Glicoproteínas

Las glicoproteínas ( glucoproteínas obsoletas ) son proteínas de dos componentes en las que la parte proteica ( péptido ) de la molécula está unida covalentemente a uno o más grupos de heterooligosacáridos . Además de las glicoproteínas, también existen los proteoglucanos y los glucosaminoglucanos .

Las glicoproteínas son un componente estructural importante de las membranas celulares de los organismos animales y vegetales. Las glicoproteínas incluyen la mayoría de las hormonas proteicas. Las glicoproteínas de membrana de eritrocitos , específicamente glicosiladas por ciertos residuos de carbohidratos, pero que tienen una parte de proteína homóloga, predeterminan el grupo sanguíneo en humanos . También son glicoproteínas todos los anticuerpos , interferones , componentes del complemento , proteínas del plasma sanguíneo, proteínas de la leche, proteínas receptoras, etc.

Tipos de glicosilación

Existen varios tipos de glicosilación, aunque los dos primeros son los más habituales:

  1. En la N-glicosilación, los azúcares se unen al nitrógeno, generalmente a la cadena lateral de amida de la asparagina,
  2. En la O-glicosilación, los azúcares se unen al oxígeno, generalmente serina o treonina, pero también a la tirosina o a aminoácidos no canónicos como la hidroxilisina y la hidroxiprolina.
  3. En la glicosilación P, los azúcares se unen al fósforo en la fosfoserina.
  4. En la glicosilación C, los azúcares se unen directamente al carbono, por ejemplo, cuando se agrega manosa al triptófano.
  5. Durante la glicosilación S, la beta-GlcNAc se une al átomo de azufre de un residuo de cisteína [2]
  6. En la glicación, también conocida como glicosilación no enzimática, los azúcares se unen covalentemente a una molécula de proteína o lípido sin la acción controladora de una enzima, sino a través de la reacción de Maillard (p. ej., hemoglobina glicosilada )

Monosacáridos

Los monosacáridos que se encuentran comúnmente en las glicoproteínas eucariotas incluyen: puede ser glucosa , fucosa , manosa , glucosamina , galactosamina , xilosa , ácidos siálicos , galactosa , etc. [3] :526

Ciertos monosacáridos asociados con una proteína cambian las propiedades bioquímicas e inmunológicas de la proteína, su configuración espacial, etc. Un caso especial importante es la unión de proteínas al ácido siálico, lo que lleva a la formación de sialoglicoproteínas. En casos típicos, es la unión al ácido siálico lo que determina el aumento de T 1/2 de la proteína en el plasma sanguíneo . En las proteínas que tienen segmentos que se extienden fuera de la célula, los segmentos extracelulares también suelen estar glicosilados. Las glicoproteínas son importantes proteínas integrales de membrana donde juegan un papel en las interacciones intercelulares.

Los principales azúcares contenidos en las glicoproteínas humanas [4]
Azúcar Tipo de abreviatura
β-D- glucosa hexosa glc
β-D- galactosa hexosa Galón
β-D- manosa hexosa Hombre
α-L- fucosa desoxihexosa Mierda
N-acetilgalactosamina aminohexosa GalNAc
N-acetilglucosamina aminohexosa GlcNAc
Ácido N-acetilneuramínico Ácido aminononulosónico (ácido siálico ) NeuNAc
Xilosa pentosa xilo

Ejemplos

Un ejemplo de glicoproteínas que se encuentran en el cuerpo son las mucinas , que se secretan en la mucosidad de los tractos respiratorio y digestivo. Los azúcares adheridos a las mucinas les otorgan una importante capacidad de retención de agua y también las hacen resistentes a la proteólisis por parte de las enzimas digestivas. Las glicoproteínas son importantes para el reconocimiento de los leucocitos :

Otros ejemplos de glicoproteínas incluyen:

  1. gonadotropinas (hormona luteinizante hormona foliculoestimulante)
  2. glicoproteína IIb/IIIa, una integrina que se encuentra en las plaquetas y que se requiere para la agregación plaquetaria normal y la unión al endotelio
  3. componentes del pelúcido que rodea al óvulo y es esencial para la interacción con los espermatozoides
  4. glicoproteínas estructurales que se encuentran en el tejido conjuntivo. Ayudan a unir las fibras, las células y la sustancia fundamental del tejido conectivo. También pueden ayudar a que los componentes de los tejidos se unan a sustancias inorgánicas como el calcio en los huesos.
  5. La glicoproteína-41 ( gp41 ) y la glicoproteína-120 ( gp120 ) son proteínas de la cubierta del virus del VIH.
  6. Las glicoproteínas solubles suelen ser muy viscosas, como las que se encuentran en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo.
  7. Miraculin , es una glicoproteína extraída de Synsepalum dulcificum , un edulcorante natural que altera la capacidad de los receptores de la lengua humana para reconocer los alimentos ácidos como dulces [5] .
  8. Varias glicoproteínas de superficie permiten que el parásito tripanosoma de la enfermedad del sueño escape a la respuesta inmunitaria del huésped.

Hormonas

Las hormonas que son glicoproteínas incluyen:

Diferencia entre glicoproteínas y proteoglicanos

Cita de las recomendaciones de la IUPAC [6] :

Una glicoproteína es un compuesto que contiene carbohidratos (o glicanos) unidos covalentemente a una proteína. El carbohidrato puede estar en forma de monosacárido, disacárido(s). oligosacáridos, polisacáridos o derivados de los mismos (por ejemplo, sulfo- o fosfo-sustituidos). Pueden estar presentes una, varias o muchas unidades de carbohidratos. Los proteoglicanos son una subclase de glicoproteínas en las que las unidades de carbohidratos son polisacáridos que contienen aminoazúcares. Dichos polisacáridos también se conocen como glicosaminoglicanos.

Funciones

Algunas funciones realizadas por glicoproteínas: [3] :524
Función glicoproteínas
Tejido conjuntivo y tendones colágenos
Lubricante y protector mucinas
molécula de transporte Transferrina , ceruloplasmina
molécula inmunológica Inmunoglobulinas , [7] antígenos de histocompatibilidad
Hormona Gonadotropina coriónica humana (hCG), hormona estimulante de la tiroides (TSH)
Enzima Por ejemplo, fosfatasa alcalina, patatina
Sitio de reconocimiento de apego celular Varias proteínas involucradas en interacciones intercelulares (p. ej., espermatozoide-ovocitos), virus-células, bacterias-células y hormonas-células
Proteína anticongelante Algunas proteínas plasmáticas de peces de agua fría
Interactuar con ciertos carbohidratos. Lectinas, selectinas (lectinas de adhesión celular), anticuerpos
Receptor Diversas proteínas implicadas en la acción de hormonas y fármacos
Afecta el plegamiento de ciertas proteínas. Calnexina, calreticulina
Reglamento de desarrollo Notch y sus análogos, proteínas clave
Hemostasia (y trombosis) Glicoproteínas específicas en las membranas superficiales de las plaquetas

Notas

  1. Ruddock, LW; Molinari, M. (2006). “Procesamiento de N-glicanos en el control de calidad de ER”. Revista de Ciencias Celulares . 119 (21): 4373-4380. DOI : 10.1242/jcs.03225 . PMID  17074831 .
  2. Stepper, Judith; Shastri, Shilpa; Loo, Trevor S.; Preston, Joanne C.; Novak, Petr; Hombre, Petr; Moore, Christopher H.; Havlíček, Vladimir; Patchett, Mark L. (2011-01-18). "La glicosilación de cisteína S, una nueva modificación postraduccional que se encuentra en las bacteriocinas glicopeptídicas". FEBS Cartas _ ]. 585 (4): 645-650. DOI : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . ISSN  0014-5793 . PMID21251913  . _
  3. 1 2 Robert K. Murray, Daryl K. Granner y Victor W. Rodwell: "Harper's Illustrated Biochemistry 27th Ed.", McGraw–Hill, 2006
  4. Clasificación de glicanos Archivado el 27 de octubre de 2012 en Wayback Machine SIGMA
  5. Theerasilp S., Kurihara Y. Purificación y caracterización completas de la proteína modificadora del sabor, miraculina, de la fruta milagrosa  //  J. Biol. química  : diario. - 1988. - Agosto ( vol. 263 , n. 23 ). - Pág. 11536-11539 . —PMID 3403544 .
  6. Nomenclatura de glicoproteínas, glicopéptidos y peptidoglucanos, Recomendaciones 1985 . www.qmul.ac.uk._ _ Consultado el 16 de marzo de 2021. Archivado desde el original el 3 de junio de 2021.
  7. Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (2015). "Los glicanos en el sistema inmunológico y la teoría de la autoinmunidad de los glicanos alterados" . J Autoinmune . 57 (6): 1-13. DOI : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC  4340844 . PMID  25578468 .

Véase también