . —PMID 8215406 .

Literatura

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Fotosíntesis. Aspectos fisiológico-ecológicos y bioquímicos / ed. I. P. Ermakova. — 2ª ed., corregida. y adicionales .. - M. : Centro Editorial "Academia", 2006. - 448 p. — ISBN 5-7695-2757-9 .

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