Fructoquinasa

La fructoquinasa , también conocida como D -fructoquinasa o D -fructosa-( D -manosa)quinasa [1] , es una enzima ( Código EC 2.7.1.4 ) del hígado , los intestinos y la corteza renal. La fructoquinasa pertenece a una familia de enzimas llamadas transferasas , lo que significa que esta enzima transfiere grupos funcionales; también se considera una fosfotransferasa (o, a menudo, una quinasa ) porque transfiere específicamente un grupo fosfato [1] . La fructoquinasa cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el trifosfato de adenosina (ATP, sustrato) afructosa como etapa inicial de su utilización [1] . El papel principal de la fructoquinasa es en el metabolismo de los carbohidratos, en particular en el metabolismo de la sacarosa y la fructosa. La ecuación de reacción se ve así:

Papel en plantas y bacterias

La fructoquinasa se ha caracterizado en varios organismos, como semillas de guisantes ( Pisum sativum ), frutas de aguacate ( Persera americana ) y granos de maíz ( Zea mays ), por nombrar algunos [2] .

En particular, la fructocinasa también puede regular la síntesis de almidón cuando se combina con SS, la sacarosa sintasa, que primero metaboliza el tejido aceptor en tejidos vegetales como las papas [2] . También hay dos genes de fructoquinasa divergentes que se expresan de manera diferente y también tienen diferentes propiedades enzimáticas, como las que se encuentran en los tomates. En tomate, el ARNm de fructoquinasa 1 (Frk 1) se expresa a un nivel constante durante el desarrollo fetal. Sin embargo, el ARNm de la fructocinasa 2 (Frk 2) se expresa mucho en frutos de tomate jóvenes, pero luego disminuye en las últimas etapas del desarrollo del fruto. Frk 2 tiene una mayor afinidad por la fructosa que Frk 1, pero la actividad de Frk 2 es inhibida por niveles altos de fructosa, mientras que la actividad de Frk 1 no lo es [2] .

En Sinorhizobium meliloti , una bacteria Gram-suelo común, la fructoquinasa también se usa en el metabolismo del manitol y el sorbitol, además del metabolismo de la fructosa [3] .

Papel en animales y humanos

En el hígado humano, se ha descubierto que la fructoquinasa purificada, en combinación con la aldolasa, promueve un mecanismo alternativo para la formación de oxalato a partir del xilitol. En una secuencia relacionada, la fructoquinasa y la aldolasa producen glicolaldehído, un precursor de oxalato, a partir de D - xilulosa a través de D -xilulosa-1-fosfato [4] .

En las células de hígado de rata (hepatocitos), el GTP también es un sustrato para la fructoquinasa. Puede ser utilizado en gran medida por la fructoquinasa. En estos hepatocitos aislados in vivo, cuando la concentración de ATP cae a alrededor de 1 mM en un corto período de tiempo, el GTP se convierte en un sustrato importante en estas condiciones específicas [5] . A diferencia de la fosfofructoquinasa , la fructoquinasa no es inhibida por ATP [6] [7] .

Enfermedades

La fructosuria, o deficiencia de fructocinasa hepática, es un trastorno metabólico hereditario raro pero benigno [8] . Esta condición es causada por una deficiencia de fructoquinasa en el hígado. Los pacientes suelen tener una alta concentración de fructosa en la sangre después de la ingestión de fructosa, sacarosa o sorbitol [9] . La enfermedad se caracteriza principalmente por la detección de excreción urinaria anormal de fructosa en un análisis de orina. La fructoquinasa es necesaria para la síntesis de glucógeno, la forma de almacenamiento de energía del cuerpo, a partir de la fructosa. La presencia de fructosa en la sangre y la orina puede conducir a un diagnóstico erróneo de diabetes. Las anomalías bioquímicas que pueden conducir a un diagnóstico definitivo de fructosuria incluyen la deficiencia de fructocinasa hepática, la levulosuria y la deficiencia de cetohexocinasa.

Véase también

• Glucoquinasa
• Hexoquinasa
• Fructocinasa hepática
• 6-fosfofructoquinasa hígado tipo
• 6-fosfofructoquinasa de tipo muscular
• Fosfofructocinasa, plaquetas

Referencias

1. ↑ 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Archivado el 27 de septiembre de 2007. . Consultado el 06-05-2007
2. ↑ 1 2 3 "Funciones fisiológicas distintas de las isoenzimas de fructoquinasa reveladas por la supresión específica de genes de la expresión de Frk1 y Frk2 en tomate". Fisiol vegetal . 129 (3): 1119-26. Julio de 2002. DOI : 10.1104/pp.000703 . PMID  12114566 .
3. ^ "Caracterización bioquímica de un mutante de fructoquinasa de Rhizobium meliloti". J. Bacteriol . 144 (1): 12-6. Octubre de 1980. DOI : 10.1128/jb.144.1.12-16.1980 . PMID  6252186 .
4. ^ "Modelos para la producción metabólica de oxalato a partir de xilitol en humanos: un papel para la fructoquinasa y la aldolasa". Revista australiana de biología experimental y ciencia médica . 60 (parte 1): 117-22. Febrero de 1982. DOI : 10.1038/icb.1982.11 . PMID  6284103 .
5. ↑ “El mecanismo del agotamiento del trifosfato de guanosina en el hígado después de una carga de fructosa. El papel de la fructoquinasa”. Bioquímica J. _ 228 (3): 667-71. 15 de junio de 1985. DOI : 10.1042/bj2280667 . PMID2992452  . _
6. ↑ Samuel, Varman T (febrero de 2011). “Lipogénesis inducida por fructosa: del azúcar a la grasa a la resistencia a la insulina”. Tendencias en Endocrinología y Metabolismo . 22 (2): 60-5. DOI : 10.1016/j.tem.2010.10.003 . PMID21067942  ._ _
7. ↑ BRENDA
8. ↑ WebMD Children's Health - Fructosuria Archivado el 9 de mayo de 2007 en Wayback Machine . Consultado el 06-05-2007
9. ^ "Propiedades de las cetohexoquinasas humanas recombinantes normales y mutantes e implicaciones para la patogenia de la fructosuria esencial". diabetes _ 52 (9): 2426-32. Septiembre de 2003. doi : 10.2337 /diabetes.52.9.2426 . PMID  12941785 .

Enlaces

• Fructocinasas MeSH