Poliadenilación

La poliadenilación  es el proceso de unión de una gran cantidad de residuos de monofosfato de adenosina (cola poli(A)) al extremo 3' del ARNm primario (pre-ARNm). En otras palabras, una cola de poli(A) es un fragmento de una molécula de ARNm cuyas bases nitrogenadas están representadas únicamente por la adenina . En eucariotas, la poliadenilación es parte del procesamiento del ARNm , el proceso de maduración de una transcripción  primaria en un ARNm maduro listo para la traducción . El procesamiento, a su vez, es uno de los pasos en la expresión génica .

La poliadenilación comienza cuando se completa la transcripción del gen , es decir, la formación del transcrito primario. Antes de la poliadenilación, un complejo proteico multisubunitario específico escinde el extremo 3' del transcrito primario. El sitio de escisión está determinado por la posición de las secuencias señal universales en el transcrito primario; en algunos casos, la escisión puede ocurrir en múltiples sitios alternativos. Así, la poliadenilación permite la formación de diferentes ARNm de un mismo gen (poliadenilación alternativa), similar a lo que ocurre con el splicing alternativo . Después de la formación de un nuevo extremo 3' del transcrito, el componente del complejo proteico poli(A)-polimerasa sintetiza la cola poli(A) utilizando el nucleótido 3'-terminal como cebador [1] .

La cola poli(A) juega un papel importante en el transporte de ARNm desde el núcleo , su traducción y estabilidad. Con el tiempo, la cola poli(A) se acorta y, cuando su longitud se vuelve lo suficientemente pequeña, enzimas especiales destruyen el ARNm [2] . Sin embargo, en ciertos tipos de células , los ARNm con colas poli(A) cortas se almacenan en el citosol para su posterior activación mediante repoliadenilación [3] . En las bacterias , por el contrario, la poliadenilación desencadena la degradación de la transcripción [4] . También se ha observado un efecto similar de poliadenilación para algunos ARN no codificantes de eucariotas [5] .

Poliadenilación nuclear

Funciones

En la poliadenilación nuclear, la cola poli(A) se une al ARNm al final de la transcripción. La poliadenilación protege al ARNm de la destrucción enzimática en el citoplasma , promueve la terminación de la transcripción y participa en la exportación del ARNm desde el núcleo y la traducción [2] . Casi todos los ARNm eucarióticos están poliadenilados [6] , con la excepción de los ARNm de histonas , cuya formación depende de los ciclos de replicación del ADN original [7] . Son los únicos ARNm eucariotas que carecen de una cola poli(A); en cambio, una horquilla se ubica en el extremo 3' de la transcripción , seguida de una secuencia rica en purina ( elemento aguas abajo de la histona ), que marca el lugar donde se realiza un corte. de la transcripción original [8] .  

Muchos ARN no codificantes de eucariotas también se poliadenilan al final de la traducción. Entre ellos, hay pequeños ARN que tienen una cola de poli(A) solo en una etapa intermedia, pero se eliminan durante el procesamiento y están ausentes en moléculas maduras (por ejemplo, miARN ) [9] [10] . Sin embargo, en muchos ARN largos no codificantes , que parecen ser un gran grupo de ARN reguladores (por ejemplo, en el ARN Xist involucrado en la inactivación del cromosoma X ), la cola poli(A) es parte del ARN maduro. [11] .

Mecanismo

En el núcleo, el aparato de poliadenilación trabaja con productos de la actividad de la ARN polimerasa II , como los precursores del ARNm . En este caso, el complejo multiproteico (ver a la derecha) corta la parte de la transcripción más cercana al extremo 3' y poliadenila el extremo formado como resultado del corte. Este corte es catalizado por la enzima CPSF [7] y se produce entre 10 y 30 nucleótidos aguas abajo de su sitio de unión [12] . Normalmente, el sitio de unión de CPSF es la secuencia AAAAAA, pero también son posibles otras secuencias, con las que CPSF se une más débilmente [13] . La especificidad de unión al ARN la proporcionan otras dos proteínas: CstF y CFI. CstF se une a la región de ARN rica en GU aguas abajo del sitio de unión de CPSF [14] . CFI se une a un sitio específico en el ARN (en mamíferos, este es un conjunto de secuencias UGUAA [15] [16] [17] ) y puede asegurar la unión de CPSF a la transcripción incluso en ausencia de la señal AAUAAA [18] [19] . La señal de poliadenilación, una secuencia específica reconocida por el complejo de proteínas de corte de ARN, varía entre los diferentes grupos de eucariotas. En humanos, la señal de poliadenilación en la mayoría de los casos es la secuencia AAUAAA [14] , pero en plantas y hongos es menos común como señal de poliadenilación [20] .

Por lo general, la escisión del ARN se produce antes de que se complete la transcripción porque CstF también se une a la ARN polimerasa II [21] . CstF sirve como una señal para disociarse de la hebra de la ARN polimerasa II, pero el mecanismo de esta señal es poco conocido [22] . La proteína CFII también participa en el corte, pero su función aún no está clara [23] . El sitio de corte está asociado con una señal de poliadenilación y puede tener una longitud de hasta 50 nucleótidos [24] .

Después de la escisión del ARN, comienza la poliadenilación, catalizada por la enzima poliadenilato polimerasa (poli(A) polimerasa). La poli(A) polimerasa extiende la cola de poli(A) al agregar AMP de ARN obtenido a partir de ATP con la liberación de pirofosfato [25] . Otra proteína, PAB2, se une a la nueva cola poli(A) aún corta y aumenta la afinidad de la poli(A) polimerasa por el ARN. Cuando la longitud de la cola de poli(A) alcanza aproximadamente 250 nucleótidos, la poli(A) polimerasa ya no puede asociarse con CPSF y la poliadenilación se detiene, lo que determina la longitud de la cola de poli(A) [26] [27] . Dado que CPSF también está asociado con la ARN polimerasa II, le envía una señal para detener la transcripción [28] [29] . Cuando la ARN polimerasa II alcanza la secuencia de terminación (TTATT en la plantilla de ADN y AAUAAA en la transcripción primaria), se termina la transcripción [30] . El aparato de poliadenilación también está conectado físicamente al spliceosoma  , un complejo que elimina los intrones del ARN [19] .

Después de los efectos

La cola de poli(A) actúa como un sitio de unión para la proteína de unión de poli(A) (PABP). PABP promueve la exportación de ARN desde el núcleo y la traducción mientras inhibe su degradación [31] . La unión de esta proteína a la cola poli(A) se produce antes de la exportación de ARN desde el núcleo. En la levadura, PABP recluta poli(A) nucleasa  , una enzima que acorta la cola de poli(A) y, por lo tanto, permite el transporte de ARN desde el núcleo hasta la transcripción. Junto con el ARN, PABP también se mueve hacia el citoplasma. Los ARNm que no se exportan al citoplasma son destruidos por un complejo especial, el exosoma [32] [33] . PABP también es capaz de unirse y reclutar para la transcripción una serie de proteínas que afectan la traducción [32] , por ejemplo, el factor de iniciación 4G, que, a su vez, participa en el reclutamiento de la subunidad ribosomal 40S para ARNm [34 ] . Además, la PABP, al unirse a los factores de iniciación de la traducción asociados con el extremo 5' del ARNm, asegura la formación de un bucle cerrado a partir del ARNm lineal (circularización del ARNm). Aparentemente, la circularización del ARNm proporciona una traducción "circular" eficiente, en la que, debido a la proximidad de los extremos 5' y 3', el ribosoma que se ha acercado al extremo 3' del ARNm no se disocia de él, pero inmediatamente pasa al extremo 5' y comienza una nueva ronda de difusión [35] . Finalmente, además de los mecanismos generales del efecto de PABP en la traducción, pueden afectar específicamente la traducción de ARNm individuales [36] . Sin embargo, una cola poli(A) no es necesaria para la traducción de todos los ARNm [37] .

Deadenylación

En las células eucariotas somáticas , la cola de poli(A) en el citoplasma se acorta, y los ARNm con colas de poli(A) acortadas se traducen menos y se degradan más rápidamente [38] . Sin embargo, la degradación completa del ARNm puede tardar varias horas [39] . Esta deadenilación y degradación del ARNm puede acelerarse mediante miARN que se unen a la región 3' no traducida (3'-UTR) del transcrito [40] . En los ovocitos , los ARNm con colas de poli(A) truncadas no se destruyen, sino que se almacenan en forma inactiva sin traducción y posteriormente se activan por poliadenilación citoplasmática que ocurre después de la fertilización durante la activación del óvulo [41] . Este fenómeno se ha denominado " enmascaramiento de ARNm " [42] .

En los animales, la poli(A)-ribonucleasa puede unirse a la tapa y eliminar los nucleótidos de la cola poli(A). La disponibilidad de unión a la tapa y la cola de poli(A) es importante para regular la rapidez con la que se degrada el ARNm. PARN tiene menos actividad deadeniladora si los factores de iniciación de la traducción 4E en la tapa y 4G en la cola poli(A) están unidos al ARN, por lo que la traducción reduce la deadenilación. La tasa de deadenilación también puede estar regulada por proteínas de unión al ARN . Después de eliminar la cola de poli(A) de la transcripción, el complejo de decapado elimina la tapa, lo que conduce a la degradación del ARN. También se han identificado en la levadura varias otras enzimas implicadas en la deadenilación [43] .

Poliadenilación alternativa

Muchos genes que codifican proteínas pueden tener más de un sitio de poliadenilación, por lo tanto, se pueden obtener varios ARN que difieren en sus extremos 3' del mismo gen [20] [44] [45] . Este fenómeno se ha denominado poliadenilación alternativa . Debido a que la poliadenilación alternativa cambia la longitud de la 3'-UTR, puede afectar qué sitios de unión a microARN permanecen en la transcripción [12] [46] . Por lo general, los miARN suprimen la traducción y desencadenan la degradación de los ARNm con los que están asociados, aunque se conocen ejemplos en los que los miARN estabilizan la transcripción [47] [48] . La poliadenilación alternativa también puede cambiar la longitud de la región codificante , lo que hace que los ARNm resultantes codifiquen diferentes proteínas [49] [50] , pero este fenómeno es menos común que el acortamiento 3'-UTR [20] .

La elección del sitio de poliadenilación puede depender de estímulos extracelulares y de la expresión de ciertas proteínas implicadas en la poliadenilación [51] [52] . Por ejemplo, la expresión de la proteína CSTF2  , una subunidad de CstF, activa los macrófagos en respuesta a los lipopolisacáridos (un grupo de compuestos bacterianos que inducen una respuesta inmunitaria ). Esto conduce a la selección de un sitio de poliadenilación más débil y la formación de transcritos más cortos con un 3'-UTR truncado en genes cuyos productos proteicos están involucrados en la implementación de la reacción de defensa (por ejemplo, lisozima y TNF-α ). Como resultado, estas transcripciones carecen de algunos de los elementos reguladores localizados en la 3'-UTR, lo que aumenta su vida útil y permite la formación de más proteínas protectoras [51] . Las proteínas que no están directamente asociadas con la maquinaria de poliadenilación [52] [53] [54] [55] también pueden desempeñar un papel en la selección del sitio de poliadenilación , por ejemplo, mejoran la metilación del ADN cerca del sitio de poliadenilación [56] .

Poliadenilación citoplasmática

En algunas células animales, a saber, las células de la línea germinal durante la embriogénesis temprana , así como las áreas postsinápticas de las neuronas , se produce poliadenilación en el citosol. Durante la poliadenilación citoplasmática, la cola de poli(A) se alarga en los ARNm inactivados con una cola de poli(A) acortada. Como resultado de la poliadenilación citoplasmática, se activan y traducen [38] [57] . Antes de esto, la longitud de la cola poli(A) de dichos ARNm es de unos 20 nucleótidos y, durante la poliadenilación citoplasmática, se alarga hasta los 80-150 nucleótidos [3] .

En el embrión de ratón temprano, la poliadenilación citoplasmática de los ARNm maternos inactivados contenidos en el óvulo antes de la fertilización permite que las células sobrevivan y crezcan, aunque la transcripción en el embrión mismo comienza en la etapa de dos células (cuatro células en humanos) [58] [59] . En el cerebro, la poliadenilación citoplasmática se activa durante el aprendizaje y puede desempeñar un papel en la potenciación a largo plazo [3] [60] .

La poliadenilación citoplasmática involucra las proteínas de unión a ARN CPSF y CPEB, y otras proteínas de unión a ARN, como PUM1 [61] , también pueden estar involucradas . Dependiendo del tipo de célula, la poliadenilación citoplasmática puede llevarse a cabo por la poli(A) polimerasa, idéntica a la que interviene en la poliadenilación nuclear, o por la polimerasa citoplasmática GLD-2 [62] .

Papel en la degradación del ARN en eucariotas

Para muchos ARN no codificantes, incluidos los ARNt , los ARNr , los ARN nucleares pequeños y los ARN nucleolares pequeños , la poliadenilación es una etiqueta para su degradación, al menos en la levadura [63] . La poliadenilación de dichos ARN se lleva a cabo mediante el complejo TRAMP , que añade unos 4 nucleótidos a su extremo 3' [64] . El ARN marcado de esta manera es degradado por el exosoma [65] . También se ha encontrado que los ARNr humanos tienen colas poli(A), incluidas las colas homopoliméricas (que consisten solo en A) y heteropoliméricas (que consisten principalmente en A) [66] .

Poliadenilación en procariotas y orgánulos

En muchas bacterias, tanto el ARNm como el ARN no codificante están poliadenilados. Las colas de poli(A) en este caso estimulan la degradación de estos ARN por un complejo multiproteico especial, el degradosoma , que incluye dos enzimas degradadoras de ARN: polinucleótido fosforilasa y RNasa E . La polinucleótido fosforilasa se une al extremo 3' del ARN, y la cola poli(A), debido al sitio adicional para que la enzima aterrice, permite que esta enzima se una al ARN, cuya estructura secundaria hacía imposible que aterrizara directamente. en el extremo 3'. Los ciclos posteriores de poliadenilación y degradación del extremo 3', llevados a cabo por la polinucleótido fosforilasa, permiten que el degradosoma supere la inconveniente estructura secundaria del transcrito. La cola poli(A) también puede atraer RNasas que cortan el ARN en dos fragmentos [67] . Estas colas de poli(A) bacterianas tienen una longitud de unos 30 nucleótidos [68] .

En los tripanosomas , se han descubierto ejemplos de poliadenilación en las mitocondrias , tanto estabilizando como desestabilizando los ARN. Las colas poli(A) desestabilizadoras se conocen tanto para el ARNm como para el ARN no codificante. La longitud promedio de las colas de poli(A) en las mitocondrias de los tripanosomas es de aproximadamente 43 nucleótidos. Las colas de poli(A) estabilizadoras comienzan con un codón de terminación , y sin una cola de poli(A) no hay un codón de terminación de UAA en el ARNm, porque en el ARNm sin una cola de poli(A) U y una combinación de UA ocurren, pero no UAA. Para las mitocondrias de plantas, solo se conoce la poliadenilación desestabilizadora, mientras que no hay poliadenilación en absoluto en las mitocondrias de levadura [69] .

Aunque las bacterias y las mitocondrias tienen una poli(A) polimerasa, también tienen otro tipo de poliadenilación llevada a cabo por la propia polinucleótido fosforilasa. Esta enzima se encuentra en bacterias [70] , mitocondrias [71] , plástidos [72] y también forma parte de exosomas de arqueas [ 73] . Es capaz de sintetizar una extensión del extremo 3', y en esta extensión la gran mayoría de las bases nitrogenadas están representadas por la adenina. Al igual que en las bacterias, la poliadenilación por la polinucleótido fosforilasa estimula la degradación del ARN en los plástidos [74] y posiblemente en las arqueas [69] .

Evolución

Aunque la poliadenilación se produce prácticamente en todos los organismos, sus mecanismos no son universales [75] [76] . Sin embargo, la prevalencia de la poliadenilación y el hecho de que ocurre en organismos de los tres dominios de la vida sugiere que el último ancestro común universal de todos los organismos tenía un sistema de poliadenilación de alguna forma [68] . Un pequeño número de organismos no poliadenilan sus ARNm, lo que indica que han perdido la capacidad de poliadenilar a lo largo de la evolución . Aunque se desconocen ejemplos de eucariotas que carecen de poliadenilación, la bacteria Mycoplasma gallisepticum y la arquea halófila Haloferax volcanii carecen de esta modificación [77] [78] .

La enzima de poliadenilación más antigua es la polinucleótido fosforilasa. Esta enzima es un componente de los degradosomas bacterianos y los exosomas de las arqueas [79]  , dos complejos estrechamente relacionados que escinden el ARN en nucleótidos. Esta enzima degrada el ARN atacando el enlace fosfato entre los dos nucleótidos más cercanos al extremo 3', eliminando un nucleótido difosfato del ARN. Esta reacción es reversible , por lo que esta enzima también puede alargar el extremo 3'. La cola heteropolimérica añadida por la polinucleótido fosforilasa está extremadamente saturada de adenina. La elección de adenina para estos fines entre todas las bases nitrogenadas se debe, aparentemente, a una mayor concentración de ADP en comparación con otros nucleótidos, porque el ADP se forma durante la descomposición del ATP para obtener energía; aparentemente, esto es lo que causó la formación de la cola de poli(A) en las primeras formas de vida. Se supone que la participación de las colas de poli(A) en la degradación del ARN fue el impulso para la evolución posterior de poli(A) polimerasas, que aseguran la unión de una cola de poli(A), cuyas bases nitrogenadas están representadas por adenina. [80] .

Las poli(A) polimerasas no son tan antiguas como la polinucleótido fosforilasa. En bacterias y eucariotas, aparecieron independientemente de la enzima aditiva CAA  , una enzima responsable de la maduración de los extremos 3' del ARNt. Su dominio catalítico no es homólogo al de otras polimerasas [65] . Se supone que la transferencia horizontal de la enzima añadida CAA bacteriana a los eucariotas permitió que la enzima añadida CAA similar a las arqueas cambiara su función a poli(A)-polimerasa [68] . En algunos grupos de organismos, por ejemplo, las arqueas y las cianobacterias , la poli(A) polimerasa nunca apareció en el curso de la evolución [80] .

Historia del estudio

La poliadenilación se identificó por primera vez en la década de 1960 como una actividad enzimática en extractos de núcleos celulares que polimerizaban ADP, pero no ATP, a poliadenina [81] [82] . Aunque esta actividad enzimática se encontró posteriormente en muchos tipos de células, sus funciones no se conocieron hasta 1971, cuando se identificaron secuencias poli(A) en el ARNm [83] [84] . Inicialmente, se consideró que la única función de estas secuencias era la protección del ARNm de la acción de las nucleasas; posteriormente, se establecieron los roles de la poliadenilación en el transporte del ARNm desde el núcleo y la traducción. Las polimerasas involucradas en la poliadenilación se aislaron y caracterizaron en las décadas de 1960 y 1970, pero una gran cantidad de proteínas adicionales involucradas en este proceso no se descubrieron hasta principios de la década de 1990 [83] .

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