Matriz mitocondrial

La matriz mitocondrial , o simplemente matriz , es un espacio delimitado por la membrana interna que se encuentra en el interior de las mitocondrias . La palabra " matriz " proviene del hecho de que este entorno es mucho más viscoso en comparación con el citoplasma más acuoso . La matriz contiene muchas sustancias, incluidas enzimas , ADN mitocondrial (circular), ribosomas , pequeñas moléculas orgánicas, coenzimas de nucleótidos e iones inorgánicos . Las enzimas de la matriz facilitan las reacciones de los procesos bioquímicos durante los cuales se sintetiza ATP , como el ciclo de los ácidos tricarboxílicos , la fosforilación oxidativa , la oxidación del piruvato y la beta-oxidación de los ácidos grasos [1] .

La composición y estructura del entorno de la matriz contribuyen al curso óptimo de las reacciones de las vías anabólicas y catabólicas . La cadena de transporte de electrones y las enzimas de la matriz juegan un papel importante en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos y la fosforilación oxidativa. En el ciclo tricarboxílico, los electrones se transfieren a las moléculas de NADH y FADH 2 , que posteriormente se transfieren a la cadena respiratoria [2] , donde se forma ATP durante las reacciones de fosforilación oxidativa [3] [4] .

Estructura y composición

La matriz mitocondrial es un contenido homogéneo de grano fino y de densidad moderada que llena el compartimento interno; en ocasiones se detectan hilos finos reunidos en una bola (unos 2-3 nm) y gránulos de unos 15-20 nm. Se sabe que las hebras mitocondriales son moléculas de ADN en la composición del nucleoide mitocondrial y los pequeños gránulos son ribosomas mitocondriales. Además, la matriz contiene gránulos bastante grandes (20-40 nm), estos son los lugares de depósitos de sales de magnesio y calcio [5] (lo que distingue a las mitocondrias de otros orgánulos ) [6] . La matriz mitocondrial tiene un pH de alrededor de 7,8 [7] .

Metabolitos

La matriz incluye una amplia variedad de metabolitos involucrados en diversos procesos bioquímicos. Por ejemplo, para TCA, estos son todos sus componentes, desde piruvato hasta citrato , acetil-CoA , etc. [3] . El ciclo de la urea utiliza ornitina , fosfato de carbamoilo y citrulina . Estas son coenzimas de nucleótidos que se oxidan en la cadena respiratoria - NADH y FADH 2 . La síntesis de proteínas utiliza moléculas de ADN mitocondrial , ARN y ARNt . La regulación del proceso se realiza mediante iones (Ca 2+ /K + /Mg 2+ ). Los metabolitos adicionales presentes en la matriz incluyen: CO 2 , H 2 O, O 2 , ATP , ADP y fosfato pi inorgánico .

Enzimas

Muchas enzimas están localizadas en la matriz. Todas las enzimas que catalizan el TCA son piruvato deshidrogenasa, citrato sintasa , aconitasa, isocitrato deshidrogenasa, α-cetoglutarato deshidrogenasa, succinil-CoA sintasa, fumarasa y malato deshidrogenasa [3] . El ciclo de la urea utiliza carbamoil fosfato sintasa I y ornitina transcarbamilasa . Los siguientes están involucrados en el proceso de beta-oxidación : piruvato carboxilasa, acil-CoA deshidrogenasas , β-cetotiolasa. La generación de aminoácidos favorece el trabajo de las transaminasas .

Componentes de la membrana interna

La membrana interna es una bicapa de fosfolípidos que contiene complejos de fosforilación oxidativa que forman parte de la cadena respiratoria y se localizan en las crestas . La cadena respiratoria incluye complejos proteicos IV y ATP sintasa . Estos complejos proteicos tienen la siguiente composición: complejo proteico I (NADH: coenzima Q oxidorreductasa), complejo proteico II (succinato: coenzima Q oxidorreductasa), complejo proteico III ( coenzima Q : citocromo C oxidorreductasa) y complejo proteico IV ( citocromo c oxidasa ) .

Control de la membrana interna sobre la composición de la matriz

La cadena de transporte de electrones se encarga de regular los valores óptimos de pH y mantener un gradiente electroquímico que facilita la generación de ATP, a través del bombeo de protones . El gradiente también proporciona control sobre la concentración de iones, como, por ejemplo, iones de calcio - Ca 2+ , controlados por el potencial de membrana mitocondrial. La membrana interna es impermeable a muchos compuestos y solo permite la penetración de sustancias no polares con un peso molecular pequeño: O 2 , CO 2 o que tienen una pequeña carga en las moléculas, como el agua . Las moléculas restantes entran y salen de la matriz mitocondrial a través de proteínas de transporte y transportadores de iones . Para salir de la mitocondria, las moléculas pasan a través de las porinas [8] . Estas características asignadas permiten controlar la concentración de iones y metabolitos necesarios para la regulación y determinar la tasa de generación de ATP [9] [10] .

Procesos bioquímicos

Varios procesos bioquímicos tienen lugar en la matriz.

El ciclo del ácido tricarboxílico

Oxidación beta

La beta-oxidación es un proceso metabólico de degradación de los ácidos grasos, en el que se separan secuencialmente 2 átomos de carbono del extremo carboxilo de un ácido graso (-COOH) en forma de acetil-CoA . El proceso de oxidación β se llama así porque las reacciones de oxidación de ácidos grasos ocurren en el átomo de carbono β (posición C3). Las reacciones de β-oxidación y posterior oxidación de acetil-CoA en TCA son una de las principales fuentes de energía para la síntesis de ATP por el mecanismo de fosforilación oxidativa [11] . La β-oxidación de ácidos grasos ocurre solo en condiciones aeróbicas.

Este proceso genera una gran cantidad de energía almacenada en forma de moléculas de ATP.

Fosforilación oxidativa

El ciclo de la urea

Transaminación

En la matriz , el α-cetoglutarato y el oxaloacetato , como resultado del proceso de transaminación , pueden convertirse en los aminoácidos correspondientes . Las reacciones son catalizadas por las enzimas transaminasas . La transaminación de α-cetoglutarato da como resultado la formación de glutamato , prolina y arginina . Estos aminoácidos luego se utilizan dentro de la matriz o se transportan al citosol , donde participan en el proceso de síntesis de proteínas [12] [13] .

Reglamento

La regulación en la matriz se produce controlando la concentración de iones, la concentración de metabolitos y la carga energética. La presencia de iones como Ca 2+ gobierna varias funciones del CTC . En la matriz, bajo la acción de estos iones , se activan la piruvato deshidrogenasa , la isocitrato deshidrogenasa y la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, que aumentan la velocidad de las reacciones en el ciclo. La concentración de intermediarios y coenzimas en la matriz también aumenta o disminuye la tasa de generación de ATP debido a efectos anapleróticos y catapleróticos. NADH puede actuar como inhibidor de α-cetoglutarato, isocitrato deshidrogenasa, citrato sintasa y piruvato deshidrogenasa. La concentración de oxalacetato en particular se mantiene baja para que cualquier fluctuación en estas concentraciones sirva para impulsar el ciclo de Krebs. La generación de ATP también sirve como un medio de regulación, actuando como inhibidor de la isocitrato deshidrogenasa, el complejo piruvato deshidrogenasa, los complejos de proteínas de la cadena de transporte de electrones y la ATP sintasa . Mientras que ADP actúa como activador [1] .

Síntesis de proteínas

Las mitocondrias contienen su propio conjunto de ADN que se utiliza para sintetizar proteínas que componen el ETC. El ADN mitocondrial codifica solo alrededor de trece proteínas que se utilizan en el procesamiento de transcripciones mitocondriales, proteínas ribosómicas, ARN ribosómico , transferencia de ARN y subunidades de proteínas que se encuentran en los complejos de proteínas de la cadena de transporte de electrones [14] [15] .

Véase también

Notas

  1. ↑ 1 2 Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Carlota. Fundamentos de la Bioquímica de la Vida a Nivel Molecular  . — Ciudad de Nueva York: John Wiley & Sons, Inc. , 2013. - Pág. 582-584. — ISBN 1118129180 .
  2. ↑ Kolman, Rem, 2012 , pág. 138.
  3. ↑ 1 2 3 Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL Bioquímica  (neopr.) . —San Francisco: W. H. Freeman, 2002. - S. 509-527, 569-579, 614-616, 638-641, 732-735, 739-748, 770-773. — ISBN 0-7167-4684-0 .
  4. ↑ Mitchell, Pedro; Moyle, Jennifer. Hipótesis quimiosmótica de la fosforilación oxidativa  (inglés)  // Nature: revista. - 1967. - 14 de enero ( vol. 213 , núm. 5072 ). - pág. 137-139 . -doi : 10.1038/ 213137a0 .
  5. ↑ Chentsov Yu.S. Introducción a la biología celular. - M. : Akademkniga, 2004. - S. 333. - 495 p. - ISBN 5-94628-105-4 .
  6. ↑ Bykov V. L. Citología e histología general. - San Petersburgo: SOTIS, 2002. - S. 63. - 520 p.
  7. ↑ Porcelli, Anna María; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pintón, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela. Diferencia de pH a través de la membrana mitocondrial externa medida con una proteína mutante verde fluorescente  // Comunicaciones de investigación  bioquímica y biofísica : diario. - 2005. - 28 de enero ( vol. 326 , n. 4 ). - Pág. 799-804 . -doi : 10.1016/ j.bbrc.2004.11.105 .
  8. ↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alejandro; Lewis, Julián; Roberts, Keith; Peters, Walter; Raff, Martín. Biología Molecular de la Célula  (neopr.) . — Nueva York: Garland Publishing Inc., 1994. - ISBN 0-8153-3218-1 .
  9. ↑ Anderson, S.; Bankier, A. T.; Barrell, BG; de Bruijn, MHL; Coulson, AR; Drouin, J.; Eperon, IC; Nierlich, D.P.; Roe, BA Secuencia y organización del genoma mitocondrial humano  //  Naturaleza: revista. - 1981. - 9 abril ( vol. 290 , n. 5806 ). - Pág. 457-465 . -doi : 10.1038/ 290457a0 .
  10. ↑ Iuchi, S.; Lin, ECC Adaptación de Escherichia coli a entornos redox por expresión génica  (ing.)  // Microbiología molecular: revista. - 1993. - 1 de julio ( vol. 9 , no. 1 ). - Pág. 9-15 . — ISSN 1365-2958 . -doi : 10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01664.x .
  11. ↑ ES Severin. Bioquímica. - M. : GEOTAR-MED, 2004. - 779 p. — ISBN 5-9231-0254-4 .
  12. ↑ Carmen, A.; Wroblewski, F.; Ladue, JS Actividad de transaminasas en sangre humana  // The  Journal of Clinical Investigation : diario. - 1955. - 1 de enero ( vol. 34 , n. 1 ). - pág. 126-131 . — ISSN 0021-9738 . -doi : 10.1172/ JCI103055 . — PMID 13221663 .
  13. ↑ Kirsch, Jack F.; Eichele, Gregor; Ford, Geoffrey C.; Vicente, Michael G.; Jansonius, Johan N.; Gehring, Heinz; Christen, Felipe. Mecanismo de acción de la aspartato aminotransferasa propuesto sobre la base de su estructura espacial  //  Journal of Molecular Biology : diario. - 1984. - 15 de abril ( vol. 174 , n. 3 ). - pág. 497-525 . - doi : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . —PMID 6143829 .
  14. ↑ Fox, Thomas D. Síntesis, importación y ensamblaje de proteínas mitocondriales  //  Genética: revista. - 2012. - 1 de diciembre ( vol. 192 , no. 4 ). - Pág. 1203-1234 . — ISSN 0016-6731 . -doi : 10.1534/ genética.112.141267 . — PMID 23212899 .
  15. ↑ Grivell, LA; Pel, HJ Síntesis de proteínas en mitocondrias  (inglés)  // Mol. Biol. Reps. : diario. - Instituto Swammerdam de Ciencias de la Vida, 1994. - No. 19 _

Literatura


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