Proteína básica de mielina

proteína básica de mielina
Notación
simbolos MBP
gen entrez 4155
HGNC 6925
OMIM 159430
RefSeq NM_001025081
UniProt Q6FI04
Otros datos
Lugar 18 cap. , 18q23
¿ Información en Wikidata  ?

Proteína básica de mielina (también proteína básica de mielina , ing.  proteína básica de mielina ) - es el componente proteico principal (alrededor del 50%) de la mielina . En el análisis electroforético en PAAG con SDS de extractos de vaina de mielina humana, se determinan hasta 10 bandas. La proteína básica de mielina forma complejos con lípidos y tiene un peso molecular de aproximadamente 30 kDa. [1] [2] [3]

Edificio

Para la proteína básica de mielina humana, existe un polimorfismo en las secuencias de aminoácidos en las posiciones 46 y 47. Esta posición contiene residuos de glicina , a menudo en combinación con residuos de serina . [4] Se demostró que en pacientes con esclerosis múltiple hubo un cambio de serina a glicina en las posiciones 44-49. [5] Varios autores han demostrado un alto grado de homología: alrededor del 80-90% de la secuencia de aminoácidos de la proteína básica de mielina en diferentes especies animales. [6] [7] [8] Por lo tanto, las secuencias de aminoácidos de la proteína básica de mielina humana y bovina difieren solo en los residuos de aminoácidos en unas pocas posiciones, mientras que la proteína básica de mielina de rata difiere de la proteína básica de mielina humana y bovina en la posición de 40 residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica media (de 118 a 157 residuos).

La proteína básica de mielina contiene un porcentaje significativo (aproximadamente el 25%) de los aminoácidos esenciales ( arginina , lisina e histidina ) distribuidos uniformemente a lo largo de la cadena polipeptídica, lo que resulta en un punto isoeléctrico muy alto (pI = 12-13). Tales características conducen a la interacción de toda la molécula de proteína básica de mielina con los grupos carboxilo de los lípidos de membrana. [9] [10] La proteína básica de mielina es una proteína de membrana y tiene una afinidad significativa por los lípidos, en combinación con los cuales se secreta. [11] La proteína básica de mielina es un policatión y forma complejos particularmente estables con lípidos aniónicos. [12] A pesar de que el grado de unión de la proteína principal de la mielina es mucho mayor con los lípidos ácidos, es bastante pronunciado en relación con los zwitteriones, especialmente en relación con la esfingomielina . La proteína básica de mielina también interactúa con la fosfatidiletanolamina a pH 7,2, cuando este lípido se encuentra predominantemente en forma de zwitter. La capacidad de la proteína básica de mielina para formar complejos insolubles con dodecilsulfato de sodio a valores de pH por encima y por debajo del punto isoeléctrico es inusual. Tanto las interacciones hidrofóbicas como las electrostáticas desempeñan igualmente un papel en la formación de complejos proteicos básicos de mielina con la mayor parte de los fosfolípidos aniónicos . [13] La proteína básica de mielina muestra el efecto más pronunciado sobre la estabilización de lípidos cuando se incorpora a las colas de lípidos. [14] [15] Se ha demostrado mediante análisis de difracción de rayos X que durante la formación de mielina, la mayoría de las moléculas de proteína básica de mielina se sumergen en la capa de cabeza lipídica.

Después de la introducción de la proteína básica de mielina en el SNC, se desarrollan síntomas similares a los de la esclerosis múltiple . La aparición de estos síntomas se ha denominado encefalomielitis alérgica experimental . [dieciséis]

Notas

  1. ↑ Beniac DR , Wood DD , Palaniyar N. , Ottensmeyer FP , Moscarello MA , Harauz G. Microscopía crioelectrónica de complejos de proteínas y lípidos de isómeros de carga de proteínas básicas de mielina humana que difieren en el grado de citrulinación.  (Inglés)  // Revista de biología estructural. - 2000. - vol. 129, núm. 1 . - Pág. 80-95. doi : 10.1006 / jsbi.1999.4200 . —PMID 10675299 .
  2. ↑ Norton WT, Cammer W. Aislamiento y caracterización de la mielina. En: Mielina // Plenum Press, NY. - 1984. - Págs. 147-195.
  3. ↑ Shults CW , Whitaker JN , Wood JG Microheterogeneidad de proteína básica de mielina en subfracciones de mielina de cerebro de rata.  (Inglés)  // Revista de neuroquímica. - 1978. - vol. 30, núm. 6 _ - Pág. 1543-1551. —PMID 78966 .
  4. ↑ Gibson BW , Gilliom RD , Whitaker JN , Biemann K. Secuencia de aminoácidos del péptido 45-89 de la proteína básica de mielina humana determinada por espectrometría de masas.  (Inglés)  // El Diario de química biológica. - 1984. - vol. 259, núm. 8 _ - Pág. 5028-5031. —PMID 6201481 .
  5. ↑ Chou CH , Chou FC , Kowalski TJ , Shapira R. , Kibler RF Identidad de la proteína básica de mielina de la esclerosis múltiple y cerebros de control humanos: descubrimiento de una variante genética.  (Inglés)  // Revista de neuroquímica. - 1978. - vol. 30, núm. 4 . - Pág. 745-750. — PMID 77309 .
  6. ↑ Terletskaya Ya.T., Belik Ya.V., Kozulina E.P. y otros // Biología molecular. - 1987. Nº 21. - C. 15-26.
  7. ↑ Día ED Proteína básica de mielina.  (Inglés)  // Temas contemporáneos en inmunología molecular. - 1981. - vol. 8.- Pág. 1-39. —PMID 6166428 .
  8. ↑ Day ED , Hashim GA , Varitek VA , Lazarus KJ , Paterson PY Purificación por afinidad de un derivado sintético acilado y radiomarcado de los residuos 75-83 de la proteína básica de mielina bovina, [125I S79.  Un modelo para los fragmentos de proteínas...] - 1981. - vol. 1, no. 3 . - Pág. 311-324. —PMID 6174544 .
  9. ↑ Chevalier D. , Allen BG Purificación de proteína básica de mielina de cerebro bovino.  (Inglés)  // Expresión y purificación de proteínas. - 2000. - vol. 18, núm. 2 . - Pág. 229-234. -doi : 10.1006/ prep.1999.1183 . —PMID 10686154 .
  10. ↑ Wong RW Un método simple y rápido para aislar la proteína básica de mielina.  (Inglés)  // Biotecnología molecular. - 1999. - vol. 13, núm. 1 . - Pág. 17-19. -doi : 10.1385/MB : 13:1:17 . — PMID 10934518 .
  11. ↑ Moscarello MA , Chia LS , Leighton D. , Absolom D. Tamaño y propiedades de carga superficial de las vesículas de mielina del cerebro normal y enfermo (esclerosis múltiple).  (Inglés)  // Revista de neuroquímica. - 1985. - vol. 45, núm. 2 . - Pág. 415-421. — PMID 3925082 .
  12. ↑ Moskaitis JE , Campagnoni AT Una comparación de la precipitación inducida por sulfato de dodecilo de la proteína básica de mielina con otras proteínas solubles en agua.  (Inglés)  // Investigación neuroquímica. - 1986. - vol. 11, núm. 2 . - Pág. 299-315. — PMID 3010147 .
  13. ↑ Boggs JM , Moscarello MA Comparación del comportamiento de fase metaestable de los complejos de dipalmitoil fosfatidilglicerol con Mg+2 y proteína básica de mielina.  (inglés)  // Revista canadiense de bioquímica y biología celular = Revue canadienne de biochimie et biologie cellulaire. - 1984. - vol. 62, núm. 1 . - Pág. 11-18. —PMID 6201246 .
  14. ↑ Boggs JM, Moscarello MA, Papahadjopoulos D. En: Interacciones de lípidos y proteínas - 1982. - V. 2. - P. 27-51
  15. ↑ Boggs JM , Rangaraj G. , Koshy KM , Ackerley C. , Wood DD , Moscarello MA La isoforma altamente deiminada de la proteína básica de mielina del cerebro con esclerosis múltiple provoca la fragmentación de las vesículas lipídicas.  (Inglés)  // Revista de investigación en neurociencia. - 1999. - vol. 57, núm. 4 . - Pág. 529-535. —PMID 10440902 .
  16. ↑ Huho, F. Fundamentos y principios de neuroquímica. - M: Mir, 1990 - 384s.

Véase también

Literatura