Factor sigma

El factor sigma ( factor σ ) es una proteína requerida para el inicio de la transcripción en bacterias . [1] Es un factor de iniciación de la transcripción bacteriana que proporciona una unión específica de la ARN polimerasa (RNAP) a los promotores de genes . Es homólogo al factor de transcripción B en arqueas y al factor eucariótico TFIIB . [2] El factor sigma específico utilizado para iniciar la transcripción de un gen dado variará según el gen y las señales ambientales requeridas para iniciar la transcripción de ese gen. La elección de los promotores por parte de la ARN polimerasa depende del factor sigma asociado a ella [3] .

El factor sigma junto con la ARN polimerasa se conoce como holoenzima de ARN polimerasa. Cada molécula de holoenzima de ARN polimerasa contiene exactamente una subunidad de factor sigma. El número de factores sigma varía en diferentes tipos de bacterias. [1] [4] E. coli tiene siete factores sigma. Los factores sigma se distinguen por su peso molecular característico . Por ejemplo, σ 70 es un factor sigma con un peso molecular de 70 kDa .

El factor sigma en el complejo de holoenzimas de ARN polimerasa es necesario para el inicio de la transcripción, aunque una vez que se completa este paso, se disocia del complejo y la ARN polimerasa continúa elongándose por sí sola.

Factores sigma especializados

Se utilizan diferentes factores sigma en diferentes condiciones ambientales. Estos factores sigma especializados se unen a promotores de genes que son apropiados para las condiciones ambientales, aumentando la transcripción de esos genes.

Factores sigma de Escherichia coli :

• σ 70 (RpoD) - σ A - factor sigma de "limpieza" o también llamado factor sigma primario , transcribe la mayoría de los genes en células en crecimiento. Cada célula tiene un factor sigma de "mantenimiento" que mantiene en funcionamiento importantes genes y vías. [1] En el caso de Escherichia coli y otras bacterias Gram-negativas con forma de bastoncillo, el sigma de "limpieza" es σ 70 . [1] Todos los genes reconocidos por σ 70 contienen secuencias consenso de promotores similares que constan de dos partes. [1] Las secuencias promotoras de consenso se encuentran normalmente en 10 y 35 nucleótidos en relación con la base de ADN correspondiente al comienzo de la transcripción de ARN (posiciones -10 y -35 antes del punto de inicio).
• σ 19 FecI - factor sigma que regula el gen fec para el transporte de hierro férrico
• σ 24 RpoE - factor sigma de estrés por calor extremo/extracitoplasmático
• σ 28 ​​RpoF - factor sigma flagelar
• σ 32 RpoH - factor sigma de choque térmico, se enciende cuando se aplica calor a la bacteria. Debido a la mayor expresión, es más probable que el factor se una a la enzima central de la ARN polimerasa. Al mismo tiempo, se expresan otras proteínas de choque térmico que permiten que la célula sobreviva a temperaturas más altas. Algunas de las enzimas que se expresan tras la activación de σ 32 son chaperonas, proteasas y enzimas reparadoras del ADN.
• σ 38 ​​RpoS - factor sigma de la fase hambrienta / estacionaria
• σ 54 ​​RpoN - factor sigma de restricción de nitrógeno

También hay factores anti-sigma que inhiben la función de los factores sigma y factores anti-anti-sigma que restablecen la función del factor sigma.

Estructura

Los factores sigma tienen cuatro partes principales que se encuentran comúnmente en todos los factores sigma:

Las partes principales se subdividen aún más (por ejemplo, 2 incluye 2.1, 2.2, etc.)

• La región 1.1 se encuentra solo en "factores sigma primarios" (RpoD, RpoS en E. coli). Asegura la unión del factor sigma al promotor solo cuando está en complejo con la ARN polimerasa.
• La región 2.4 reconoce y se une al elemento -10 del promotor (se denomina " caja Pribnow ").
• La región 4.2 reconoce y se une al elemento promotor -35.

La única excepción a esta regla es el factor sigma tipo σ 54 . Las proteínas homólogas a σ 54 (RpoN) son factores sigma funcionales pero tienen secuencias de aminoácidos significativamente diferentes.

Retraso durante la elongación de la transcripción

La ARN polimerasa básica (que consta de 2 subunidades alfa (α), 1 beta (β), 1 barra beta (β') y 1 omega (ω)) se une al factor sigma para formar un complejo llamado holoenzima de ARN polimerasa . Anteriormente, se creía que la holoenzima iniciaba la transcripción, mientras que la principal ARN polimerasa (enzima central) sintetizaba el ARN de forma independiente. Por lo tanto, se creía que el factor sigma debería disociarse durante la transición desde el inicio de la transcripción hasta el alargamiento transcripcional (esta transición se denomina "escape del promotor"). Esta vista se basó en el análisis de complejos de polimerasa de ARN purificados detenidos durante la iniciación y la elongación. Finalmente, los modelos estructurales de los complejos de ARN polimerasa predicen que a medida que el producto de ARN naciente se vuelve más largo que ~15 nucleótidos, el sigma debe ser "empujado" fuera de la holoenzima a medida que ocurre la colisión estérica entre el ARN y el dominio sigma. Sin embargo, un estudio reciente mostró que σ 70 puede permanecer unido en un complejo con la polimerasa de ARN central, al menos durante la elongación temprana. [5] De hecho, el fenómeno de la pausa promoproximal indica que sigma juega un papel en el alargamiento transcripcional temprano. Todos los estudios son consistentes con la sugerencia de que el "escape del promotor" acorta el tiempo de vida de la interacción del factor sigma con la enzima central de la ARN polimerasa de ser muy largo al principio (demasiado largo para medirse en un experimento bioquímico típico) a un tiempo más corto. , vida útil medible en la transición a la etapa de elongación.

σ ciclo

Durante mucho tiempo se ha creído que el factor σ necesariamente abandona la enzima principal (enzima central) tan pronto como inicia la transcripción, lo que permite que el factor σ libre se una a otra enzima central e inicie la transcripción en un sitio diferente. Por lo tanto, el factor σ pasa de una enzima central a otra. Sin embargo, Richard Ebright y sus colegas, utilizando el método de transferencia de energía por resonancia de fluorescencia (FRET), demostraron más tarde que el factor σ no necesariamente abandona la enzima central. [5] En cambio, el factor σ cambia su unión a la enzima central durante la iniciación y la elongación. Por lo tanto, el factor σ alterna entre un estado fuertemente ligado durante la iniciación y un estado débilmente ligado durante la elongación transcripcional.

Véase también

• Factores de transcripción generales
• Factores de transcripción
• TFIIB

Notas

1. ↑ 1 2 3 4 5 Gruber TM, Gross CA (2003). "Subunidades sigma múltiples y la partición del espacio de transcripción bacteriano". Revisión Anual de Microbiología. 57:441–66. DOI : 10.1146/annurev.micro.57.030502.090913 Archivado el 6 de noviembre de 2018 en Wayback Machine . PMID 14527287 Archivado el 23 de diciembre de 2018 en Wayback Machine .
2. ↑ Burton SP, Burton ZF (6 de noviembre de 2014). "El enigma σ: los factores σ bacterianos, TFB archaeal y TFIIB eucariota son homólogos" . Transcripción. 5 (4): DOI : 10.4161/21541264.2014.967599 Archivado el 1 de febrero de 2022 en Wayback Machine . PMC 4581349 . PMID 25483602 Archivado el 23 de diciembre de 2018 en Wayback Machine .
3. ↑ Ho TD, Ellermeier CD (abril de 2012). "Activación del factor σ de la función extracitoplasmática" . Opinión actual en microbiología. 15(2): 182–8. DOI : 1016/j.mib.2012.01.001 . PMC 3320685 . PMID 22381678 Archivado el 23 de diciembre de 2018 en Wayback Machine .
4. ↑ Sharma UK, Chatterji D. Cambio transcripcional en Escherichia coli durante el estrés y el hambre mediante la modulación de la actividad sigma  //  FEMS Microbiology Reviews: revista. - 2010. - Septiembre ( vol. 34 , no. 5 ). - P. 646-657 . -doi : 10.1111 / j.1574-6976.2010.00223.x . — PMID 20491934 .
5. ↑ 1 2 Kapanidis AN, Margeat E., Laurence TA, Doose S., Ho SO, Mukhopadhyay J., Kortkhonjia E., Mekler V., Ebright RH, Weiss S. Retención del factor de iniciación de la transcripción sigma70 en la elongación de la transcripción: análisis de moléculas  //  Molecular Cell : diario. - 2005. - noviembre ( vol. 20 , no. 3 ). - P. 347-356 . -doi : 10.1016/ j.molcel.2005.10.012 . — PMID 16285917 .

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