Proteína de retinoblastoma

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Retinoblastoma 1

El PDB se basa en 1ad6.
Estructuras Disponibles
AP Búsqueda de ortólogos: PDBe , RCSB
Identificadores
Símbolorb1  ; OSRC; PPP1R130; RB; p105-Rb; prb; pp110
Identificaciones externasOMIM:  614041 MGI :  97874 HomoloGene :  272 ChEMBL : 5288 GeneCards : Gen RB1
perfil de expresión de ARN
Más información
ortólogos
VistaHumanoRatón
Entrez592519645
ConjuntoENSG00000139687ENSMUSG00000022105
UniProtP06400P13405
RefSeq (ARNm)NM_000321NM_009029
RefSeq (proteína)NP_000312NP_033055
Lugar geométrico (UCSC)Canal 13:
48.88 – 49.06 Mb		Canal 14:
73.18 – 73.33 Mb
Buscar en PubMed[una][2]

La proteína de retinoblastoma (abreviada como proteína pRb , gen RB o RB1 ) ( es decir, proteína de  retinoblastoma ) es una proteína supresora de tumores que es disfuncional en algunas formas graves de cáncer . [1] Una de las funciones de pRb es prevenir la progresión del crecimiento excesivo de células al inhibir el ciclo celular hasta que las células estén listas para dividirse. Cuando la célula está lista para dividirse, la pRb se fosforila, se vuelve inactiva y permite que progrese el ciclo celular. También es un reclutador de varias enzimas remodeladoras de la cromatina , como las metilasas y las acetilasas. [2]

Rb pertenece a la familia de proteínas de bolsillo  , cuyos miembros tienen un bolsillo para la unión funcional a otras proteínas. [3] [4] En el caso de proteínas oncogénicas como las producidas por células infectadas con virus del papiloma humano de alto riesgo , la unión e inactivación de pRb pueden provocar cáncer.

Nombre y genética

En el cuerpo humano, la proteína está codificada por el gen RB1 , ubicado en 13q14.1-q14.2 . Si ambos alelos de este gen mutan temprano en la vida, la proteína se inactiva, lo que conduce al desarrollo de cáncer retinoblastoma , de ahí el nombre Rb . Las células de la retina no se eliminan ni se reemplazan cuando se exponen a altos niveles de radiación UV mutagénica y, por lo tanto, la mayoría de las lesiones de pRB ocurren en el tejido de la retina (sin embargo, se ha informado algo similar en algunos cánceres de piel en pacientes de Nueva Zelanda, donde la UV es mucho más alta).

Hay dos formas de retinoblastoma: bilateral, hereditario, y unilateral, esporádico. Quienes padecen el primero tienen 6 veces más probabilidades de desarrollar otros tipos de cáncer más adelante en la vida. [5] Esto destaca el hecho de que el Rb mutante se puede heredar y respalda la teoría mutacional de la carcinogénesis . Aquí[ ¿dónde? ] establece que solo se requiere un alelo funcional del gen supresor de tumores para su función (el gen mutante es recesivo) y ambos requieren el fenotipo mutante para que ocurra el cáncer. En la forma hereditaria, el alelo mutado se hereda junto con el alelo normal. En este caso, las células solo necesitan mantener una mutación en otro gen Rb, todo el Rb en ​​esa célula será ineficaz para inhibir la progresión del ciclo celular, lo que permitirá que las células se dividan sin control y eventualmente se vuelvan cancerosas. Además, dado que un alelo ya está mutado en todas las demás células somáticas, la futura incidencia de cáncer en estos individuos sigue una cinética lineal.[ ¿Qué? ] . [6] Los alelos de trabajo no deben mutar por sí mismos, y la pérdida de heterocigosidad (LOH) se observa con frecuencia en tales tumores.

Sin embargo, en la forma esporádica, ambos alelos deben soportar la mutación antes de que la célula se vuelva cancerosa. Esto explica por qué los pacientes con retinoblastoma esporádico no tienen un mayor riesgo de cáncer en el futuro y por qué ambos alelos son funcionales en todas las demás células. La incidencia futura de cáncer para casos esporádicos de Rb se observa con una cinética polinomial, no tan cuadrática como se esperaba, porque las mutaciones deben ocurrir primero mediante mecanismos convencionales, y luego la LOH puede duplicarse para obtener una fuente tumoral .

También se han identificado ortólogos Rb1 [7] en la mayoría de los mamíferos para los que se dispone de datos completos del genoma.

RB/E2F son familias de proteínas de represión transcripcional . [ocho]

Supresión del ciclo celular

Rb limita la capacidad de las células para replicar el ADN , evitando su transición de ( G1 ) a la fase S del ciclo celular. [9] Rb se une e inhibe los factores de transcripción de la familia E2F , que se componen de dímeros de proteínas en E2F y una proteína dimerizada asociada (DP). [10] La activación de los complejos de transcripción (E2F-DP) puede llevar a las células a la fase S. [11] [12] [13] [14] [15] Mientras E2F-DP está inactivado, la celda se retrasa en la fase G1. Cuando Rb se une a E2F, el complejo actúa como un supresor del crecimiento y previene la progresión del ciclo celular. [4] El complejo Rb-E2F/DP recluta la enzima histona desacetilasa ( HDAC ) para la cromatina , lo que reduce la transcripción de los facilitadores de la fase S e inhibe aún más la síntesis de ADN .

Descubrimiento

Hay varios métodos desarrollados para detectar mutaciones del gen RB1 [16] , incluido un método que puede detectar grandes deleciones que se correlacionan con retinoblastoma avanzado. [17]

Activación e inactivación

Rb es fosforilado en pRb por ciertas quinasas dependientes de ciclina (CDK). pRb se describe como hiperfosforilado y, cuando está en este estado, pasiva el complejo E2F y, por lo tanto, la capacidad de limitar el movimiento de la fase G1 a la fase S del ciclo celular . Durante la transición M=>G1, PRB es desfosforilado gradualmente por PP1, volviendo a su estado supresor del crecimiento hipofosforilado. [4] [18]

Cuando llega el momento de que las células entren en la fase S, los complejos de cinasas dependientes de ciclina (CDK) y las ciclinas fosforilan Rb en ​​pRb, suprimiendo su actividad. [3] [4] [19] [20] La fosforilación inicial la lleva a cabo la ciclina D / CDK4 / CDK6 y la fosforilación adicional posterior la lleva a cabo la ciclina E/CDK2. pRb permanece fosforilado durante las fases S, G2 y M. [cuatro]

La fosforilación de Rb permite que E2F-DP se separe de pRb y se active. [4] [12] [19] Cuando E2F está libre, activa factores de ciclina (p. ej., ciclinas E y A) que empujan[ ¿Qué? ] en el ciclo celular mediante la activación de la quinasa dependiente de ciclina y una molécula llamada antígeno nuclear de proliferación celular, o PCNA , que acelera la replicación y reparación del ADN al ayudar a unir la polimerasa al ADN. [11] [14] [19]

Las proteínas de la familia Rb son componentes del complejo DREAM (también llamado complejo LINC), que consta de LIN9, LIN54, LIN37, MYBL2, RBL1, RBL2, RBBP4, TFDP1, TFDP2, E2F4 y E2F5. Existe una versión del complejo específica para la próstata, en la que LIN54, MYBL2 y RBBP4 se reemplazan por MTL5, MYBL1 y RBBP7, respectivamente. En Drosophila también existen ambas versiones de DREAM, con componentes celulares mip130 (homólogo (lin9, reemplaza a aly en testículos), mip120 (homólogo lin54, reemplaza a tomb en testículos) y Myb, Caf1p55, DP, Mip40, E2F2, RBF y Rbf2 El complejo DREAM existe en células en reposo en asociación con MuvB (que consta de HDAC1 o HDAC2, LIN52 y L3mbtl1, L3mbtl3 o L3mbtl4) donde reprime los genes que influyen en el ciclo celular DREAM se disocia en la fase S de MuvB y recibe MYB reclutado.

Conexiones para regeneración[ ¿Qué? ]

Función coclear en mamíferos

La proteína del retinoblastoma está involucrada en el crecimiento y desarrollo de las células ciliadas en la cóclea de los mamíferos y parece estar asociada con la incapacidad de las células para regenerarse. Las células ciliadas embrionarias requieren Rb, entre otras proteínas importantes, para salir del ciclo celular y dejar de dividirse, lo que permite la maduración del sistema auditivo. Una vez que los mamíferos de tipo salvaje alcanzan la edad adulta, sus células ciliadas cocleares se vuelven incapaces de proliferar. En estudios en los que se eliminó el gen Rb de ratones, las células ciliadas continuaron proliferando hasta la edad adulta temprana. Si bien esto puede parecer positivo, los ratones tienden a desarrollar una pérdida auditiva severa debido a la degeneración del órgano de Corti . Por esta razón, Rb parece jugar un papel importante en completar el desarrollo de las células ciliadas de los mamíferos y mantener su viabilidad. [21] [22] Sin embargo, parece que sin Rb, las células ciliadas tienen la capacidad de proliferar, razón por la cual Rb se conoce como un supresor de tumores . El cierre temporal y preciso de Rb en ​​mamíferos adultos con células ciliadas dañadas puede conducir a su reproducción y recuperación exitosa. Al suprimir la función de la proteína del retinoblastoma en ratas adultas, se ha identificado la causa que causa la proliferación de células suspensorias y ciliadas. Rb puede regularse a la baja activando la vía SHH , que fosforila proteínas y reduce la transcripción de genes. [23]

Neuronas

La investigación ha encontrado que la interrupción de la expresión de Rb in vitro , debido a la eliminación de un gen o Rb afectado por una interferencia de ARN corto , provoca una mayor ramificación dendrítica . Además, las células de Schwann , que brindan un soporte esencial para la supervivencia neuronal , viajan con neuritas , expandiéndose más de lo habitual. La inhibición de Rb mantiene el crecimiento constante de las células nerviosas. [24]

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína del retinoblastoma interactúa con:

Notas

  1. ↑ Murphree AL, Benedict WF Retinoblastoma: pistas sobre la oncogénesis humana   // Ciencia . - 1984. - marzo ( vol. 223 , núm. 4640 ). - P. 1028-1033 . -doi : 10.1126 / ciencia.6320372 . —PMID 6320372 .
  2. ↑ Shao Z., Robbins P.D. {{{title}}  }  // Oncogen. - 1995. - vol. 10: . - pág. 221-228 .
  3. ↑ 1 2 Korenjak M., Brehm A. Complejos E2F-Rb que regulan la transcripción de genes importantes para la diferenciación y el desarrollo  //  Opinión actual en genética y desarrollo: revista. - 2005. - Octubre ( vol. 15 , no. 5 ). - Pág. 520-527 . -doi : 10.1016/ j.gde.2005.07.001 . —PMID 16081278 . Archivado desde el original el 4 de junio de 2008.
  4. ↑ 1 2 3 4 5 6 Münger K., Howley PM Funciones de transformación e inmortalización del virus del papiloma humano  //  Virus Res. : diario. - 2002. - noviembre ( vol. 89 , no. 2 ). - pág. 213-228 . - doi : 10.1016/S0168-1702(02)00190-9 . — PMID 12445661 . Archivado desde el original el 24 de agosto de 2010.
  5. ↑ Kleinerman RA, Tucker MA, Tarone RE, Abramson DH, Seddon JM, Stovall M., Li FP, Fraumeni JF Riesgo de nuevos cánceres después de la radioterapia en sobrevivientes a largo plazo de retinoblastoma: un seguimiento prolongado   // J.Clin . oncol. : diario. - 2005. - abril ( vol. 23 , n. 10 ). - P. 2272-2279 . -doi : 10.1200 / JCO.2005.05.054 . — PMID 15800318 .
  6. ↑ Mutación y cáncer de Knudson AG : estudio estadístico del retinoblastoma   // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 1971. - Abril ( vol. 68 , n. 4 ). - P. 820-823 . -doi : 10.1073/ pnas.68.4.820 . —PMID 5279523 .
  7. ↑ Marcador filogenético OrthoMaM: secuencia de codificación RB1 (enlace no disponible) . Fecha de acceso: 8 de mayo de 2015. Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2015. 
  8. ↑ Frolov MV, Dyson NJ Mecanismos moleculares de activación dependiente de E2F y represión mediada por RB  //  Journal of Cell Science : diario. — La Compañía de Biólogos, 2004. - mayo ( vol. 117 , no. Pt 11 ). - Pág. 2173-2181 . -doi : 10.1242/ jcs.01227 . — PMID 15126619 .
  9. ↑ Goodrich DW, Wang NP, Qian YW, Lee EY, Lee WH El producto del gen del retinoblastoma regula la progresión a través de la fase G1 del ciclo celular  // Cell  :  journal. - Cell Press , 1991. - Noviembre ( vol. 67 , no. 2 ). - pág. 293-302 . -doi : 10.1016 / 0092-8674(91)90181-w . —PMID 1655277 .
  10. ↑ 1 2 Wu CL, Zukerberg LR, Ngwu C., Harlow E., Lees JA Asociación in vivo de proteínas de la familia E2F y DP   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1995. - mayo ( vol. 15 , n. 5 ). - P. 2536-2546 . —PMID 7739537 .
  11. ↑ 1 2 Funk JO, Waga S., Harry JB, Espling E., Stillman B. y Galloway DA La inhibición de la actividad de CDK y la replicación del ADN dependiente de PCNA por parte de p21 se bloquea mediante la interacción con la  oncoproteína E7 del VPH-16 )  // Tendencias en Genética : diario. - Cell Press , 1997. - vol. 13 , núm. 12 _ - Pág. 474 . - doi : 10.1016/0168-9525(97)90029-9 .
  12. ↑ 1 2 De Veylder L., Joubès J., Inzé D. Transiciones del ciclo celular vegetal  (indefinido)  // Opinión actual en biología vegetal. - 2003. - diciembre ( vol. 6 , no. 6 ). - S. 536-543 . -doi : 10.1016/ j.pbi.2003.09.001 . — PMID 14611951 . Archivado desde el original el 4 de junio de 2008.
  13. ↑ de Jager SM, Maughan S., Dewitte W., Scofield S., Murray JA El contexto de desarrollo del control del ciclo celular en las plantas   // Semin . desarrollo celular Biol. : diario. - 2005. - junio ( vol. 16 , no. 3 ). - P. 385-396 . -doi : 10.1016/ j.semcdb.2005.02.004 . — PMID 15840447 .
  14. ↑ 1 2 Greenblatt RJ Virus del papiloma humano: enfermedades, diagnóstico y una posible vacuna  (neopr.)  // Clinical Microbiology Newsletter. - 2005. - T. 27 , N º 18 . - S. 139-145 . -doi : 10.1016/ j.clinmicnews.2005.09.001 . Archivado desde el original el 12 de octubre de 2007.
  15. ↑ Sinal SH, Woods CR Infecciones por virus del papiloma humano de las vías genitales y respiratorias en niños pequeños  //  Semin Pediatr Infect Dis : journal. - 2005. - Octubre ( vol. 16 , no. 4 ). - P. 306-316 . -doi : 10.1053/ j.spid.2005.06.010 . — PMID 16210110 .
  16. ↑ Parsam VL, Kannabiran C., Honavar S., Vemuganti GK, Ali MJ Un enfoque integral, sensible y económico para la detección de mutaciones en el gen RB1 en retinoblastoma  //  J. Genet. : diario. - 2009. - diciembre ( vol. 88 , no. 4 ). - Pág. 517-527 . -doi : 10.1007 / s12041-009-0069-z . —PMID 20090211 .
  17. ↑ Ali MJ, Parsam VL, Honavar SG, Kannabiran C., Vemuganti GK, Reddy VA Mutaciones del gen RB1 en retinoblastoma y su correlación clínica  //  Saudi Journal of Ophthalmology: revista. - 2010. - Vol. 24 , núm. 4 . - pág. 119-123 . -doi : 10.1016/ j.sjopt.2010.05.003 . —PMID 23960888 .
  18. ↑ Vietri M., Bianchi M., Ludlow JW, Mittnacht S., Villa-Moruzzi E. Interacción directa entre la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa 1 y pRb  //  Cancer Cell Int. : diario. - 2006. - vol. 6 _ — Pág. 3 . -doi : 10.1186/ 1475-2867-6-3 . —PMID 16466572 .
  19. ↑ 1 2 3 Das SK, Hashimoto T., Shimizu K., Yoshida T., Sakai T., Sowa Y., Komoto A., Kanazawa K. La fucoxantina induce la detención del ciclo celular en la fase G0/G1 en células de carcinoma de colon humano mediante regulación positiva de p21WAF1/Cip1  (inglés)  // Biochim. Biografía. acta : diario. - 2005. - noviembre ( vol. 1726 , n. 3 ). - Pág. 328-335 . -doi : 10.1016/ j.bbagen.2005.09.007 . —PMID 16236452 .
  20. ↑ Bartkova J., Grøn B., Dabelsteen E., Bartek J. Proteínas reguladoras del ciclo celular en la cicatrización de heridas humanas   // Arch . Biol oral. : diario. - 2003. - febrero ( vol. 48 , no. 2 ). - pág. 125-132 . - doi : 10.1016/S0003-9969(02)00202-9 . — PMID 12642231 .
  21. ↑ Sage C., Huang M., Vollrath MA, Brown MC, Hinds PW, Corey DP, Vetter DE, Chen ZY Función esencial de la proteína del retinoblastoma en el desarrollo y la audición de las células ciliadas de los mamíferos  //  Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos Estados de América  : revista. - 2006. - vol. 103 , núm. 19 _ - Pág. 7345-7350 . -doi : 10.1073/ pnas.0510631103 . —PMID 16648263 .
  22. ↑ Weber T., Corbett MK, Chow LM, Valentine MB, Baker SJ, Zuo J. Reentrada rápida del ciclo celular y muerte celular después de la inactivación aguda del producto del gen del retinoblastoma en células ciliadas cocleares postnatales  (inglés)  // Actas de la National Academia de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 2008. - Vol. 105 , núm. 2 . - Pág. 781-785 . -doi : 10.1073/ pnas.0708061105 . —PMID 18178626 .
  23. ↑ Lu N., Chen Y., Wang Z., Chen G., Lin Q., Chen ZY, Li H. El erizo sónico inicia la regeneración de las células ciliadas cocleares a través de la regulación a la baja de la proteína del retinoblastoma   // Biochem . Biografía. Res. común : diario. - 2013. - Vol. 430 , núm. 2 . - Pág. 700-705 . -doi : 10.1016/ j.bbrc.2012.11.088 . — PMID 23211596 .
  24. ↑ Christie KJ, Krishnan A., Martinez JA, Purdy K., Singh B., Eaton S., Zochodne D. Mejora de la regeneración de los nervios adultos mediante la eliminación de la proteína del retinoblastoma  // Nature Communications  : revista  . - Grupo Editorial Naturaleza , 2014. - Vol. 5 . — Pág. 3670 . doi : 10.1038 / ncomms4670 . —PMID 24752312 .
  25. ↑ Miyamura T., Nishimura J., Yufu Y., Nawata H. Interacción de BCR-ABL con la proteína de retinoblastoma en líneas celulares con cromosoma Filadelfia positivo   // Int . J. Hematol. : diario. - 1997. - febrero ( vol. 65 , no. 2 ). - P. 115-121 . - doi : 10.1016/S0925-5710(96)00539-7 . —PMID 9071815 .
  26. ↑ Welch PJ, Wang JY Un dominio de unión a proteína C-terminal en la proteína de retinoblastoma regula la tirosina quinasa nuclear c-Abl en el ciclo celular  // Cell  :  journal. - Cell Press , 1993. - Noviembre ( vol. 75 , no. 4 ). - Pág. 779-790 . -doi : 10.1016 / 0092-8674(93)90497-E . — PMID 8242749 .
  27. ↑ Lu J., Danielsen M. Regulación diferencial de los receptores de andrógenos y glucocorticoides por la proteína del retinoblastoma  //  J. Biol. química  : diario. - 1998. - noviembre ( vol. 273 , núm. 47 ). - Pág. 31528-31533 . doi : 10.1074/ jbc.273.47.31528 . —PMID 9813067 .
  28. ↑ Yeh S., Miyamoto H., Nishimura K., Kang H., Ludlow J., Hsiao P., Wang C., Su C., Chang C. El retinoblastoma, un supresor de tumores, es un coactivador del receptor de andrógenos en células DU145 de cáncer de próstata humano  (inglés)  // Biochem. Biografía. Res. común : diario. - 1998. - julio ( vol. 248 , n. 2 ). - P. 361-367 . -doi : 10.1006 / bbrc.1998.8974 . — PMID 9675141 .
  29. ↑ Bruno T., De Angelis R., De Nicola F., Barbato C., Di Padova M., Corbi N., Libri V., Benassi B., Mattei E., Chersi A., Soddu S., Floridi A. ., Passananti C., Fanciulli M. Che-1 afecta el crecimiento celular al interferir con el reclutamiento de HDAC1 por Rb  (inglés)  // Cancer Cell: revista. - 2002. - noviembre ( vol. 2 , no. 5 ). - P. 387-399 . - doi : 10.1016/S1535-6108(02)00182-4 . —PMID 12450794 .
  30. ↑ Fanciulli M., Bruno T., Di Padova M., De Angelis R., Iezzi S., Iacobini C., Floridi A., Passananti C. Identificación de un socio novedoso de la subunidad 11 de la ARN polimerasa II, Che-1, que interactúa y afecta la función de supresión del crecimiento de Rb  //  The FASEB Journal : diario. — Federación de Sociedades Americanas de Biología Experimental, 2000. - mayo ( vol. 14 , núm. 7 ). - Pág. 904-912 . —PMID 10783144 .
  31. ↑ 1 2 3 4 Lai A., Lee JM, Yang WM, DeCaprio JA, Kaelin WG, Seto E., Branton PE RBP1 recluta actividades de represión tanto dependientes como independientes de la histona desacetilasa para las  proteínas de la familia del retinoblastoma  Mol// célula. Biol. : diario. - 1999. - Octubre ( vol. 19 , no. 10 ). - Pág. 6632-6641 . —PMID 10490602 .
  32. ↑ Ge NL, Elferink CJ Una interacción directa entre el receptor de hidrocarburo de arilo y la proteína de retinoblastoma. Vinculación de la señalización de dioxinas al ciclo celular  //  J. Biol. química  : diario. - 1998. - Agosto ( vol. 273 , no. 35 ). - Pág. 22708-22713 . doi : 10.1074/ jbc.273.35.22708 . — PMID 9712901 .
  33. ↑ Aprelikova ON, Fang BS, Meissner EG, Cotter S., Campbell M., Kuthiala A., Bessho M., Jensen RA, Liu ET La detención del crecimiento asociada con BRCA1 depende de RB  //  Actas de la Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos de América  : revista. - 1999. - Octubre ( vol. 96 , no. 21 ). - Pág. 11866-11871 . -doi : 10.1073/ pnas.96.21.11866 . —PMID 10518542 .
  34. ↑ Fan S., Yuan R., Ma YX, Xiong J., Meng Q., Erdos M., Zhao JN, Goldberg ID, Pestell RG, Rosen EM La interrupción del motivo BRCA1 LXCXE altera la actividad funcional de BRCA1 y la regulación de la familia RB pero no unión  a proteína RB //  Oncogén : diario. - 2001. - Agosto ( vol. 20 , no. 35 ). - Pág. 4827-4841 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1204666 . —PMID 11521194 .
  35. ↑ 1 2 Yarden RI, Brody LC BRCA1 interactúa con componentes del complejo histona desacetilasa  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista  . - 1999. - Abril ( vol. 96 , núm. 9 ). - Pág. 4983-4988 . -doi : 10.1073/ pnas.96.9.4983 . —PMID 10220405 .
  36. ↑ Johnston IM, Allison SJ, Morton JP, Schramm L., Scott PH, White RJ CK2 forma un complejo estable con TFIIIB y activa la transcripción de ARN polimerasa III en células humanas   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2002. - junio ( vol. 22 , no. 11 ). - Pág. 3757-3768 . -doi : 10.1128/ MCB.22.11.3757-3768.2002 . —PMID 11997511 .
  37. ↑ Sutcliffe JE, Cairns CA, McLees A., Allison SJ, Tosh K., White RJ El factor de transcripción IIIB de la ARN polimerasa III es un objetivo para la represión de las proteínas de bolsillo p107 y p130  //  Mol . célula. Biol. : diario. - 1999. - junio ( vol. 19 , no. 6 ). - Pág. 4255-4261 . —PMID 10330166 .
  38. ↑ Nishitani J.  J.//El reclutamiento de la proteína retinoblastoma para c-Jun mejora la actividad de transcripción mediada a través del sitio de unión AP-1 , Nishinaka T., Cheng CH, Rong W., Yokoyama KK, Chiu R. química  : diario. - 1999. - febrero ( vol. 274 , no. 9 ). - Pág. 5454-5461 . doi : 10.1074 / jbc.274.9.5454 . —PMID 10026157 .
  39. ↑ Wang S., Ghosh RN, Chellappan SP Raf-1 interactúa físicamente con Rb y regula su función: un vínculo entre la señalización mitógena y la regulación del ciclo celular   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1998. - Diciembre ( vol. 18 , no. 12 ). - Pág. 7487-7498 . —PMID 9819434 .
  40. ↑ 1 2 Wang S., Nath N., Fusaro G., Chellappan S. Rb y Prohibitin apuntan a distintas regiones de E2F1 para la represión y responden a diferentes señales ascendentes   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1999. - noviembre ( vol. 19 , no. 11 ). - Pág. 7447-7460 . —PMID 10523633 .
  41. ↑ 1 2 Simone C., Bagella L., Bellan C., Giordano A. Interacción física entre pRb y cdk9/cyclinT2   complex // Oncogene : diario. - 2002. - junio ( vol. 21 , no. 26 ). - Pág. 4158-4165 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1205511 . —PMID 12037672 .
  42. ↑ Gupta S., Luong MX, Bleuming SA, Miele A., Luong M., Young D., Knudsen ES, Van Wijnen AJ, Stein JL, Stein GS El supresor tumoral pRB funciona como correpresor de la proteína de desplazamiento CCAAT ( CDP/cut) para regular la transcripción de histona H4 controlada por el ciclo celular  //  J. Cell. fisiol. : diario. - 2003. - Septiembre ( vol. 196 , n. 3 ). - pág. 541-556 . -doi : 10.1002/ jcp.10335 . — PMID 12891711 .
  43. ↑ Yang R., Müller C., Huynh V., Fung YK, Yee AS, Koeffler HP Funciones de la ciclina A1 en el ciclo celular y sus interacciones con el factor de transcripción E2F-1 y la familia de   proteínas Rb // Mol. célula. Biol. : diario. - 1999. - Marzo ( vol. 19 , no. 3 ). - Pág. 2400-2407 . —PMID 10022926 .
  44. ↑ 1 2 Siegert JL, Rushton JJ, Sellers WR, Kaelin WG, Robbins PD Cyclin D1 suprime la inhibición mediada por la proteína del retinoblastoma de la actividad de la quinasa  TAFII250 //  Oncogene : diario. - 2000. - noviembre ( vol. 19 , no. 50 ). - Pág. 5703-5711 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1203966 . — PMID 11126356 .
  45. ↑ Dowdy SF, Hinds PW, Louie K., Reed SI, Arnold A., Weinberg RA Interacción física de la proteína del retinoblastoma con ciclinas D humanas  // Cell  :  journal. - Cell Press , 1993. - Mayo ( vol. 73 , no. 3 ). - pág. 499-511 . -doi : 10.1016 / 0092-8674(93)90137-F . — PMID 8490963 .
  46. ↑ Robertson KD, Ait-Si-Ali S., Yokochi T., Wade PA, Jones PL, Wolffe AP DNMT1 forma un complejo con Rb, E2F1 y HDAC1 y reprime la transcripción de los promotores sensibles a E2F   // Nat . Gineta.  : diario. - 2000. - julio ( vol. 25 , no. 3 ). - P. 338-342 . -doi : 10.1038/ 77124 . —PMID 10888886 .
  47. ↑ 1 2 Nicolas E., Ait-Si-Ali S., Trouche D. La histona desacetilasa HDAC3 dirige RbAp48 a la proteína del retinoblastoma  // Nucleic Acids Res  . : diario. - 2001. - Agosto ( vol. 29 , no. 15 ). - Pág. 3131-3136 . doi : 10.1093 / nar/29.15.3131 . —PMID 11470869 .
  48. ↑ 1 2 3 Pardo PS, Leung JK, Lucchesi JC, Pereira-Smith OM MRG15, una nueva proteína de cromodominio, está presente en dos complejos multiproteicos distintos involucrados en la activación transcripcional  //  J. Biol. química  : diario. - 2002. - diciembre ( vol. 277 , no. 52 ). - Pág. 50860-50866 . -doi : 10.1074/ jbc.M203839200 . — PMID 12397079 .
  49. ↑ Choubey D., Li SJ, Datta B., Gutterman JU, Lengyel P. Inhibición de la transcripción mediada por E2F por p202   // EMBO J. : diario. - 1996. - Octubre ( vol. 15 , no. 20 ). - Pág. 5668-5678 . —PMID 8896460 .
  50. ↑ 1 2 Fajas L., Paul C., Zugasti O., Le Cam L., Polanowska J., Fabbrizio E., Medema R., Vignais ML, Sardet C. pRB se une y modula la actividad transrepresora de E1A- regulación del factor de transcripción p120E4F  (inglés)  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 2000. - julio ( vol. 97 , no. 14 ). - Pág. 7738-7743 . -doi : 10.1073/ pnas.130198397 . —PMID 10869426 .
  51. ↑ Dyson N., Dembski M., Fattaey A., Ngwu C., Ewen M., Helin K. Análisis de proteínas asociadas a p107: p107 se asocia con una forma de E2F que difiere de la E2F-1 asociada a pRB  .)  / / J.Virol. : diario. - 1993. - Diciembre ( vol. 67 , no. 12 ). - Pág. 7641-7647 . — PMID 8230483 .
  52. ↑ Taniura H., Taniguchi N., Hara M., Yoshikawa K. Necdin, un supresor del crecimiento específico de neuronas posmitóticas, interactúa con las proteínas de transformación viral y el factor de transcripción celular E2F1  //  J. Biol. química  : diario. - 1998. - enero ( vol. 273 , n. 2 ). - Pág. 720-728 . doi : 10.1074/ jbc.273.2.720 . — PMID 9422723 .
  53. ↑ Lee C., Chang JH, Lee HS, Cho Y. Bases estructurales para el reconocimiento del dominio de transactivación E2F por el supresor de tumores de retinoblastoma  // Genes Dev  .  : diario. - 2002. - diciembre ( vol. 16 , no. 24 ). - Pág. 3199-3212 . -doi : 10.1101/ gad.1046102 . —PMID 12502741 .
  54. ↑ Miyake S., Sellers WR, Safran M., Li X., Zhao W., Grossman SR, Gan J., DeCaprio JA, Adams PD, Kaelin WG Las células degradan un nuevo inhibidor de diferenciación con propiedades similares a E1A al salir del Ciclo celular  (inglés)  // Mol. célula. Biol. : diario. - 2000. - diciembre ( vol. 20 , no. 23 ). - Folio 8889-8902 . -doi : 10.1128/ MCB.20.23.8889-8902.2000 . —PMID 11073989 .
  55. ↑ MacLellan WR, Xiao G., Abdellatif M., Schneider MD Una nueva proteína de unión a Rb y p300 inhibe la transactivación por MyoD   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2000. - diciembre ( vol. 20 , no. 23 ). - Pág. 8903-8915 . -doi : 10.1128/ MCB.20.23.8903-8915.2000 . —PMID 11073990 .
  56. ↑ Kim TA, Lim J., Ota S., Raja S., Rogers R., Rivnay B., Avraham H., Avraham S. NRP/B, una nueva proteína de matriz nuclear, se asocia con p110RB y participa en la diferenciación neuronal  (Inglés)  // J. Cell Biol. : diario. - 1998. - mayo ( vol. 141 , n. 3 ). - Pág. 553-566 . -doi : 10.1083/ jcb.141.3.553 . —PMID 9566959 .
  57. ↑ Craven RJ, Cance WG, Liu ET  La tirosina quinasa nuclear Rak se asocia con la proteína del retinoblastoma pRb  // Cancer Research : diario. — Asociación Estadounidense para la Investigación del Cáncer, 1995. - Septiembre ( vol. 55 , no. 18 ). - Pág. 3969-3972 . —PMID 7664264 .
  58. ↑ Lavender P., Vandel L., Bannister AJ, Kouzarides T. El factor de transcripción HMG-box HBP1 es el objetivo de las proteínas de bolsillo y  E1A //  Oncogene : diario. - 1997. - junio ( vol. 14 , no. 22 ). - P. 2721-2728 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1201243 . —PMID 9178770 .
  59. ↑ 1 2 Dick FA, Sailhamer E., Dyson NJ La mutagénesis del bolsillo pRB revela que las funciones de detención del ciclo celular son separables de la unión a las oncoproteínas virales  // Mol  . célula. Biol. : diario. - 2000. - mayo ( vol. 20 , no. 10 ). - Pág. 3715-3727 . -doi : 10.1128/ MCB.20.10.3715-3727.2000 . —PMID 10779361 .
  60. ↑ Fuks F., Burgers WA, Brehm A., Hughes-Davies L., Kouzarides T. La ADN metiltransferasa Dnmt1 se asocia con la actividad de la histona desacetilasa   // Nat . Gineta.  : diario. - 2000. - enero ( vol. 24 , no. 1 ). - P. 88-91 . -doi : 10.1038/ 71750 . — PMID 10615135 .
  61. ↑ Puri PL, Iezzi S., Stiegler P., Chen TT, Schiltz RL, Muscat GE, Giordano A., Kedes L., Wang JY, Sartorelli V. Las histonas desacetilasas de clase I interactúan secuencialmente con MyoD y pRb durante  la miogénesis esquelética.)  // Mol. célula : diario. - 2001. - Octubre ( vol. 8 , no. 4 ). - Pág. 885-897 . - doi : 10.1016/S1097-2765(01)00373-2 . —PMID 11684023 .
  62. ↑ Wang S., Fusaro G., Padmanabhan J., Chellappan SP Prohibitin co-localiza con Rb en ​​el núcleo y recluta N-CoR y HDAC1 para la  represión transcripcional //  Oncogene : diario. - 2002. - Diciembre ( vol. 21 , no. 55 ). - Pág. 8388-8396 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1205944 . — PMID 12466959 .
  63. ↑ Luo RX, Postigo AA, Dean DC Rb interactúa con la histona desacetilasa para reprimir la transcripción  // Cell  :  journal. - Cell Press , 1998. - febrero ( vol. 92 , no. 4 ). - Pág. 463-473 . -doi : 10.1016 / S0092-8674(00)80940-X . —PMID 9491888 .
  64. ↑ Ferreira R., Magnaghi-Jaulin L., Robin P., Harel-Bellan A., Trouche D. Los tres miembros de la familia de proteínas de bolsillo comparten la capacidad de reprimir la actividad de E2F mediante el reclutamiento de una histona   desacetilasa / Proceedings of the Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 1998. - Septiembre ( vol. 95 , no. 18 ). - Pág. 10493-10498 . -doi : 10.1073 / pnas.95.18.10493 . — IDPM 9724731 .
  65. ↑ 1 2 Fajas L., Egler V., Reiter R., Hansen J., Kristiansen K., Debril MB, Miard S., Auwerx J. El complejo retinoblastoma-histona desacetilasa 3 inhibe la diferenciación de PPARgamma y adipocitos  (inglés)  / / desarrollador célula : diario. - 2002. - Diciembre ( vol. 3 , no. 6 ). - Pág. 903-910 . -doi : 10.1016 / S1534-5807(02)00360-X . —PMID 12479814 .
  66. ↑ Radulescu RT, Bellitti MR, Ruvo M., Cassani G., Fassina G. Unión del motivo de insulina LXCXE a un hexapéptido derivado de la proteína del retinoblastoma   // Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica : diario. - 1995. - enero ( vol. 206 , n. 1 ). - P. 97-102 . -doi : 10.1006 / bbrc.1995.1014 . —PMID 7818556 .
  67. ↑ Chan SW, Hong W. La proteína de unión al retinoblastoma 2 (Rbp2) potencia la transcripción mediada por el receptor nuclear de hormonas  //  J. Biol. química  : diario. - 2001. - julio ( vol. 276 , no. 30 ). - Pág. 28402-28412 . -doi : 10.1074/ jbc.M100313200 . —PMID 11358960 .
  68. ↑ Kim YW, Otterson GA, Kratzke RA, Coxon AB, Kaye FJ Especificidad diferencial para la unión de la proteína de unión de retinoblastoma 2 a RB, p107 y proteína de unión a TATA   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1994. - noviembre ( vol. 14 , no. 11 ). - Pág. 7256-7264 . — PMID 7935440 .
  69. ↑ Gagrica S., Hauser S., Kolfschoten I., Osterloh L., Agami R., Gaubatz S. Inhibición de la transformación oncogénica por Lin-9 de mamífero, una proteína asociada a pRB  // EMBO  J. : diario. - 2004. - noviembre ( vol. 23 , no. 23 ). - Pág. 4627-4638 . -doi : 10.1038/ sj.emboj.7600470 . —PMID 15538385 .
  70. ↑ Sterner JM, Dew-Knight S., Musahl C., Kornbluth S., Horowitz JM La regulación negativa de la replicación del ADN por parte de la proteína del retinoblastoma está mediada por su asociación con MCM7   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1998. - mayo ( vol. 18 , n. 5 ). - Pág. 2748-2757 . —PMID 9566894 .
  71. ↑ 1 2 Leung JK, Berube N., Venable S., Ahmed S., Timchenko N., Pereira-Smith OM MRG15 activa el promotor B-myb mediante la formación de un complejo nuclear con la proteína del retinoblastoma y la nueva proteína  PAM14.)  // J. Biol. química  : diario. - 2001. - Octubre ( vol. 276 , no. 42 ). - Pág. 39171-39178 . -doi : 10.1074/ jbc.M103435200 . —PMID 11500496 .
  72. ↑ Mal A., Sturniolo M., Schiltz RL, Ghosh MK, Harter ML Un papel para la histona desacetilasa HDAC1 en la modulación de la actividad transcripcional de MyoD: inhibición del programa miogénico  // EMBO  J. : diario. - 2001. - abril ( vol. 20 , no. 7 ). - Pág. 1739-1753 . -doi : 10.1093 / emboj/20.7.1739 . —PMID 11285237 .
  73. ↑ Gu W., Schneider JW, Condorelli G., Kaushal S., Mahdavi V., Nadal-Ginard B. La interacción de los factores miogénicos y la proteína del retinoblastoma median el compromiso y la diferenciación de las células musculares  // Cell  :  journal. - Cell Press , 1993. - febrero ( vol. 72 , no. 3 ). - Pág. 309-324 . -doi : 10.1016 / 0092-8674(93)90110-C . —PMID 8381715 .
  74. ↑ Goo YH, Na SY, Zhang H., Xu J., Hong S., Cheong  J. , Lee SK, Lee JW Interacciones entre la señal de activación del cointegrador-2 y el supresor tumoral retinoblastoma en la transactivación del receptor de andrógenos  // J Biol. química  : diario. - 2004. - febrero ( vol. 279 , no. 8 ). - Pág. 7131-7135 . -doi : 10.1074/ jbc.M312563200 . — PMID 14645241 .
  75. ↑ Xia X., Cheng A., Lessor T., Zhang Y., Hamburger AW Ebp1, una proteína de unión a ErbB-3, interactúa con Rb y afecta la regulación transcripcional de Rb  //  J. Cell. fisiol. : diario. - 2001. - mayo ( vol. 187 , n. 2 ). - pág. 209-217 . -doi : 10.1002/ jcp.1075 . — PMID 11268000 .
  76. ↑ Xia X., Cheng A., Akinmade D., Hamburger A.W. Los 24 aminoácidos N-terminales de la subunidad reguladora gamma p55 de la fosfoinositida 3-quinasa se une a Rb e induce la detención del ciclo celular   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2003. - marzo ( vol. 23 , no. 5 ). - P. 1717-1725 . -doi : 10.1128/ MCB.23.5.1717-1725.2003 . —PMID 12588990 .
  77. ↑ Darnell GA, Antalis TM, Johnstone RW, Stringer BW, Ogbourne SM, Harrich D., Suhrbier A. Inhibición de la degradación de la proteína del retinoblastoma por interacción con el inhibidor 2 del activador del plasminógeno Serpin a través de un nuevo motivo de consenso   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2003. - Septiembre ( vol. 23 , no. 18 ). - Pág. 6520-6532 . -doi : 10.1128/ MCB.23.18.6520-6532.2003 . — PMID 12944478 .
  78. ↑ Takemura M., Kitagawa T., Izuta S., Wasa J., Takai A., Akiyama T., Yoshida S. La proteína de retinoblastoma fosforilada estimula la ADN polimerasa  alfa //  Oncogene : diario. - 1997. - noviembre ( vol. 15 , no. 20 ). - Pág. 2483-2492 . - doi : 10.1038/sj.onc.1201431 . — PMID 9395244 .
  79. ↑ Buyse IM, Shao G., Huang S. La proteína del retinoblastoma se une a RIZ, una proteína con dedos de zinc que comparte un epítopo con la proteína E1A del adenovirus  //  Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 1995. - mayo ( vol. 92 , n. 10 ). - Pág. 4467-4471 . -doi : 10.1073/ pnas.92.10.4467 . —PMID 7538672 .
  80. ↑ Simons A., Melamed-Bessudo C., Wolkowicz R., Sperling J., Sperling R., Eisenbach L., Rotter V. PACT: clonación y caracterización de una proteína de unión a p53 celular que interactúa con el oncogén Rb  // : diario. - 1997. - Enero ( vol. 14 , no. 2 ). - P. 145-155 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1200825 . —PMID 9010216 .
  81. ↑ Wang S., Nath N., Adlam M., Chellappan S. Prohibitin, un potencial supresor de tumores, interactúa con RB y regula la  función E2F //  Oncogene : diario. - 1999. - junio ( vol. 18 , no. 23 ). - Pág. 3501-3510 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1202684 . —PMID 10376528 .
  82. ↑ Alcalay M., Tomassoni L., Colombo E., Stoldt S., Grignani F., Fagioli M., Szekely L., Helin K., Pelicci PG El producto del gen de la leucemia promielocítica (PML) forma complejos estables con la proteína del retinoblastoma  (Inglés)  // Mol. célula. Biol. : diario. - 1998. - febrero ( vol. 18 , no. 2 ). - P. 1084-1093 . —PMID 9448006 .
  83. ↑ 1 2 Qian YW, Lee EY Proteínas de unión a retinoblastoma duales con propiedades relacionadas con un regulador negativo de ras en levaduras  //  J. Biol. química  : diario. - 1995. - Octubre ( vol. 270 , núm. 43 ). - Pág. 25507-25513 . doi : 10.1074/ jbc.270.43.25507 . — PMID 7503932 .
  84. ↑ Fusco C., Reymond A., Zervos AS Clonación molecular y caracterización de una nueva proteína de unión a retinoblastoma  // Genomics  :  revista. - Academic Press , 1998. - Agosto ( vol. 51 , no. 3 ). - P. 351-358 . doi : 10.1006/ geno.1998.5368 . —PMID 9721205 .
  85. ↑ Woitach JT, Zhang M., Niu CH, Thorgeirsson SS Una proteína de unión a retinoblastoma que afecta el control del ciclo celular y confiere capacidad de transformación   // Nat . Gineta.  : diario. - 1998. - Agosto ( vol. 19 , no. 4 ). - pág. 371-374 . -doi : 10.1038 / 1258 . —PMID 9697699 .
  86. ↑ 1 2 Hirsch HA, Gu L., Henry RW La proteína supresora de tumores de retinoblastoma se dirige a distintos factores generales de transcripción para regular la expresión génica de la ARN polimerasa III   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2000. - diciembre ( vol. 20 , no. 24 ). - Pág. 9182-9191 . -doi : 10.1128/ MCB.20.24.9182-9191.2000 . —PMID 11094070 .
  87. ↑ Ji P., Jiang H., Rekhtman K., Bloom J., Ichetovkin M., Pagano M., Zhu L. Una vía Rb-Skp2-p27 media la inhibición aguda del ciclo celular por Rb y se retiene en una penetrancia parcial Rb mutante  (inglés)  // Mol. célula : diario. - 2004. - Octubre ( vol. 16 , no. 1 ). - P. 47-58 . -doi : 10.1016/ j.molcel.2004.09.029 . —PMID 15469821 .
  88. ↑ Wang H., Bauzon F., Ji P., Xu X., Sun D., Locker J., Sellers RS, Nakayama K., Nakayama KI, Cobrinik D., Zhu L. Skp2 es necesario para la supervivencia de la proliferación aberrante Células deficientes en Rb1 y para tumorigénesis en ratones Rb1+/-  (inglés)  // Nat. Gineta.  : diario. - 2010. - enero ( vol. 42 , no. 1 ). - Pág. 83-8 . -doi : 10.1038/ ng.498 . —PMID 19966802 .
  89. ↑ Prathapam T., Kühne C., Banks L. Skip interactúa con el supresor de tumores de retinoblastoma e inhibe su actividad de represión transcripcional  // Nucleic Acids Res  . : diario. - 2002. - diciembre ( vol. 30 , no. 23 ). - Pág. 5261-5268 . -doi : 10.1093 / nar/gkf658 . — PMID 12466551 .
  90. ↑ Nielsen SJ, Schneider R., Bauer UM, Bannister AJ, Morrison A., O'Carroll D., Firestein R., Cleary M., Jenuwein T., Herrera RE, Kouzarides T. Rb apunta a la metilación de histona H3 y HP1 para promotores  (inglés)  // Naturaleza: revista. - 2001. - Agosto ( vol. 412 , no. 6846 ). - Pág. 561-565 . -doi : 10.1038/ 35087620 . — PMID 11484059 .
  91. ↑ Vandel L., Nicolas E., Vaute O., Ferreira R., Ait-Si-Ali S., Trouche D. Represión transcripcional por la proteína del retinoblastoma a través del reclutamiento de una histona metiltransferasa   // Mol . célula. Biol. : diario. - 2001. - Octubre ( vol. 21 , no. 19 ). - Pág. 6484-6494 . -doi : 10.1128/ MCB.21.19.6484-6494.2001 . —PMID 11533237 .
  92. ↑ Shao Z., Ruppert S., Robbins PD El producto del gen de susceptibilidad al retinoblastoma se une directamente al factor humano TAFII250 asociado a la proteína de unión a TATA  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de  América  : - 1995. - Abril ( vol. 92 , n. 8 ). - Pág. 3115-3119 . -doi : 10.1073/ pnas.92.8.3115 . —PMID 7724524 .
  93. ↑ Siegert JL, Robbins PD Rb inhibe la actividad quinasa intrínseca del factor asociado a la proteína de unión a TATA TAFII250  // Mol  . célula. Biol. : diario. - 1999. - Enero ( vol. 19 , no. 1 ). - P. 846-854 . —PMID 9858607 .
  94. ↑ Shao Z., Siegert JL, Ruppert S., Robbins PD Rb interactúa con TAF(II)250/TFIID a través de múltiples   dominios // Oncogene : diario. - 1997. - julio ( vol. 15 , no. 4 ). - P. 385-392 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1201204 . —PMID 9242374 .
  95. ↑ Durfee T., Mancini MA, Jones D., Elledge SJ, Lee WH La región amino-terminal del producto del gen del retinoblastoma se une a una nueva proteína de matriz nuclear que se co-localiza en los centros para el  procesamiento de ARN  J.// : diario. - 1994. - noviembre ( vol. 127 , no. 3 ). - Pág. 609-622 . doi : 10.1083 / jcb.127.3.609 . —PMID 7525595 .
  96. ↑ Chen CF, Chen Y., Dai K., Chen PL, Riley DJ, Lee WH Un nuevo miembro de la familia de chaperonas moleculares hsp90 interactúa con la proteína del retinoblastoma durante la mitosis y después del choque térmico   // Mol . célula. Biol. : diario. - 1996. - Septiembre ( vol. 16 , no. 9 ). - Pág. 4691-4699 . —PMID 8756626 .
  97. ↑ Chang KH, Chen Y., Chen TT, Chou WH, Chen PL, Ma YY, Yang-Feng TL, Leng X., Tsai MJ, O'Malley BW, Lee WH Coactivador del receptor de la hormona tiroidea regulado negativamente por la proteína del retinoblastoma  (inglés)  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista. - 1997. - Agosto ( vol. 94 , no. 17 ). - Pág. 9040-9045 . -doi : 10.1073/ pnas.94.17.9040 . — PMID 9256431 .
  98. ↑ Hannan KM, Hannan RD, Smith SD, Jefferson LS, Lun M., Rothblum LI Rb y p130 regulan la transcripción de la ARN polimerasa I: Rb interrumpe la interacción entre UBF y SL-  1 //  Oncogene : diario. - 2000. - Octubre ( vol. 19 , no. 43 ). - Pág. 4988-4999 . - doi : 10.1038/sj.onc.1203875 . —PMID 11042686 .
  99. ↑ Blanchette P., Gilchrist CA, Baker RT, Gray DA Asociación de UNP, una proteasa específica de ubiquitina, con las proteínas de bolsillo pRb, p107 y  p130  // Oncogene : diario. - 2001. - Septiembre ( vol. 20 , no. 39 ). - Pág. 5533-5537 . -doi : 10.1038 / sj.onc.1204823 . — PMID 11571651 .

Literatura