VLA-2

VLA-2 ( Ing.  Very Late Antigen-2 ; integrina α 2 β 1 ) es una proteína de membrana , una integrina heterodimérica de la subfamilia de integrinas β1 ( receptores VLA ), que consiste en la cadena alfa α2 (CD49b) y la cadena beta β1 . cadena (CD29). VLA-2 es un receptor de colágeno que juega un papel importante en la migración celular.

Funciones

VLA-2 se incluye en el grupo de las integrinas de unión a colágeno junto con α 1 β 1 , α 10 β 1 y α 11 β 1 . El ligando principal de VLA-2 es el colágeno, pero esta integrina también se une a muchas otras proteínas de la matriz extracelular, incluidas las láminas , la decorina , la E-cadherina , la metaloproteinasa de matriz-1 ( MMP-1 ), la endorepelina , y también sirve como receptor para varios virus. Se expresa en muchos tipos de células, incluidas las células epiteliales y endoteliales, los fibroblastos y varias células hematopoyéticas ( plaquetas , ciertos subtipos de leucocitos ). [1] Desempeña un papel importante en la migración celular, la cicatrización de heridas y la respuesta inmunitaria. La integrina plaquetaria α 2 β 1 , así como la glicoproteína VI , es uno de los principales receptores que aseguran la unión de las plaquetas al colágeno en el sitio del daño vascular. [2]

Inhibición por venenos de serpientes

Algunos venenos de serpiente del grupo de lectinas de serpiente de tipo C ( ing.  snaclecs ) bloquean la integrina α 2 β 1 . La rodocetina del veneno del hocico liso ( Calloselasma rhodostoma ) se une al dominio I de la cadena alfa de la integrina ubicada junto al sitio de unión del colágeno.

El veneno de la víbora de arena ( Echis carinatus ) EMS16 y la víbora de Palestina ( Vipera palaestinae ) VP12 también se unen específicamente a α 2 β 1 . VP12 tiene un efecto anti-metástasis en las células de melanoma. [3]

Notas

1. ↑ Zutter MM, Edelson BT La integrina alfa2beta1: una nueva colectina/receptor C1q  //  Inmunobiología: revista. - 2007. - vol. 212 , n. 4-5 . - Pág. 343-353 . -doi : 10.1016/ j.imbio.2006.11.013 . — PMID 17544819 .
2. ↑ Nuyttens BP, Thijs T., Deckmyn H., Broos K. Adhesión de plaquetas al colágeno  (neopr.)  // Thromb. Res.. - 2011. - Enero ( vol. 127 Suplemento 2 ). - S. S26-9 . - doi : 10.1016/S0049-3848(10)70151-1 . —PMID 21193111 .
3. ↑ Clemetson KJ Snaclecs (lectinas tipo C de serpiente) que inhiben o activan las plaquetas al unirse a los  receptores //  Toxicon  : diario. - 2010. - diciembre ( vol. 56 , no. 7 ). - P. 1236-1246 . -doi : 10.1016/ j.toxicon.2010.03.011 . —PMID 20350564 .

Bibliografía

• Zutter MM, Edelson BT La integrina alfa2beta1: una nueva colecta/receptor C1q  (inglés)  // Inmunobiología: revista. - 2007. - vol. 212 , n. 4-5 . - Pág. 343-353 . -doi : 10.1016/ j.imbio.2006.11.013 . — PMID 17544819 .
• McCall-Culbreath KD, Zutter MM Integrinas del receptor de colágeno: afrontar el desafío  //  Curr Drug Targets: revista. - 2008. - febrero ( vol. 9 , no. 2 ). - pág. 139-149 . —PMID 18288965 .
• Barczyk M., Carracedo S., Gullberg D. Integrins  (inglés)  // Cell Tissue Res. : diario. - 2010. - enero ( vol. 339 , n. 1 ). - pág. 269-280 . -doi : 10.1007 / s00441-009-0834-6 . —PMID 19693543 .

Enlaces

• Complejo ITGA2 ITGB1 en el sitio web de Cell Migration Gateway  
• VLA-2 (alfa2beta1)  (ruso)