MAPK3
MAPK3
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simbolos
| MAPK3 , ERK-1, ERK1, ERT2, HS44KDAP, HUMKER1A, P44ERK1, P44MAPK, PRKM3, p44-ERK1, p44-MAPK, proteína quinasa 3 activada por mitógeno |
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Identificaciones externas |
OMIM: 601795 MGI: 1346859 HomoloGene: 55682 GeneCards: 5595
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Más información
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Tipos |
Humano |
Ratón |
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Entrez |
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Conjunto |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) |
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Lugar geométrico (UCSC) |
Chr 16: 30.11 – 30.12 Mb
| Canal 7: 126.36 – 126.36 Mb
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Búsqueda en PubMed |
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MAPK3 (“mitogen-activated protein kinase 3”; inglés mitogen-activated protein kinase 3; p44MAPK; ERK1 ) es unaserina/treonina proteína quinasa citosólica de la familia MAPK del grupo ERK [1] , producto del gen MAPK3 [ 2] .
Estructura
MAPK3 consta de 379 aminoácidos y tiene un peso molecular de 43,1 kDa. Se han descrito 3 isoformas de la proteína resultantes de splicing alternativo .
Función
MAPK3 , o ERK1 , es una enzima de la familia MAPK del grupo de quinasas reguladas por señales extracelulares (ERK). La quinasa responde a una variedad de señales externas y está involucrada en muchos procesos celulares como la proliferación , la diferenciación celular y la regulación del ciclo celular . La activación de la quinasa requiere su fosforilación por otras quinasas ubicadas aguas arriba en la cascada de señalización. Tras la activación, MAPK3 se transloca al núcleo celular , donde fosforila objetivos nucleares. Se han identificado varias isoformas de MAPK3 resultantes de empalmes alternativos [3] .
Importancia clínica
Se plantea la hipótesis de que el gen MAPK3 , junto con el gen IRAK1 , es desactivado por varios miARN que se activan cuando el alfainfluenzavirus infecta los pulmones [4] .
Rutas de señal
La inhibición farmacológica de ERK1/2 restablece la actividad de GSK3β y la síntesis de proteínas en un modelo de esclerosis tuberosa [5] .
Interacciones
MAPK3 interactúa con las siguientes proteínas:
Notas
- ↑ Thomas, Gareth M.; Huganir, Richard L. (1 de marzo de 2004). “Señalización en cascada MAPK y plasticidad sináptica”. Nature Reviews Neurociencia . 5 (3): 173-183. DOI : 10.1038/nrn1346 . ISSN 1471-003X . PMID 14976517 . S2CID 205499891 .
- ↑ García F, Zalba G, Páez G, Encío I, de Miguel C (15 de mayo de 1998). “Clonación molecular y caracterización del gen de la proteína quinasa activada por mitógeno p44 humana”. Genómica . 50 (1): 69-78. DOI : 10.1006/geno.1998.5315 . IDPM 9628824 .
- ↑ Entrez Gene: proteína quinasa 3 activada por mitógeno MAPK3 . (indefinido)
- ↑ Buggele WA, Johnson KE, Horvath CM (2012). "La infección por el virus de la influenza A de las células respiratorias humanas induce la expresión primaria de microARN" . J Biol. quimica _ 287 (37): 31027-40. DOI : 10.1074/jbc.M112.387670 . PMC 3438935 . PMID22822053 ._ _
- ↑ Pal R, Bondar VV, Adamski CJ, Rodney GG, Sardiello M (2017). “La inhibición de ERK1/2 restaura la actividad de GSK3β y los niveles de síntesis de proteínas en un modelo de esclerosis tuberosa” . ciencia representante _ 7 (1): 4174. doi : 10.1038/ s41598-017-04528-5 . PMC 5482840 . PMID28646232 . _
- ↑ Todd JL, Tanner KG, Denu JM (mayo de 1999). “Las quinasas reguladas extracelulares (ERK) 1 y ERK2 son sustratos auténticos para la proteína-tirosina fosfatasa de doble especificidad VHR. Un papel novedoso en la regulación negativa de la vía ERK”. J Biol. quimica _ 274 (19): 13271-80. DOI : 10.1074/jbc.274.19.13271 . PMID 10224087 .
- ↑ Muda M, Theodosiou A, Gillieron C, Smith A, Chabert C, Camps M, Boschert U, Rodrigues N, Davies K, Ashworth A, Arkinstall S (abril de 1998). "La región no catalítica N-terminal de la proteína quinasa fosfatasa-3 activada por mitógeno es responsable de la unión estrecha al sustrato y la especificidad enzimática". J Biol. quimica _ 273 (15): 9323-9. DOI : 10.1074/jbc.273.15.9323 . IDPM 9535927 .
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- ↑ 1 2 Marti A, Luo Z, Cunningham C, Ohta Y, Hartwig J, Stossel TP, Kyriakis JM, Avruch J (enero de 1997). “La proteína de unión a actina-280 se une al activador SEK-1 de la proteína quinasa activada por estrés (SAPK) y es necesaria para la activación del factor de necrosis tumoral alfa de SAPK en las células de melanoma”. J Biol. quimica _ 272 (5): 2620-8. DOI : 10.1074/jbc.272.5.2620 . IDPM 9006895 .
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- ↑ Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (noviembre de 1996). “Regulación e interacción de las isoformas pp90(rsk) con proteínas quinasas activadas por mitógenos”. J Biol. quimica _ 271 (47): 29773-9. DOI : 10.1074/jbc.271.47.29773 . IDPM 8939914 .
- ↑ Mao C, Ray-Gallet D, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (febrero de 1996). "Fosforilaciones diferenciales de los factores de transcripción Spi-B y Spi-1". Oncogén . 12 (4): 863-73. IDPM 8632909 .
Literatura
- Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). "Desregulación inducida por Tat de la diferenciación neuronal y la supervivencia por la vía del factor de crecimiento nervioso". J. Neurovirol . 8 Suplemento 2(2): 91-6. DOI : 10.1080/13550280290167885 . PMID 12491158 .
- Meloche S, Pouyssegur J (2007). "La vía de la proteína quinasa activada por mitógeno ERK1 / 2 como un regulador maestro de la transición de fase G1 a S". Oncogén . 26 (22): 3227-39. DOI : 10.1038/sj.onc.1210414 . PMID 17496918 .
- Acciones moduladoras del neuropéptido Y en el crecimiento del cáncer de próstata: papel de la activación de MAP quinasa/ERK 1/2 , Acciones moduladoras del neuropéptido Y en el crecimiento del cáncer de próstata: papel de la activación de MAP quinasa/ERK 1/2 , vol. 604, Avances en Medicina Experimental y Biología, 2007, p. 96–100 , ISBN 978-0-387-69114-5 , PMID 17695723 , doi : 10.1007/978-0-387-69116-9_7
Enlaces
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MAP quinasa quinasa quinasa (MAP3K o MKKK) |
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- CDC7
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MAP quinasa (MAPK) |
- Regulado por señal extracelular (ERK)
- C-Jun N-terminal (JNK)
- proteína quinasas activadas por mitógeno p38
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