El citoesqueleto procariótico es el nombre colectivo de todos los filamentos estructurales de los procariotas . En el pasado, se creía que los procariotas no tenían citoesqueleto , pero desde principios de la década de 1990, se ha comenzado a acumular evidencia sobre la presencia de varios filamentos en los procariotas [2] . Los procariotas no solo tienen análogos de proteínas clave del citoesqueleto eucariota , sino también proteínas que no tienen análogos en los eucariotas [3] [4] [5] [6] . Los elementos del citoesqueleto juegan un papel importante en la división celular , la protección, el mantenimiento de la forma y la determinación de la polaridad en varios procariotas [7] [8] .
FtsZ , el primer elemento citoesquelético procariótico descrito, forma una estructura de anillo en el medio de la célula conocida como anillo Z, que se contrae durante la división celular, similar al anillo contráctil de actina - miosina eucariotaEl anillo Z es una estructura altamente dinámica que consta de numerosos haces de protofilamentos, y los mecanismos de compresión del anillo Z, así como el número de protofilamentos, siguen siendo desconocidos. FtsZ funciona como una proteína organizadora y es esencial para la división celular, reclutando todas las proteínas conocidas requeridas para la división celular en el sitio de división [9] .
A pesar de la afinidad funcional con la actina, FtsZ es homóloga a la proteína tubulina formadora de microtúbulos eucariotas . Aunque una comparación de las estructuras primarias (es decir, secuencias de aminoácidos ) de FtsZ y tubulina indica solo una ligera similitud, sus estructuras tridimensionales son notablemente similares. Además, al igual que la tubulina, el FtsZ monomérico se une al GTP y su polimerización con otros monómeros de FtsZ se produce con el gasto de energía del GTP, de forma similar a como ocurre durante la dimerización de la tubulina [10] . Dado que FtsZ es esencial para la división celular bacteriana, puede servir como objetivo para los antibióticos [11] .
MreB es una proteína bacteriana que se cree que es análoga a la actina eucariota. Las estructuras primarias de actina y MreB se parecen poco, pero sus estructuras tridimensionales y mecanismos de polimerización en protofilamentos son muy similares. En casi todas las bacterias no esféricas, se requiere MreB para mantener la forma celular . MreB se ensambla en una red de protofilamentos debajo de la membrana celular en toda su área [12] . MreB determina la forma de la célula mediante la localización y la actividad de las enzimas sintetizadoras de peptidoglicano y mediante la formación de una red elástica de filamentos debajo de la membrana celular que resiste la presión externa. En Caulobacter crescentus MreB se condensa a partir de su red de filamentos en un denso anillo en el tabique justo antes de la separación de dos células. Se supone que esto es necesario para la localización del tabique no central de esta bacteria. En bacterias polares, MreB es importante para determinar la polaridad, por ejemplo, en C. crescentus es responsable de la correcta localización de al menos cuatro proteínas polares [13] .
La crescentina es un análogo de las proteínas de filamento intermedio eucariotas . En contraste con los casos descritos anteriormente, la crescentina y las proteínas de filamento intermedio tienen estructuras primarias bastante similares, además de la similitud de las estructuras tridimensionales. El gen creS que codifica la crescentina es 25 % idéntico y 40 % similar al gen que codifica la queratina 19 , y 24 % idéntico y 40 % similar a la lámina nuclear A. Además, los filamentos de media luna tienen un diámetro de aproximadamente 10 nm , que cae dentro del rango de diámetros de los filamentos intermedios eucarióticos (8-15 nm) [14] . La crescentina forma un filamento continuo que se extiende de polo a polo a lo largo de la superficie cóncava interna en forma de media luna de la bacteria Caulobacter crescentus . Tanto MreB como crescentin son necesarios para mantener la forma característica de las células de C. crescentus . Se supone que MreB le da a las células de esta bacteria una forma de barra, y la crescentina las dobla aún más en forma de media luna [1] .
ParM es un elemento del citoesqueleto que es estructuralmente similar a la actina pero funciona como la tubulina. Además, polimeriza bidireccionalmente y exhibe inestabilidad dinámica, como es característico de la polimerización de tubulina [4] [15] . Forma un sistema con ParR y parC que es necesario para la separación de los plásmidos R1 . ParM se une a ParR, una proteína de unión al ADN que se une específicamente a 10 repeticiones directas en la región parC del plásmido R1. ParM está unido a ParR por dos extremos de su filamento. Luego, el filamento se alarga, tirando de dos copias del plásmido R1 en diferentes direcciones [16] . El funcionamiento de este sistema es similar a la división de los cromosomas durante la división celular de los eucariotas, y ParM funciona como tubulina en el huso de fisión , ParR como cinetocoro y parC como centrómero cromosómico . La separación de los plásmidos F ocurre de manera similar: la proteína SopA funciona como un filamento del citoesqueleto y la proteína SopB se une a la región sopC del plásmido F, similar al cinetocoro y centrómero, respectivamente [17] . También se ha encontrado un homólogo de ParM similar a la actina en la bacteria Gram-positiva Bacillus thuringiensis . Se ensambla en estructuras similares a microtúbulos y participa en la separación de plásmidos replicados [18] .
El sistema MinCDE es un sistema de filamentos que ubica el tabique exactamente en el medio de la célula de Escherichia coli . MinC previene la formación de tabiques al interferir con la polimerización de FtsZ. MinC, MinD y MinE forman una estructura helicoidal que envuelve la célula y está conectada al lado interno de la membrana por la proteína MinD. La hélice MinCDE ocupa los polos y termina en una estructura filamentosa conocida como anillo E, formada por la proteína MinE y situada en la parte media de la región polar. El anillo E se encoge, acercándose al poste y desmontando la espiral MinCDE en el camino. En este caso, los componentes separados del E-ring se recogen en el polo opuesto y se inicia el desmontaje de la hélice MinCDE desde el otro extremo. El proceso se repite y la hélice MinCDE oscila entre posiciones en los dos polos de la celda. Esta oscilación continúa durante el ciclo celular , por lo que la concentración de la proteína MinC, que inhibe la formación del septo, es menor en el centro de la célula que en los polos [19] . El comportamiento dinámico de las proteínas Min se reconstruyó in vitro , donde una bicapa lipídica artificial actuó como un análogo de membrana [20] .
La bactofilina es una proteína del citoesqueleto que forma filamentos en toda la célula de la proteobacteria en forma de bastón Myxococcus xanthus [21] . La bactofilina (BacM) es esencial para mantener la forma celular adecuada y la integridad de la pared celular. Las células de M. xanthus que carecen de BacM están morfológicamente deformadas: sus células son curvas y los mutantes para el gen correspondiente ( bacM ) se caracterizan por una resistencia reducida a los antibióticos que actúan sobre la pared celular. BacM se corta de su forma de tamaño completo y se vuelve polimerizable. Las bactofilinas también participan en el mantenimiento de la forma celular en otras bacterias, incluidas las células curvas de Proteus mirabilis [22] , la forma espiral de Helicobacter pylori [23] , y también participan en la formación de tallos en Caulobacter crescentus [ 24] .
Crenactin es un análogo de actina que se encuentra en arqueas del filo Crenarchaeota , es decir, miembros del orden Thermoproteales y Candidatus Korarchaeum [25] . La secuencia de aminoácidos de la crenactina tiene el mayor grado de similitud con la de la actina entre todos los homólogos de actina conocidos [26] . La krenactin ha sido bien estudiada en la arquea Pyryobaculum calidifontis y tiene una alta especificidad para ATP y GTP. Las especies que tienen crenactina tienen forma de varilla o de aguja. Se ha demostrado que la crenactina de P. calidifontis forma estructuras helicoidales que se extienden a lo largo de toda la longitud de la célula, por lo que es posible que la crenactina desempeñe el mismo papel en el mantenimiento de la forma celular que la proteína MreB de otros procariotas [25] [27] .
Otro homólogo procariótico de la actina MamK está involucrado en la organización de las membranas del magnetosoma . Los magnetosomas son orgánulos de bacterias de los géneros Magnetospirillum y Magnetococcus que contienen cristales de magnetita rodeados por una membrana y ayudan a la bacteria a navegar por el campo geomagnético . En una célula, los magnetosomas están dispuestos en fila; siempre se asocian con ellos largos filamentos de proteínas MamK [28] .
| La estructura de una célula bacteriana. | |
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| Pared celular |
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| Concha exterior |
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| La forma |
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