Fotosistema II

El fotosistema II ( segundo fotosistema , fotosistema dos , PSII), o H 2 O-plastoquinona oxidorreductasa  , es el primer complejo funcional de la cadena de transporte de electrones (ETC) de los cloroplastos . Se encuentra en las membranas tilacoides de todas las plantas , algas y cianobacterias . Al absorber la energía de la luz en el curso de las reacciones fotoquímicas primarias , forma un fuerte agente oxidante  : la clorofila a dímero (P 680 + ), que, a través de una cadena de reacciones redox, puede causar la oxidación del agua .

Al oxidar el agua, el fotosistema II suministra electrones al ETC del cloroplasto, donde se utilizan para reducir el NADP + o fosforilación cíclica . Además, la oxidación del agua da lugar a la formación de protones y la formación de un gradiente de protones , que se utiliza posteriormente para la síntesis de ATP [1] . La oxidación fotoquímica del agua, que lleva a cabo el fotosistema II, va acompañada de la liberación de oxígeno molecular . Este proceso (una parte integral de la fotosíntesis de las plantas ) es la principal fuente de oxígeno en la Tierra .

Historial de descubrimientos

El centro de reacción PSII fue aislado en 1971 por L. Vernon. Los estudios de H. T. Witt (1962), en los que se aisló el pigmento P 680 por espectrofotometría diferencial , y los laboratorios de A. A. Krasnovsky (V. V. Klimov, V. A. Shuvalov, A A. Krasnovsky, 1977), en el que se encontró el aceptor primario del centro de reacción II, la feofitina , mediante espectroscopia pulsada [2] . Desde hace varias décadas, diversos grupos de investigadores han tratado de determinar la estructura espacial de los componentes que componen el complejo fotosistema II. Como resultado, en 2001 A. Zouni y sus colegas lograron obtener la estructura espacial del PSII a partir de la cianobacteria Synechococcus elongatus con una resolución de 3,8 Å utilizando análisis de difracción de rayos X. Al mismo tiempo, la enzima se encontraba en forma activa, es decir, PSII en forma cristalina dividía el agua bajo la influencia de la luz [3] .

Diferencias con el fotosistema I

La función principal del fotosistema II es la generación de un agente oxidante fuerte, que induce el proceso de oxidación del agua y la transferencia de sus electrones a la membrana portadora . La función principal del fotosistema I  es saturar estos electrones de bajo nivel con energía para llevar a cabo la reducción de NADP + con su ayuda . Dado que la energía del proceso global es demasiado alta para llevarla a cabo en el marco de un centro de reacción , en el curso de la evolución aparecieron dos fotosistemas que llevan a cabo por separado diferentes partes de esta reacción. Sus funciones específicas determinan las características de su estructura. Entonces, el fotosistema I es simétrico, es decir, dos ramas de transporte de electrones trabajan en él, lo que lo hace mucho más rápido, mientras que el fotosistema II es asimétrico y tiene solo una rama de trabajo, lo que ralentiza el transporte de electrones, pero lo hace más controlable. Ambos fotosistemas difieren significativamente en la estructura de las antenas , subunidades adicionales, métodos de regulación y posición en la membrana [4] . Por lo tanto, el fotosistema I tiene una antena integral, cuyas clorofilas se ubican directamente sobre las proteínas principales del complejo A y B, mientras que en el fotosistema II se ubican sobre las proteínas externas CP47 y CP43. En cuanto al número de pequeñas subunidades reguladoras adicionales, PSII supera significativamente a FSI, lo que está asociado con la necesidad de una regulación fina del proceso de oxidación del agua, que es potencialmente extremadamente peligroso para la célula. Esto también explica la distribución heterogénea de los fotosistemas en la membrana tilacoide : el PSI se ubica principalmente en la región de las membranas marginales, terminales y estromales [ , y el PSII se ubica casi por completo en la región de las membranas pareadas, lo que proporciona a la célula membranas adicionales. protección contra especies reactivas de oxígeno producidas por él [5] .

La principal diferencia entre el fotosistema II y el fotosistema I es la presencia de un gran dominio orientado hacia el lumen , que consiste en un grupo de manganeso y proteínas protectoras que lo rodean. Es aquí donde ocurre el proceso de oxidación fotoquímica del agua, acompañado de la liberación de oxígeno y protones [4] .

Organización estructural del fotosistema II

Photosystem II consta de las siguientes subunidades de proteínas y cofactores [8] [9] [10] [11] :

En los eucariotas, la mayoría de las subunidades pequeñas, así como las subunidades que rodean el complejo de oxidación del agua (WOC) - psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ  - están codificadas en el núcleo . Los genes de la familia cab que codifican las proteínas del complejo de captación de luz II (CCKII) también se encuentran allí. Este método de distribución de genes, cuando grandes subunidades de proteínas centrales permanecen en el cloroplasto y subunidades relativamente pequeñas que realizan funciones reguladoras se transfieren al núcleo, permite que la célula eucariota controle mejor el proceso de fotosíntesis y ayuda a coordinar el trabajo de dos genomas. [12] .

La subunidad G fue excluida de la lista de subunidades del fotosistema II porque se demostró que está codificada por el gen ndh , que es responsable de la síntesis de ferredoxina-NADP + reductasa , y por lo tanto no forma parte del fotosistema II [12]. ] . La subunidad N, ubicada en el mismo operón que psbB , resultó no ser parte del complejo del fotosistema II, pero está ubicada en la membrana del tilacoide y ensambla y organiza su centro de reacción y otras subunidades incluidas en el complejo central [13] . La subunidad S, que está ausente del supercomplejo PSII-CCKII, también genera dudas, sin embargo, este tema sigue siendo controvertido, ya que hay informes de que se puede encontrar en el dímero PSII [9] .

Durante la última década, se han descubierto muchas proteínas adicionales involucradas en el fotosistema II. Por lo tanto, Psb27 juega un papel importante en la reparación y organización del grupo de manganeso, Psb28 está involucrado en la biogénesis de CP47, Psb29 está involucrado en la biogénesis de PSII en Arabidopsis y Synechocystis , Psb30 está ampliamente distribuido en los genomas de organismos fotosintéticos y es necesario para el funcionamiento estable de PSII, y Psb31 se encontró en el complejo de oxidación de agua diatomea Chaetoceros gracilis [14] . Se ha demostrado que algunas de estas proteínas se unen o se unen al fotosistema maduro II en ciertas etapas de su maduración y ensamblaje, pero actualmente no hay evidencia concluyente que sugiera que son una parte constitutiva de este complejo proteico. El proceso de aislamiento y estudio de las subunidades pequeñas del PSII es extremadamente difícil debido a su bajo peso molecular , alta hidrofobicidad y ausencia de acidez-base pronunciada. Por esto, y también por otras razones, todavía no existe un modelo único para la estructura del fotosistema II [9] .

Los agentes redox (redox) involucrados en el transporte de electrones se encuentran en la parte central, el núcleo, del complejo PSII y están asociados con las proteínas integrales D1 y D2 . Comparten un alto grado de homología entre sí en la composición de aminoácidos primarios , así como con los polipéptidos L y M del centro de reacción de la bacteria púrpura . Es interesante notar que, a diferencia de las plantas superiores y las algas , en las que D 1 y D 2 están representados por una sola copia por genoma, algunas cianobacterias pueden tener varias copias de D 1 y D 2 expresadas de manera diferente dependiendo de las condiciones externas [ 12] . Las proteínas forman cinco hélices α transmembrana , cuyos residuos de aminoácidos se unen a los componentes del centro de reacción PSII, por ejemplo, el dímero P 680 se organiza en estas proteínas . Además, cada una de las proteínas se une a tres moléculas más de clorofila a (clorofilas adicionales y acompañantes), una molécula de feofitina a , β-caroteno y plastoquinona (Q A se asocia con la proteína D 2 y Q B  con la proteína D 1 ) . Entre Q A y Q B hay un ion ferroso , que está coordinado por ambas proteínas integrales. El dominio lumenal del péptido D1 une cuatro iones de manganeso y forma un grupo de manganeso. Además de las proteínas D1 y D2 , el núcleo de PSII incluye proteínas CP47 y CP43 (que se unen a Chl Z y Chl D ubicadas entre P 680 y feofitinas), que forman la antena interna, así como el citocromo b 559 . Al igual que el centro de reacción de las bacterias moradas , en el fotosistema II, debido a su asimetría, solo trabaja una rama de transporte de electrones, ubicada en la proteína D 1 . La esencia del fenómeno de la asimetría radica en el hecho de que los agentes redox forman un número diferente de enlaces de hidrógeno en las proteínas D 1 y D 2 . Esto afecta su potencial redox y hace imposible el transporte directo de electrones a través de la proteína D 2 [11] .

La optimización del trabajo del complejo agua-oxidante la proporcionan tres proteínas hidrófilas : P, Q y O (O, V y U en cianobacterias ). Constituyen el dominio periférico del fotosistema II. Este grupo de proteínas, llamadas proteínas del complejo agua-oxidante, se encuentra en el lado de la luz de la membrana cerca del grupo de manganeso y desempeña un papel estructural, protector y regulador en el proceso de oxidación del agua . La proteína O afecta el estado del grupo de manganeso, y otras dos proteínas son importantes para crear en su área las concentraciones de iones de calcio y cloro necesarias para la oxidación del agua . Aunque la gran mayoría de las proteínas en ambos fotosistemas consisten casi en su totalidad en hélices α, las subunidades P, Q y O, por el contrario, están enriquecidas en estructuras β , lo que las hace más duraderas y resistentes a la oxidación [11] .

La proteína central del fotosistema I A es homóloga a las proteínas D 1 +CP43 (el peso molecular de la proteína A corresponde a la suma de las masas moleculares de las proteínas D 1 y CP43) del fotosistema II, y la proteína B es homóloga a las proteínas D 2 +CP47, respectivamente [15] .

Tyrz _

Tyr z  es un residuo de tirosina de la proteína D 1 (Tyr-161). Es un transportador de electrones intermedio que transfiere electrones entre el grupo de manganeso y el P 680 . La transferencia de electrones ocurre con la formación de un radical neutro (Tyr z •) [11] .

Pareja especial P 680

P 680 , en la literatura inglesa P680 (del inglés  pigment , pigmento) es un par de clorofilas a , con un máximo de absorción a una longitud de onda de 680 nm . Absorbiendo energía luminosa, dona un electrón a la feofitina , y se oxida y se convierte en un fuerte agente oxidante P 680 + con un potencial redox de +1,12 V [ 16] , lo que le permite inducir el proceso de oxidación del agua, el potencial de los cuales es +0,8 V. Al mismo tiempo, el potencial redox del P 680 fotoexcitado está en la región negativa (menos de -0,6 V). A diferencia de un par especial de fotosistema I y un par de bacteriófilas en el fotosistema de las bacterias moradas , en P 680 las clorofilas se encuentran a una distancia mucho mayor (5,2 Å frente a 3,6 Å en P 700 y 3,5 Å en P 870 ), y sus planos ligeramente inclinados entre sí, lo que reduce significativamente la energía de conjugación del excitón y ralentiza la tasa de captura de energía luminosa, lo que a su vez hace que el proceso de separación de carga en un par de clorofilas sea más lento. La tasa de captura de baja energía permite el control de los niveles de excitación en la antena PSII, lo que protege el centro de reacción de la fotoinhibición [17] . El fotosistema II, como el centro de reacción de las bacterias violetas , es asimétrico y las dos moléculas de un dímero no son equivalentes. Una molécula de clorofila a (P 1 ) forma enlaces de hidrógeno con los aminoácidos de la proteína D 1 usando grupos cetoéster en las posiciones C 9 y C 10 , y la segunda molécula de clorofila a (P 2 ) forma solo un enlace de hidrógeno. Dado que P 1 forma un mayor número de enlaces de hidrógeno, su potencial redox es mayor y la fuerza motriz de los electrones es mayor. En el momento de la excitación del dímero, el electrón pasa de P 2 a la molécula de clorofila P 1 y se forma un dipolo . Debido a la aparición de un campo eléctrico local, cambia la conformación de un par especial , lo que facilita la transferencia adicional de un electrón a la feofitina , y se localiza una carga positiva en una de las clorofilas [18] .

• De acuerdo con la siguiente ecuación, P 680 entra en estado excitado absorbiendo un cuanto de luz o mediante la transferencia de energía de excitación de otras clorofilas del fotosistema II, como resultado de lo cual uno de sus electrones pasa del subnivel principal S 0 a el primer subnivel singlete S 1 :

Feofitin

La feofitina es el primer aceptor de electrones en el fotosistema II. Es aquí, entre la feofitina (E o ' = -0,53 V) y el pigmento fotoexcitado P 680 , donde se produce la separación de carga fotoquímica primaria. La transferencia de electrones se lleva a cabo en unos pocos picosegundos [19] .

• El P 680 * fotoexcitado dona un electrón a la feofitina, como resultado de lo cual se produce la separación de carga y se forma un par de radicales primarios:

Plastoquinonas Q A y Q B

Hay dos sitios de unión de plastoquinona en PSII: uno de ellos (Q A Fe 2+ ) contiene permanentemente plastoquinona unida en un complejo con hierro , y el segundo sitio (Q B ) es capaz de unirse reversiblemente a plastoquinonas libres de membrana . Ambas plastoquinonas actúan como aceptores secundarios de electrones, aceptándolo de la feofitina . La transferencia de electrones entre la feofitina y la plastoquinona ocurre en los primeros 200 picosegundos. Primero, hay una transferencia de electrones de la feofetina y una reducción Q A de un electrón , como resultado de lo cual pasa a la forma de un radical libre: semiquinona . El entorno de aminoácidos del sitio Q A lo vuelve extremadamente inestable y aumenta su reductividad (E o ' = -0,13 V), de modo que inmediatamente dona un electrón a Q B . Al mismo tiempo, Q A se oxida y está lista para aceptar el próximo electrón de la feofitina , y Q B permanece en forma de semiquinona hasta el próximo evento de transferencia de electrones , estabilizado por su entorno de aminoácidos. Habiendo recibido un segundo electrón de Q A , Q B se restaura completamente utilizando dos protones del espacio estromal. En forma de Q B H 2 se disocia del complejo PSII en la fase hidrófoba de la membrana y se convierte en un componente del conjunto de plastoquinonas [11] .

• Feofitin dona un electrón Q A con la formación de un radical semiquinona :

• Q A restaura Q B , que también pasa al estado de radical semiquinona :

• Q B recibe un segundo electrón de Q A y completa su reducción uniendo dos protones del estroma y difundiéndolos en la bicapa lipídica:

Citocromo b 559

El citocromo b 559  es una proteína heterodimérica que consiste en una subunidad alfa (PsbE) y una beta (PsbF), entre las cuales hay un hemo . Esta proteína es uno de los principales componentes del núcleo del fotosistema II. Aunque el citocromo b 559 no participa en el transporte de electrones principal, juega un papel crucial en el transporte de electrones auxiliar o cíclico, lo que le permite restaurar el P 680 oxidado cuando se bloquea el flujo de electrones del agua .

En PSII, se encontraron dos formas de citocromo b 559 : de alto potencial (b 559 H E o ' = +0,37 V) y de bajo potencial (b 559 L E o ' = +0,08 V). La forma de alto potencial se protona, la forma de bajo potencial se desprotona. Bajo ciertas condiciones, se observa la interconversión de una forma a otra, por lo tanto, el citocromo b 559 puede realizar no solo el transporte cíclico de electrones, sino también el transporte de protones en el lumen durante las reacciones redox [20] .

Complejo oxidante de agua

El grupo de manganeso consta de cuatro átomos de manganeso en el estado de oxidación de +3 a +5, cinco átomos de oxígeno que los unen y un átomo de calcio . La estructura exacta del grupo de manganeso sigue siendo motivo de controversia y conjeturas. Sus estructuras obtenidas por cristalografía de rayos X resultaron ser extremadamente poco fiables , ya que se demostró que los átomos de manganeso pueden reducirse bajo la influencia de los rayos X. Sin embargo, la cristalografía, en combinación con otros métodos espectroscópicos más suaves como EXAFS y , ayudó a los científicos a tener una idea bastante clara de la organización subyacente del cúmulo. También se cree que el bicarbonato , un anión que se une al dominio luminal D1, puede participar en el mantenimiento de la estructura del grupo de manganeso [21] .

El mecanismo de oxidación del agua actualmente no está del todo claro, pero lo siguiente puede considerarse probado experimentalmente. La fuerza motriz de la oxidación del agua es la formación de un agente oxidante muy fuerte P 680 con un potencial de +1,12 V durante las reacciones fotoquímicas primarias. Entre el grupo de manganeso y el P 680 hay un transportador de electrones intermedio Tyr Z  , el residuo de tirosina de la proteína D 1 (Tyr-161), que transfiere secuencialmente cuatro electrones del agua a un par especial de clorofilas.

La secuencia de reacciones se presenta como sigue. Tyr Z se oxida y reduce P 680 + . La oxidación de tirosina procede con la formación de un radical neutro (Tyr Z •), que indica la conjugación del proceso de eliminación de un electrón del hidroxilo de tirosina con el proceso de transferencia de su protón a un aceptor. Los residuos de histidina H190 y ácido glutámico E189 de la proteína D 1 ubicados cerca de la tirosina -161 pueden actuar como aceptores de protones . Además, el protón se puede transferir a lo largo de la cadena de aminoácidos a la superficie del lumen de la membrana, donde se libera al espacio del lumen. La tirosina, por otro lado, se restaura debido a la operación del grupo de manganeso y la oxidación del agua: el radical neutro formado Tyr Z • separa un átomo de hidrógeno de una molécula de agua unida a los átomos de manganeso en el grupo. Solo uno de los iones de manganeso , a saber, el cuarto Mn, se une a la molécula de agua como sustrato y le quita electrones. Se supone que inmediatamente antes de la formación del enlace O=O, el cuarto Mn pasa al estado Mn+5 . En este caso, el enlace O=O puede formarse mediante un ataque nucleofílico al complejo Mn +5 =O deficiente en electrones por una segunda molécula de agua que está unida a un ion de calcio cercano. La oxidación completa del agua y la formación de oxígeno requieren una repetición cuádruple de los eventos descritos [11] .

Cinética de la oxidación del agua

El estado del sistema de oxidación del agua cambia según el nivel de oxidación de los átomos de manganeso en el grupo. La idea de la existencia de estados separados funcionalmente distintos (estados S ) de un sistema de oxidación del agua surgió sobre la base de los trabajos de P. Joliot et al. (1969) [22] . Demostraron que cuando los cloroplastos adaptados a la oscuridad se irradian con breves destellos de luz, la liberación de oxígeno se produce de forma oscilatoria, con un máximo en el tercer destello y un período correspondiente a cuatro destellos [23] . Sobre la base de los resultados de estos experimentos, Bessel Kok et al. [24] propusieron el modelo del ciclo S , según el cual el sistema de oxidación del agua puede estar en varios estados, denominados S 0 , S 1 , S 2 , S 3 y S 4 . La transición de un estado a otro ocurre como resultado de la acción de un destello de luz y la eliminación de un electrón del sistema. La liberación de oxígeno molecular de dos moléculas de agua ocurre solo durante la transición del estado S 3 al S 4 , y el estado S 4 es inestable e inmediatamente pasa a S 0 . Según los conceptos modernos, la valencia de los átomos de Mn cambia durante el ciclo S. Como resultado de un cambio en las propiedades redox del cúmulo, se alcanza un alto potencial (el potencial del cúmulo más oxidado es de aproximadamente +0,9 V), lo que hace posible la oxidación del agua. Este proceso va acompañado de la liberación de cuatro protones por lumen, pero no está sincronizado con la liberación de oxígeno [11] .

Complejo de recolección de luz

La antena interna del fotosistema II consta de dos proteínas codificadas por el genoma del cloroplasto , CP43 y CP47, que están muy cerca del heterodímero central D 1 /D 2 (CP43 está ubicado cerca de D 1 y CP47 está ubicado cerca de D 2 ). La proteína CP43 está asociada con 13 moléculas de clorofila a y 3–5 moléculas de β-caroteno [9] . CP47 transporta 16 moléculas de clorofila a y 5 moléculas de β-caroteno . Estas antenas están en contacto con antenas "menores" externas: CP29, CP26 y CP23, también conocidas como Lhcb4-6, con CP26, CP29 y CCKII en contacto entre sí. Cada una de estas proteínas contiene 18 moléculas de clorofila a , 9 moléculas de clorofila b y 6 moléculas de carotenoides [25] . Debido a su posición, las proteínas menores cumplen la función de regular el flujo de energía desde las antenas externas hacia el centro de reacción del PSII. Es en las proteínas menores donde se produce el ciclo de la violoxantina , que cumple una función fotoprotectora ante el exceso de luz y ayuda a preparar la planta para el cambio de día y de noche [26] .

La antena móvil externa o CSKII consta de Lhcb1-3 (masa de unos 26 kDa) organizada en un trímero . Las tres proteínas están codificadas en el núcleo . Cada una de las proteínas de la antena móvil contiene 7 moléculas de clorofila a , 6 moléculas de clorofila b , 2 moléculas de luteína cruzadas y una de neoxantina y una de violaxantina (o zeaxantina ). Cuando esta antena es fosforilada por enzimas especiales, su carga se vuelve más negativa y migra del fotosistema II a la ubicación del fotosistema I, donde se asocia con su antena externa. Por lo tanto, la energía se redistribuye entre los dos fotosistemas y la fotosíntesis se afina [25] .

Protección contra la fotoinhibición

Transporte cíclico de electrones

Además del flujo de electrones principal, no cíclico, durante el cual hay una transferencia de electrones de bajo nivel del agua a un grupo de plastoquinonas, el fotosistema II puede llevar a cabo un transporte de electrones cíclico dentro de sí mismo, cuando el electrón viaja a lo largo de un camino cerrado. dentro del fotosistema. Este tipo de transporte se implementa en condiciones en las que la intensidad de la luz excede la capacidad del ETC para utilizar su energía o cuando el complejo oxidante del agua está dañado. Durante este proceso, la transferencia de electrones inversos ocurre desde la quinona primaria reducida Q B al citocromo c 559 , luego a la clorofila auxiliar Chl Z y luego al β-caroteno , que reduce el pigmento oxidado P 680 + . En condiciones extremas, es posible el transporte de electrones pseudocíclico (transferencia de electrones del agua al oxígeno ) [17] .

P 680+ es el agente oxidante más fuerte y por lo tanto representa un peligro serio para la célula . En condiciones fisiológicas normales , Tyr Z es donante de electrones para la misma ; sin embargo, en recuperación de emergencia, por ejemplo, en condiciones de baja temperatura , pueden participar Tyr D , Chl Z y Chl D , así como el β-caroteno de la proteína D 1 en su recuperación [17] . Como resultado de la reducción de P 680 + , el β-caroteno se oxida para formar un radical caroteno (Car + ), que se absorbe a 950 nm. La restauración de Car + es posible a través del citocromo b 559 [27] .

Función protectora de los carotenoides

Además de participar en el transporte cíclico, los carotenoides del centro de reacción tienen otra función: extinguir la clorofila triplete . Dos moléculas de β-caroteno están ubicadas simétricamente en las proteínas D 1 y D 2 . En D 1 , el β-caroteno está en forma totalmente trans , es decir, todos sus enlaces están en la posición trans , mientras que en D 2 el β-caroteno tiene un enlace cis en la posición 15. Si, como resultado de la fotoexcitación, se forma una forma triplete extremadamente reactiva de una de las clorofilas del pigmento P 680 , el β-caroteno absorbe parte de su exceso de energía, transfiriendo el electrón al estado fundamental. En este caso, se produce una transición espontánea del enlace en la posición 15 de cis a trans , y el exceso de energía del electrón triplete se libera en forma de calor [28] :

Reparación del fotosistema II

Otro mecanismo de defensa contra la fotoinhibición es la sustitución de la proteína D 1  “de sacrificio” . Debido al alto contenido de agentes redox fotoactivos y aminoácidos aromáticos , así como por la proximidad al complejo agua-oxidante, esta proteína es muy inestable a la luz, por lo que, bajo una intensa insolación, se oxida rápidamente o sufre un proceso de fotodegradación. La intensidad de la síntesis de la proteína D 1 es del 50% de todas las proteínas sintetizadas en el cloroplasto , mientras que su participación en las proteínas del cloroplasto es del 0,1%. La vida media de esta proteína es de solo 30 minutos.

El proceso de reparación ocurre de acuerdo al siguiente esquema. Primero, el complejo PSII se desarma: las proteínas WOC se van, los átomos de Mn se eliminan y se separan CP43 y CP47. A continuación, se elimina la proteína "estropeada": las secciones de la proteína D1 que sobresalen de la membrana se "roen" ( funciona la proteasa especial degP2 ), y la proteína especial AtFtsH "empuja" sus restos fuera de la membrana y se descompone proteolíticamente . ellos [29] . La síntesis de una nueva proteína D 1 tiene lugar en las laminillas , después de lo cual se somete a un procesamiento (se elimina la metionina N-terminal , la treonina restante se acetila , esta treonina puede fosforilarse de forma reversible). Luego, D1 migra a granas: la proteína se palmitiza y, de esta forma, se incorpora a la gran membrana, después de lo cual PSII se vuelve a ensamblar [30] [31] .

Localización en la membrana tilacoide

El fotosistema II, que genera un fuerte agente oxidante y es una fuente potencial de especies reactivas de oxígeno , representa un grave peligro para la célula . Por lo tanto, no sorprende que la mayor parte de este complejo esté ubicado en la región de las membranas pareadas, en el lugar más remoto y protegido [32] .

A diferencia del fotosistema I , que está presente en las plantas superiores solo como monómero , el fotosistema II es capaz de formar dímeros en los tres grupos fotosintéticos de organismos ( plantas , cianobacterias , algas ). Se cree que la formación de un dímero contribuye a la estabilidad del PSII y también sirve como uno de los mejores mecanismos para ajustar la fotosíntesis. En general, se obtuvieron aproximadamente los siguientes resultados para plantas superiores. Dos moléculas de PSII que forman un dímero y se unen de 2 a 4 trímeros CCKII se denominan supercomplejos. Dichos dímeros predominan en la parte central de las membranas granpareadas y marginales, donde se organizan en estructuras ordenadas específicas, pero prácticamente no se encuentran en la región de las membranas terminal y estromal. Además del supercomplejo, la membrana contiene un dímero PSII que contiene solo antenas menores; se distribuye más uniformemente sobre la membrana tilacoide, su concentración es máxima en la región de las membranas marginales, pero incluso en las membranas finales y estromales no es inferior al 10% del número total de PSII. Las membranas terminales están predominantemente ocupadas por complejos monoméricos PSII con diferente número de antenas, menos del 2% de las cuales son las denominadas PSII básicas (D1 + D2 + cit. b 559 ), que aquí experimentan un ciclo de reparación [5] .

Inhibidores

Hay muchos inhibidores del fotosistema II, muchos de los cuales son herbicidas económicamente significativos , que se utilizan para controlar el crecimiento de malas hierbas. Incluso se aíslan en una subclase separada de herbicidas llamados inhibidores de la fotosíntesis . Actualmente, alrededor del 30 % de todos los herbicidas utilizados pertenecen a esta clase [33] . Los inhibidores del fotosistema II se unen a la proteína D 1 en el sitio de unión de la plastoquinona externa QB , evitando que el fotosistema reduzca la plastoquinona y reabasteciendo la reserva de plastoquinona de membrana . Aunque todos los herbicidas de este grupo se unen al centro QB , el sitio de unión del aminoácido de cada uno es diferente del sitio de unión de los demás. Aunque se suprime la fotosíntesis, la planta no muere por falta de nutrientes y ATP, como se podría pensar, sino por otro efecto secundario de detener la fotosíntesis. Como resultado de la inhibición del fotosistema II, la energía de la luz se gasta en la generación de una gran cantidad de especies reactivas de oxígeno, así como formas de clorofila triplete y singlete. Todo esto conduce a la peroxidación de la membrana , la destrucción de proteínas, pigmentos y lípidos, la alteración de la integridad de la célula y la fuga de su contenido [34] .

Todos los inhibidores del fotosistema II se pueden dividir en diez grupos según su estructura química (no todos los herbicidas pertenecientes a uno u otro grupo de compuestos químicos son inhibidores del PSII, algunos de ellos tienen un mecanismo de acción diferente) [35] [33] [34 ] :

• Carbamatos de fenilo ( desmedifam , fenmedifam )
• Piridazinonas ( cloridazona )
• Triazinas ( ametrina (herbicida) , atrazina , prometona , prometrina , propazina , simazina )
• Triazinonas ( hexazinon , metribuzin )
• Uracilos ( bromacilo , terbacilo )
• Amidas ( propanil )
• Ureas ( diuron , fluorometuron , linuron , tebuthiuron )
• Benzotiadiazinonas ( bentazona )
• Nitrilos ( bromoxinil , ioxinil )
• Fenilperidazinas ( piridato )

Galería

• Fotosistemas II con indicación de subunidades

• Dímero PSII y proteínas de antena externa.

• Posición en la membrana

• Dímero PSII de T. elongatus

• Diagrama del fotosistema II

Véase también

• complejo NADH deshidrogenasa
• Citocromo - b 6 f -complejo
• oxidasa terminal
• Fotosistema I

Notas

1. ↑ Loll B. et al. Hacia una disposición completa de cofactores en la estructura de resolución de 3,0 Å del fotosistema II   // Naturaleza . - Diciembre 2005. - Vol. 438, núm. 7070 . - Pág. 1040-1044. -doi : 10.1038/ naturaleza04224 . — PMID 16355230 .
2. ↑ Ermakov, 2005 , pág. 155.
3. ↑ A. G. Gabdukhlakov, M. V. Dontsova. Estudios estructurales del fotosistema II de cianobacterias  (ruso)  // Avances en Química Biológica. - Instituto de proteínas RAS, Pushchino, región de Moscú, 2013. - V. 53 . - S. 323-354 . Archivado desde el original el 2 de abril de 2015.
4. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , pág. 121.
5. ↑ 1 2 Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro y Fikret Mamedov. Organización dimérica y monomérica del fotosistema II  (inglés)  // The Journal of Biological Chemistry  : revista. - 2006. - Mayo ( núm. 281 ). - Pág. 14241-14249 . -doi : 10.1074/ jbc.M600634200 .
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Literatura

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Enlaces

• Sistema de información "Membrana fotosintética"
• "Flujo de electrones cíclico y no cíclico". en la enciclopedia en línea de fisiología vegetal

diccionarios y enciclopedias	Britannica (en línea)