Represor de triptófano

El represor de triptófano (o represor trp ) es un factor de transcripción implicado en la regulación del metabolismo de los aminoácidos . Se estudia mejor en E. coli , donde es una proteína dimérica que regula la transcripción de 5 genes en el operón triptófano [1] . Cuando el aminoácido triptófano es abundante en la célula, se une a la proteína , lo que provoca un cambio conformacional en la proteína.2 El complejo represor luego se une a su secuencia operadora en los genes, que regula, desactivando los genes. [3] [4] .

Uno de los genes regulados por el represor Trp, TRpr , codifica la propia proteína represora de triptófano. Esta es una forma de regulación por retroalimentación .

El represor de triptófano es una proteína homodímera de 25 kD que regula la transcripción de triptófano durante la biosíntesis bacteriana. Hay 5 operones que están regulados por TRpr: los operones trpEDCBA , TRpr , ArOH , Arol y CCO .

Mecanismo

Cuando el aminoácido triptófano es abundante en la célula, TRpr se une a 2 moléculas de triptófano, que en consecuencia cambia su estructura y dinámica para que pueda unirse al operador de ADN . Cuando esto sucede, la transcripción del ADN se detiene, reprimiendo los productos del gen, las proteínas que fabrican el triptófano. Cuando los niveles celulares de triptófano disminuyen, las moléculas represoras de triptófano se descomponen, lo que permite que el represor vuelva a su forma inactiva.

TRpr también rige la regulación de su propia producción, a través de la regulación del gen TRpr [5] .

Las estructuras del ligando de forma restringida y el ligando de forma libre se han determinado en cristalografía de rayos X y RMN [6] [7] [8] [9] [10] .

El operón trp consta de un gen regulador , un promotor , un operador y un terminador. El operón trp solo está activo cuando no hay suficiente triptófano celular. Si no hay suficiente triptófano, la proteína represora se desprende del operador (donde normalmente se uniría el represor) y la ARN polimerasa puede completar su lectura de la cadena de ADN. Si la ARN polimerasa alcanza el terminador (al final de la cadena de ADN), se crea una enzima para el triptófano.

Notas

1. ↑ Santillan M., Mackey MC Regulación dinámica del operón triptófano: un estudio de modelado y comparación con datos experimentales  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista  . - 2001. - vol. 98 , núm. 4 . - P. 1364-1369 . -doi : 10.1073/ pnas.98.4.1364 . —PMID 11171956 .
2. ↑ Zhang RG, Joachimiak A., Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z., Sigler PB La estructura cristalina del aporepresor trp a 1,8 A muestra cómo la unión del triptófano mejora la afinidad por el ADN  //  Nature: revista. - 1987. - vol. 327 , núm. 6123 . - pág. 591-597 . -doi : 10.1038/ 327591a0 . — PMID 3600756 .
3. ↑ Jeeves M., Evans PD, Parslow RA, Jaseja M., Hyde EI Estudios de la unión del represor Trp de Escherichia coli a sus cinco operadores y a secuencias de operadores variantes   // Eur . J Bioquímica. : diario. - 1999. - vol. 265 , núm. 3 . - Pág. 919-928 . -doi : 10.1046 / j.1432-1327.1999.00792.x . —PMID 10518785 .
4. ↑ Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J., Adams C., Youderian P. La secuencia del represor de triptófano está altamente conservada entre las Enterobacteriaceae  // Nucleic Acids Res  . : diario. - 1994. - vol. 22 , núm. 10 _ - Pág. 1821-1829 . -doi : 10.1093 / nar/10/22/1821 . —PMID 8208606 .
5. ↑ Kelley RL, Yanofsky C. La producción de aporepresores de Trp está controlada por regulación autógena y traducción ineficiente  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista  . - 1982. - mayo ( vol. 79 , n. 10 ). - Pág. 3120-3124 . -doi : 10.1073/ pnas.79.10.3120 . — PMID 7048301 .
6. ↑ Schevitz RW, Otwinowski Z., Joachimiak A., Lawson CL, Sigler PB La estructura tridimensional del represor trp   // Nature . - 1985. - vol. 317 , núm. 6040 . - Pág. 782-786 . -doi : 10.1038/ 317782a0 . — PMID 3903514 .
7. ↑ Otwinowski Z; Schevitz RW; Zhang RG; Lawson, CL; Joachimak, A.; Marmorstein, RQ; Luisi, BF; Sigler, PB Estructura cristalina del complejo represor/operador trp en resolución atómica  (inglés)  // Nature: revista. - 1988. - vol. 335 , núm. 6188 . - P. 321-329 . -doi : 10.1038/ 335321a0 . — PMID 3419502 .
8. ↑ Lawson CL, Carey J. Tandem binding in crystals of a trp represor/operator half-site complex  //  Nature: journal. - 1993. - vol. 366 , núm. 6451 . - pág. 178-182 . -doi : 10.1038/ 366178a0 . — PMID 8232559 .
9. ↑ Zhao D., Arrowsmith CH, Jia X., Jardetzky O. Estructuras de solución refinadas del holo- y aporepresor de Escherichia coli trp  //  J. Mol. Biol. : diario. - 1993. - vol. 229 , núm. 3 . - Pág. 735-746 . -doi : 10.1006/ jmbi.1993.1076 . —PMID 8433368 .
10. ↑ Zhang H.; Zhao D; Revington M; Lee, W; Jia, X; Arrowsmith, C; Jardetzky, O. Las estructuras de solución del complejo de ADN represor-operador trp  //  J. Mol. Biol. : diario. - 1994. - vol. 238 , núm. 4 . - pág. 592-614 . -doi : 10.1006/ jmbi.1994.1317 . —PMID 8176748 .