Fotofosforilación

La fotofosforilación  es el proceso de síntesis de ATP a partir de ADP utilizando energía luminosa . Al igual que con la fosforilación oxidativa , la energía de la luz se gasta en la creación de un gradiente de protones a través del tilacoides o la membrana celular bacteriana , que luego es utilizada por la ATP sintasa . La fotofosforilación es una forma muy antigua de fotosíntesis que se encuentra en todos los eucariotas fototróficos , bacterias y arqueas . Hay dos tipos de fosforilación: cíclica , asociada con un flujo cíclico de electrones en la cadena de transporte de electrones, y acíclica , asociada con un flujo directo de electrones desde H 2 O a NADP + en el caso de eucariotas u otro donante de electrones en el caso de bacterias, por ejemplo , H 2 S. Como una especie de tipo no cíclico, se aísla la fotofosforilación pseudocíclica , en la que el oxígeno sirve como aceptor de electrones .

Fotofosforilación no cíclica

La fotofosforilación no cíclica fue descubierta por D. Arnon en 1957. De hecho, este es el curso normal de las reacciones luminosas de la fotosíntesis, cuando un electrón del agua pasa a través de una cadena de membranas y proteínas transportadoras hacia el NADP + . El tipo de fotofosforilación no cíclica que ocurre durante la fotosíntesis oxigénica  es un proceso evolutivamente posterior que requiere la acción conjunta de dos fotosistemas. La energía de la luz absorbida por dos fotosistemas se gasta en desprender electrones del agua ( fotosistema II , PSII), y luego ( fotosistema I , PSII) para aumentar su energía hasta el punto en que sea capaz de reducir la ferredoxina y el NADP + . En el curso de este proceso, la energía de un electrón que recibe de la absorción de fotones se gasta en parte en bombear protones y crear un gradiente de protones debido a la operación de dos bombas de protones : el complejo citocromo b 6 f y, en parte, fotosistema II. Como resultado, la energía se almacena no solo en enlaces macroérgicos de ATP, sino que también se gasta en la creación del potencial químico de reducción de equivalentes [1] .

La importancia fisiológica de la fotofosforilación no cíclica está determinada por su principal contribución a la energía de la célula . No solo es la principal fuente de energía para todas las reacciones que ocurren en la célula, sino que también suministra metabolitos muy importantes , principalmente ferredoxina y NADPH altamente reducidos, necesarios para la fijación de CO 2 en los ciclos del carbono y el funcionamiento de una serie de sistemas reguladores ( ferredoxina -sistema regulador de tiorredoxina ) [1] .

Fotofosforilación cíclica

La fotofosforilación cíclica es uno de los procesos más antiguos para almacenar energía en forma de ATP. En este modo de fotofosforilación, el electrón se mueve a lo largo de la cadena de transporte cíclico de electrones asociada con el fotosistema I. En este caso, el electrón circula a lo largo de un camino cerrado y toda la energía se gasta solo en la síntesis de ATP [2] .

En la fotofosforilación cíclica, un electrón transferido desde el fotosistema I al NADPH y luego transferido desde el NADPH a la ferredoxina , de alguna manera se mueve desde la ferredoxina reducida al grupo de plastoquinonas . El mecanismo exacto de este proceso no se conoce. Se cree que esta reacción se lleva a cabo por una enzima especial  : ferredoxina-plastoquinona oxidorreductasa . Luego, desde la plastoquinona, a través del complejo citocromo b 6 f y la plastocianina , el electrón ingresa nuevamente al fotosistema I. En este caso, los protones son bombeados hacia la cavidad tilacoidal ; cuando los protones regresan de la luz al estroma del cloroplasto , pasan a través de un canal especial dentro de la ATP sintasa , que se acompaña de la síntesis de ATP. Como el candidato más probable para el papel de ferredoxina-plastoquinona oxidorreductasa, recientemente se ha considerado a la ferredoxina-NADP + -reductasa , que puede formar un complejo con el complejo citocromo b 6 f . Se supone que puede transferir electrones de la ferredoxina directamente a la plastoquinona asociada con el complejo citocromo b 6 f a través de un hemo especial c n [3] [4] . Una gran cantidad de evidencia también apoya la formación de un supercomplejo del complejo citocromo b 6 f , fotosistema I, ferredoxina-NADP + reductasa y la proteína transmembrana PGRL1. Se cree que la formación y descomposición de dicho complejo cambia el modo de flujo de electrones de no cíclico a cíclico y viceversa [5] [6] .

Otra enzima que puede estar implicada en este proceso es el complejo NADH deshidrogenasa de los cloroplastos , similar al complejo NADH deshidrogenasa de las mitocondrias y homólogo al complejo bacteriano I [7] [8] . Oxida la ferredoxina y dona electrones a la plastoquinona, previniendo el estrés oxidativo . El complejo NADH deshidrogenasa de los cloroplastos forma un supercomplejo con al menos dos PSI utilizando las proteínas Lhca5 y Lhca6 [9] . El gradiente de protones creado como resultado de la fotofosforilación cíclica en la membrana de los tilacoides es utilizado por las proteínas transportadoras para insertar proteínas provenientes del estroma en la membrana [10] [11] .

La fotofosforilación cíclica juega un papel importante en varios procesos metabólicos en la célula. Sirve como fuente de aporte adicional de ATP para la reducción de CO 2 en el ciclo de Calvin y la asimilación de iones NH 4 + , que requieren una elevada relación ATP/NADPH, así como fuente de energía para procesos anabólicos . En el grupo de plantas C4 , en las células del revestimiento del haz conductor , la fotofosforilación cíclica es la única fuente de ATP. Los estudios también han demostrado un aumento en la actividad de la fotofosforilación cíclica y su papel protector en condiciones estresantes ( estrés por calor y sal, fotoinhibición ) [2] .

Fosforilación pseudocíclica

Con una reducción muy activa de la reserva de ferredoxina, los electrones se transfieren de la ferredoxina al O 2 con la formación de H 2 O (la llamada reacción de Mehler ). Es similar al transporte cíclico en que durante este proceso no se sintetiza NADPH , sino solo ATP. Sin embargo, bajo las condiciones de la reacción de Mehler, la relación ATP/ADP es muy alta, por lo que la cantidad disponible de ADP es insuficiente para la síntesis de ATP y, como resultado, se crea un gradiente de protones muy alto a través de la membrana tilacoidal. Como resultado de la reacción, se forma el radical anión superóxido O 2 - · , que se convierte en O 2 y H 2 O 2 bajo la influencia de la enzima superóxido dismutasa , y el peróxido se convierte en agua por la enzima ascorbato peroxidasa. [12] .

Otra enzima implicada en el transporte pseudocíclico es la oxidasa terminal del cloroplasto , homóloga a la oxidasa mitocondrial vegetal alternativa . Oxida la piscina de plastoquinona con oxígeno, formando agua y disipando energía en forma de calor [13] .

Bacterias y arqueas

Las bacterias fotosintéticas son capaces de fotofosforilación (tanto cíclica como no cíclica), pero solo tienen un centro de reacción fotosintético , similar en estructura al fotosistema I o II de las plantas superiores. Dado que tales bacterias no pueden utilizar el agua como fuente inagotable de electrones, no se libera oxígeno durante la fotosíntesis bacteriana , y dicha fotosíntesis es anoxigénica . Las bacterias de fotofosforilación no cíclicas utilizan sulfuro de hidrógeno u otros compuestos de azufre como donantes de equivalentes reductores (es decir, electrones o átomos de hidrógeno). Una excepción son las cianobacterias , que tienen dos fotosistemas y son capaces de realizar la fotosíntesis oxigénica como las algas y las plantas superiores .

Bacterias moradas

Las bacterias moradas usan un fotosistema, similar en estructura a la planta y las cianobacterias PSII , pero en lugar de clorofilas, lleva bacterioclorofilas , y la bacteriofeofitina sirve como el principal aceptor de electrones .

El único tipo de fotofosforilación disponible para estas bacterias es la fotofosforilación cíclica. El electrón excitado del pigmento principal P 680 va a la bacteriofeofitina, y de allí al transportador de membrana, la quinona , que ingresa al complejo bacteriano citocromo bc 1 . Desde aquí, el electrón ingresa al transportador soluble, el citocromo c 2 , que nuevamente lo devuelve al centro de reacción . Debido al trabajo de los complejos de membrana, se genera un gradiente de protones y puede ocurrir la síntesis de ATP, pero no ocurre la síntesis del equivalente reductor de NADH . Para sintetizarlos, es necesario utilizar hidrógeno molecular o sulfuro de hidrógeno, que pueden reducir directamente el NAD + . Con los mismos fines, se suele utilizar la oxidación de sustancias orgánicas presentes en el medio ambiente [14] . Además, la transferencia de electrones inversos a la ferredoxina es posible con el consumo de ATP, que proviene del nivel de la proteína FeS del complejo citocromo bc 1 [14] .

Bacterias verdes del azufre y heliobacterias

Las bacterias verdes azufradas se dividen en bacterias verdes azufradas y no azufradas . Utilizan un centro de reacción similar al PSI de la planta, en el que el principal aceptor de electrones es la bacterioclorofila. Se caracterizan por el siguiente esquema de fotosíntesis:

Puede verse en el diagrama que los equivalentes reductores pueden sintetizarse mediante una simple transferencia no cíclica de ferredoxina si hay donantes de electrones externos en el sistema (H 2 S, S 0 , S 2 O 3 2- , etc.). Los electrones ingresan al circuito a través de la reducción de menaquinona o citocromo c 553 . Sin embargo, el flujo de electrones no cíclico no contribuye a la síntesis de ATP, ya que el centro de reacción tipo fotosistema I no bombea protones. Por lo tanto, las bacterias verdes del azufre solo tienen fotofosforilación cíclica, que involucra el complejo citocromo bc 1 . Curiosamente, la fotofosforilación cíclica de estos organismos es muy similar en su esquema al de las plantas superiores e implica la transferencia de un electrón de la ferredoxina al transportador de membrana menaquinona. El diagrama esquemático anterior de la fotosíntesis es típico de otro grupo de organismos fototróficos: las heliobacterias [14] . A diferencia de las bacterias verdes del azufre, las heliobacterias utilizan solo sustancias orgánicas (por ejemplo, piruvato ) como donante de electrones [15] .

Haloarquea

Un caso especial de fotofosforilación es la fotofosforilación de haloarchaea , que crea un gradiente de protones basado en la energía de la luz sin el uso de fotosistemas típicos o cadenas de transporte de electrones. En cambio, una proteína especial está presente en sus membranas, la bacteriorrodopsina , que lleva un retinal unido covalentemente como cofactor . Después de absorber un fotón , la retina cambia de forma trans a 13- cis . Al hacerlo, se dobla y transfiere un protón de un extremo de la proteína al otro. Además, la retina se desdobla y vuelve a su posición inicial, pero sin un protón [16] .

Véase también

• Fosforilación oxidativa
• fosforilación del sustrato

Notas

1. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , pág. 186.
2. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , pág. 185.
3. ↑ Cramer WA; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Tráfico transmembrana en el complejo citocromo b6f. (Inglés)  // Annu Rev Biochem : diario. - 2006. - vol. 75 . - Pág. 769-790 . -doi : 10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142756 . —PMID 16756511 .
4. ↑ Cramer WA; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. Estructura del complejo citocromo b6f: nuevos grupos protésicos, Q-space y la 'hipótesis hors d'oeuvres' para el ensamblaje del complejo. (Inglés)  // Photosynth Res: revista. - 2005. - vol. 85 , núm. 1 . - pág. 133-143 . -doi : 10.1007/ s11120-004-2149-5 . —PMID 15977064 .
5. ↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi y Jun Minagawa. Aislamiento del escurridizo supercomplejo que impulsa el flujo cíclico de electrones en la fotosíntesis  //  Naturaleza: revista. - 2010. - 22 de abril ( vol. 464 ). - P. 1210-1213 . -doi : 10.1038 / nature08885 .
6. ↑ Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon y Fabrice Rappaport. El flujo de electrones cíclicos está controlado por redox pero es independiente de la transición de estado  // Nature Communications  : revista  . - Nature Publishing Group , 2013. - 13 de junio ( vol. 4 ). -doi : 10.1038/ ncomms2954 .
7. ↑ Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai. El complejo cloroplasto NAD(P)H deshidrogenasa interactúa con el fotosistema I en Arabidopsis.  (Inglés)  // J Biol Chem.  : diario. - 2008. - Vol. 283 , núm. 50 . - Pág. 34873-34879. . -doi : 10.1074/ jbc.M803207200 . Archivado desde el original el 9 de septiembre de 2017.
8. ↑ Yamori W., Sakata N., Suzuki Y., Shikanai T., Makino A. El flujo de electrones cíclico alrededor del fotosistema I a través del complejo NAD(P)H deshidrogenasa (NDH) del cloroplasto desempeña un papel fisiológico significativo durante la fotosíntesis y el crecimiento de las plantas a bajas temperatura en el arroz.  (Inglés)  // Planta J. : diario. - 2011. - vol. 68 , núm. 6 _ - Pág. 966-976 . -doi : 10.1111 / j.1365-313X.2011.04747.x . Archivado desde el original el 29 de diciembre de 2014.
9. ↑ Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai. Estructura y biogénesis del complejo cloroplasto NAD(P)H deshidrogenasa.  (inglés)  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA): revista. - 2011. - vol. 1807 , n. 8 _ - Pág. 945-953 . doi : 10.1016 / j.bbabio.2010.10.015 . Archivado desde el original el 6 de mayo de 2022.
10. ↑ Chaddock, AM; Mant, A.; Karnauchov, I.; Borde, S.; Herrmann, R. G.; Klösgen, R.B.; Robinson, C. Un nuevo tipo de péptido señal: papel central de un motivo de arginina gemela en las señales de transferencia para la translocasa de la proteína tilacoidal dependiente del pH delta.  (inglés)  // EMBO J. : diario. - 1995. - vol. 14 , núm. 12 _ - Pág. 2715-2722 . — PMID 7796800 . Archivado desde el original el 22 de enero de 2022.
11. ↑ Kenneth Cline y Hiroki Mori. Las proteínas precursoras dependientes de ΔpH tilacoides se unen a un complejo cpTatC-Hcf106 antes del transporte dependiente de Tha4.  (Inglés)  // J Cell Biol. : diario. - 2001. - 20 agosto ( vol. 154 , n. 4 ). - Pág. 719-730 . -doi : 10.1083/ jcb.200105149 . Archivado desde el original el 18 de julio de 2015.
12. ↑ Estrasburgo, 2008 , pág. 117.
13. ↑ McDonald AE, Ivanov AG, Bode R., Maxwell DP, Rodermel SR, Hüner NP Flexibilidad en el transporte de electrones fotosintéticos: el papel fisiológico de la plastoquinol oxidasa terminal (PTOX  )  // Biochim. Biografía. acta : diario. - 2011. - Agosto ( vol. 1807 , n. 8 ). - Pág. 954-967 . -doi : 10.1016/ j.bbabio.2010.10.024 . —PMID 21056542 . Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2015.
14. ↑ 1 2 3 Netrusov, Kotova, 2012 , pág. 186.
15. ↑ Antenas de recolección de luz en la fotosíntesis / Green, Beverley, Parson, WW. — Springer-Science+Business Media, BV, 2003. — vol. 13.- Pág. 495.- (Avances en Fotosíntesis y Respiración). — ISBN 978-90-481-5468-5 . Archivado el 7 de febrero de 2016 en Wayback Machine .
16. ↑ Hayashi S., Tajkhorshid E., Schulten K. Simulación de dinámica molecular de la fotoisomerización de bacteriorrodopsina usando fuerzas ab initio para el cromóforo excitado  // Biophysical  Journal : diario. - 2003. - Septiembre ( vol. 85 , no. 3 ). - P. 1440-1449 . - doi : 10.1016/S0006-3495(03)74576-7 . — PMID 12944261 . Archivado desde el original el 12 de diciembre de 2018.

Literatura

• Fisiología Vegetal / Ed. I. P. Ermakova. - M. : Academia, 2005. - 634 p.
• Zitte P. y otros Botánica / Ed. V. V. Chuba. - 35ª edición. - M. : Academia, 2008. - T. 2. Fisiología Vegetal. — 495 pág.
• Netrusov A.I., Kotova IB Microbiología. - 4ª ed., revisada. y adicionales.. - M. : Centro Editorial "Academia", 2012. - S. 46. - 384 p. - ISBN 978-5-7695-7979-0 .

diccionarios y enciclopedias	Britannica (en línea)