Fosfatasa ácida, violeta

Fosfatasa ácida, violeta
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Las fosfatasas ácidas violetas (PAP, VCP) ( Código EC 3.1.3.2 ) son metaloenzimas que hidrolizan ésteres de fósforo y anhídridos en un ambiente ácido [1] [2] . En forma oxidada , los FCF en solución tienen un color púrpura. Esto se debe a la presencia de un centro de hierro binuclear [3] con el que se asocia el residuo de tirosina a través de la transferencia de carga [4] . Este centro metálico consiste en Fe 3+ y M donde M es Fe 3+ , Zn 2+ , Mg2+ o manganeso 2+ . El Fe 3+ conservador se estabiliza como hierro férrico, mientras que el M se puede reducir . Después del tratamiento con agentes reductores suaves, los FCF se convierten en su forma rosa enzimáticamente activa. El tratamiento con agentes reductores fuertes disocia los iones metálicos y vuelve la enzima incolora e inactiva [5] .

Los FCF están altamente conservados dentro de las especies eucarióticas , con >80 % de homología de aminoácidos en FCF de mamíferos [6] y >70 % de homología de secuencia en FCF derivados de plantas [7] . Sin embargo, el análisis de secuencias indica que existe una homología mínima entre los FCF de plantas y mamíferos (<20 %), con la excepción de los residuos de aminoácidos ligantes de metales, que son idénticos [8] . El núcleo metálico de FKF también difiere entre plantas y mamíferos. El PCF de mamíferos aislado y purificado hasta este momento consistía exclusivamente en iones de hierro, mientras que en las plantas el núcleo metálico consta de Fe 3+ y Zn 2+ o Mn 2+ . También se han aislado FCF en hongos, y se han identificado secuencias de ADN que codifican posibles FCF en organismos procarióticos como Cyanobacteria spp. y Mycobacteria spp [9] .

Actualmente no existe una nomenclatura definitiva para este grupo de enzimas, y hay muchos nombres. Estos incluyen la fosfatasa ácida violeta (PAP), la uteroferrina (Uf), la fosfatasa ácida tipo 5 (Acp 5) y la fosfatasa ácida resistente al tartrato (TRAP, TRACP, TR-AP). Sin embargo, existe un consenso en la literatura de que la fosfatasa ácida violeta (PAP) se refiere a las que se encuentran en especies no mamíferas y la fosfatasa ácida tartrato resistente (TRAP) se refiere a las fosfatasas que se encuentran en especies de mamíferos.

La uteroferrina, el FCF de bazo bovino y la fosfatasa ácida resistente al tartrato son FCF de mamíferos, y los estudios de FCF expresados ​​en diferentes tejidos han divergido. Estudios posteriores han demostrado que todas estas enzimas son una y la misma [10] [11] .

Notas

  1. ↑ BC Antanaitis (1983). "Uteroferrina y las fosfatasas de ácido púrpura". Avances en Bioquímica Inorgánica . 5 : 111-136. IDPM  6382957 .
  2. ↑ David C. Schlosnagle (diciembre de 1974). "Una fosfatasa que contiene hierro inducida por progesterona en los fluidos uterinos de los cerdos" . Revista de Química Biológica . 249 (23): 7574-9. IDPM  4373472 .
  3. ^ "Estequiometría de unión de hierro por uteroferrina y su relación con el contenido de fosfato" . Revista de Química Biológica . 259 (4): 2066-2069. Febrero de 1984. PMID  6698956 .
  4. ↑ Bruce P. Gaber (septiembre de 1979). "Dispersión de resonancia Raman de la uteroferrina, la glicoproteína púrpura del útero porcino" . Revista de Química Biológica . 254 (17): 8340-8342. PMID  468828 .
  5. ↑ Jussi M. Halleen (abril de 1998). “Estudios sobre la actividad de la proteína tirosina fosfatasa de la fosfatasa ácida tartrato resistente”. Archivos de Bioquímica y Biofísica . 352 (1): 97-102. DOI : 10.1006/abbi.1998.0600 . IDPM  9521821 .
  6. ↑ Deirdre K. Lord (abril de 1990). Fosfatasa ácida tipo 5. Secuencia, expresión y localización cromosómica de una proteína asociada a la diferenciación del macrófago humano”. Revista Europea de Bioquímica . 189 (2): 287-293. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb15488.x . IDPM  2338077 .
  7. ↑ Gerhard Schenk (octubre de 1999). “Centros metálicos binucleares en fosfatasas ácidas púrpura vegetales: Fe-Mn en batata y Fe-Zn en soja” (PDF) . Archivos de Bioquímica y Biofísica . 370 (2): 183-189. DOI : 10.1006/abbi.1999.1407 . PMID  10510276 . Archivado (PDF) desde el original el 12 de agosto de 2017 . Consultado el 26 de agosto de 2021 . Parámetro obsoleto utilizado |deadlink=( ayuda )
  8. ↑ Thomas Klabunde (junio de 1995). "Relación estructural entre el Fe (III) -Fe (II) de mamíferos y las fosfatasas ácidas púrpura de plantas de Fe (III) -Zn (II)". FEBS Cartas . 367 (1): 56-60. DOI : 10.1016/0014-5793(95)00536-I . IDPM  7601285 .
  9. ↑ Gerhard Schenk (septiembre de 2000). "Fosfatasas ácidas púrpuras de bacterias: similitudes con enzimas de mamíferos y plantas" (PDF) . gen _ 255 (2): 419-424. DOI : 10.1016/S0378-1119(00)00305-X . IDPM  11024303 . Archivado (PDF) desde el original el 2018-07-20 . Consultado el 26 de agosto de 2021 . Parámetro obsoleto utilizado |deadlink=( ayuda )
  10. ↑ Barbro Ek-Rylander (diciembre de 1991). "Clonación, secuencia y expresión de desarrollo de una fosfatasa ácida de hueso de rata tipo 5, resistente al tartrato" . Revista de Química Biológica . 266 (36): 24684-24689. PMID  1722212 .
  11. ↑ Ping Ling (abril de 1993). “La uteroferrina y las fosfatasas ácidas intracelulares resistentes al tartrato son productos del mismo gen” . Revista de Química Biológica . 268 (10): 6896-6902. PMID  8463220 .

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