Estructura secundaria

La estructura secundaria  es el arreglo conformacional de la cadena principal ( ing.  columna vertebral ) de una macromolécula (por ejemplo, una cadena polipeptídica de una proteína o una cadena de ácidos nucleicos), independientemente de la conformación de las cadenas laterales o la relación con otras segmentos [1] . En la descripción de la estructura secundaria, es importante determinar los enlaces de hidrógeno que estabilizan fragmentos individuales de macromoléculas.

Estructura secundaria de una proteína

La estructura secundaria de una proteína  es una estructura espacial resultante de la interacción entre los grupos funcionales del esqueleto peptídico.

Estructuras secundarias regulares

Las estructuras secundarias se denominan regulares, formadas por residuos de aminoácidos con la misma conformación de la cadena principal (ángulos φ y ψ), con una variedad de conformaciones de grupos laterales.

Las estructuras secundarias regulares incluyen:

• espirales que pueden ser zurdas y diestras con diferentes periodos y alturas. La mayoría de las estructuras helicoidales de las cadenas polipeptídicas están soportadas por enlaces de hidrógeno intramoleculares . En este caso, se forma un enlace de hidrógeno entre el grupo carbonilo de un residuo de aminoácido y el grupo amino de otro, que se encuentra más cerca del extremo N del polipéptido [2] . Los diferentes tipos de hélices se describen mediante una notación digital de la forma a b , donde a es el número de cadena del residuo de aminoácido que proporciona el grupo amino para la formación de un enlace de hidrógeno, b es el número de átomos en el ciclo cerrado por un enlace de hidrógeno. Las estructuras helicoidales que se encuentran en las proteínas incluyen:
  • La hélice α , o hélice 4 13 , es la estructura secundaria más común en las proteínas. Esta hélice se caracteriza por giros cerrados alrededor del eje largo de la molécula, un giro es de 3,6 residuos de aminoácidos y el paso de hélice es de 0,54 nm [3] (por lo que hay 0,15 nm por residuo de aminoácido ), la hélice es ​​estabilizado por enlaces de hidrógeno entre los grupos peptídicos H y O separados por 4 unidades. La hélice está construida exclusivamente a partir de un tipo de estereoisómeros de aminoácidos (L). Aunque puede ser diestro o zurdo, en las proteínas predomina el diestro. La espiral se rompe por interacciones electrostáticas de ácido glutámico , lisina , arginina . Los residuos de asparagina , serina , treonina y leucina ubicados cerca uno del otro pueden interferir estéricamente con la formación de la hélice, los residuos de prolina causan la flexión de la cadena y también alteran las hélices α.
  • 3 10 -helix es una hélice muy "apretada", en la sección transversal tiene la forma de un triángulo , en las proteínas se encuentra principalmente en la forma correcta, y luego solo en forma de 1-2 vueltas [2] .
  • π-helix, o 5 16 helix, es una hélice con giros amplios, como resultado, queda un espacio vacío en el centro de la hélice. Es raro en las proteínas, por lo general no más de una vuelta.
• Hojas β (estructura β, capas plegadas ): varias cadenas polipeptídicas en zigzag en las que se forman enlaces de hidrógeno relativamente distantes entre sí (0,347 nm por residuo de aminoácido [3] ) en la estructura primaria de aminoácidos o diferentes cadenas de proteínas , y no dispuestas de forma cerrada, como es el caso de la hélice α. Las cadenas polipeptídicas en hojas β pueden estar dirigidas por N-terminales en direcciones opuestas (estructura β antiparalela), en una dirección (estructura β paralela), también es posible tener una estructura β mixta (consiste en una estructura paralela y estructura β antiparalela) [2] . Para la formación de hojas β, los pequeños tamaños de los grupos laterales de aminoácidos son importantes, generalmente predominan la glicina y la alanina . La estructura β es la segunda estructura más común en las proteínas después de la hélice α.
• La hélice de poliprolina es una hélice apretada de mano izquierda que está estabilizada por interacciones de van der Waals en lugar de un sistema de enlaces de hidrógeno. Tal estructura se forma en cadenas polipeptídicas ricas en prolina , donde la formación de un sistema saturado de enlaces de hidrógeno es imposible por esta razón. La hélice de poliprolina de tipo poly(Pro)II se realiza en colágeno , con tres hélices de poliprolina levógiras que se entrelazan en una superhélice dextrógira, que se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre cadenas individuales [2] .

Estructuras secundarias irregulares

Las irregulares son estructuras secundarias estándar cuyos residuos de aminoácidos tienen diferentes conformaciones de la cadena principal (ángulos φ y ψ). Las estructuras secundarias irregulares incluyen:

• giros: secciones irregulares de la cadena polipeptídica, que proporcionan un giro de su dirección de 180 °. Si la sección que proporciona el giro es lo suficientemente larga, se utiliza el término "bucle". En 1968, al describir los giros a partir del mínimo número posible de residuos de aminoácidos (4), Venkatachalam introdujo el término "plegado β" para ellos [4] . También hay giros de 4, 5 y 6 residuos de aminoácidos.
• Las medias vueltas, o transiciones, son secciones irregulares de la cadena polipeptídica que proporcionan un giro de su dirección de 90°. La media vuelta mínima consta de 3 residuos de aminoácidos.

Estructura secundaria del ADN

La forma más común de estructura secundaria del ADN es la doble hélice . Esta estructura está formada por dos cadenas de polidesoxirribonucleótidos antiparalelas mutuamente complementarias , retorcidas entre sí y un eje común en una hélice derecha [5] . En este caso, las bases nitrogenadas se giran hacia el interior de la doble hélice y el esqueleto de azúcar-fosfato se gira hacia el exterior. Esta estructura fue descrita por primera vez por James Watson y Francis Crick en 1953 [6] .

Los siguientes tipos de interacciones están involucrados en la formación de la estructura secundaria del ADN:

• enlaces de hidrógeno entre bases complementarias (dos entre adenina y timina, tres entre guanina y citosina);
• interacciones de apilamiento ;
• interacciones electrostáticas;
• Interacciones de Van der Waals .

Dependiendo de las condiciones externas, los parámetros de la doble hélice del ADN pueden cambiar, y en ocasiones de manera significativa. El ADN diestro con una secuencia de nucleótidos aleatoria se puede dividir aproximadamente en dos familias: A y B , cuya principal diferencia es la conformación de desoxirribosa . La familia B también incluye las formas C y D del ADN [7] . El ADN nativo en una célula está en forma B. Las características más importantes de las formas A y B del ADN se dan en la tabla [7] .

Una forma inusual de ADN fue descubierta en 1979 [8] . El análisis de difracción de rayos X de cristales formados por hexanucleótidos del tipo d(CGCGCG) mostró que dicho ADN existe en forma de doble hélice izquierda. El curso del esqueleto de azúcar-fosfato de dicho ADN se puede describir mediante una línea en zigzag, por lo que se decidió llamar a este tipo de ADN en forma Z. Se ha demostrado que el ADN con una determinada secuencia de nucleótidos puede cambiar de la forma B habitual a la forma Z en una solución de alta fuerza iónica y en presencia de un disolvente hidrofóbico. Lo inusual de la forma Z del ADN se manifiesta en el hecho de que la unidad estructural repetitiva son dos pares de nucleótidos, y no uno, como en todas las demás formas de ADN. Los parámetros de Z-DNA se muestran en la tabla anterior.

Estructura secundaria del ARN

Las moléculas de ARN son cadenas de polinucleótidos individuales. Secciones separadas de la molécula de ARN pueden conectarse y formar dobles hélices [5] . En su estructura, las hélices de ARN son similares a la forma A del ADN. Sin embargo, el apareamiento de bases en tales hélices es a menudo incompleto y, a veces, ni siquiera es Watson-Crick [9] . Como resultado del apareamiento de bases intramoleculares, se forman estructuras secundarias como el bucle de tallo (“horquilla”) y el pseudonudo [10] .

Las estructuras secundarias en el ARNm sirven para regular la traducción. Por ejemplo, la inserción en proteínas de los aminoácidos inusuales , seleniometionina y pirrolisina , depende de una "horquilla" ubicada en la región 3' no traducida . Los pseudonodos se utilizan para cambiar mediante programación el marco de lectura durante la traducción .

En los ARNm virales , las estructuras secundarias complejas ( IRES ) dirigen la traducción independientemente del reconocimiento del capuchón y los factores de iniciación de la traducción (ver " Iniciación de la traducción ").

Véase también

• Estructura primaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
• La paradoja de Levinthal

Notas

1. ↑ IUPAC . Consultado el 10 de noviembre de 2010. Archivado desde el original el 18 de enero de 2009. (indefinido)
2. ↑ 1 2 3 4 Finkelstein A. V., Ptitsyn O. B. Estructuras secundarias de cadenas polipeptídicas // Física de proteínas. - Moscú: KDU, 2005. - S. 86-95. — ISBN 5-98227-065-2 .
3. ↑ 1 2 Conferencia 2. Niveles estructurales de proteínas y ácidos nucleicos ("Fundamentos de biología", Alexander Vladislavovich Makeev, 1996 y 1997)
4. ↑ Venkatachalam CM. Criterios estereoquímicos para polipéptidos y proteínas. V. Conformación de un sistema de tres unidades peptídicas enlazadas  (inglés)  // Biopolímeros: revista. - 1968. - vol. 6 _ - P. 1425-1436 . —PMID 5685102 .
5. ↑ 1 2 ed. E. S. Severina. Organización estructural de los ácidos nucleicos // Bioquímica: Libro de texto para universidades. - Moscú: GEOTAR-MED, 2003. - S. 141-149. — ISBN 5-9231-0254-4 .
6. ↑ WATSON JD, CRICK FH Estructura molecular de los ácidos nucleicos; una estructura para el ácido nucleico de desoxirribosa  (Rom.)  // Nature. - 1953. - T. 171 . - Pág. 737-738 . — PMID 13054692 .
7. ↑ 1 2 Zenger V. Capítulo 9. Polimorfismo de ADN y conservadurismo estructural de ARN. Clasificación de los tipos A, B y Z de doble hélice // Principios de organización estructural de los ácidos nucleicos. - Moscú: Mir, 1987. - S. 240-259.
8. ↑ Wang AH, Quigley GJ, Kolpak FJ, Crawford JL, van Boom JH, van der Marel G., Rich A. Estructura molecular de un fragmento de ADN de doble hélice levógira a resolución atómica  //  Nature: revista. - 1979. - vol. 282 . - Pág. 680-686 . —PMID 514347 .
9. ↑ Zenger V. Capítulo 10. Estructura del ARN // Principios de la organización estructural de los ácidos nucleicos. - Moscú: Mir, 1987. - S. 260-271.
10. ↑ Kozlov, N. N., Kugushev, E. I., Sabitov, D. I., Eneev, T. M. "Análisis informático de los procesos de formación de estructuras de ácidos nucleicos" . Consultado el 10 de noviembre de 2010. Archivado desde el original el 2 de marzo de 2010. (indefinido)