PETasa

Las PETasas son una clase de enzimas esterasas que catalizan la hidrólisis del plástico de tereftalato de polietileno (PET) a tereftalato de mono-2-hidroxietilo monomérico (MHET).

Reacción química idealizada (donde n es el número de monómeros en la cadena del polímero ): [1]

El PET residual se degrada a tereftalato de bis(2-hidroxietilo) (BHET). Las PETasas también pueden degradar el plástico PEF ( polietileno 2,5-furandicarboxilato ), que es un sustituto biodegradable del PET. Las PETasas no pueden catalizar la hidrólisis de poliésteres alifáticos como el succinato de polibutileno o el ácido poliláctico [2] .

La degradación natural no enzimática del PET tardará cientos de años, pero las PETasas pueden degradar el plástico PET fino en cuestión de días [3] .

Historia

La primera PETasa se descubrió en 2016 en la bacteria Ideonella sakaiensis cepa 201-F6 que se encuentra en muestras de sedimentos recolectadas cerca de una planta japonesa de reciclaje de botellas de PET [1] [4] . Antes de este descubrimiento, se sabía que otros tipos de hidrolasas degradaban el PET [2] . Estos incluyen hidrolasas como lipasas, esterasas y cutinasas [5] . Los descubrimientos de enzimas degradadoras de poliéster se remontan al menos a 1975 (α- quimotripsina ) [6] y 1977 ( lipasa ), por ejemplo [7] .

El plástico PET se generalizó en la década de 1970, y se ha sugerido que las PETasas en bacterias han aparecido recientemente [2] . En el pasado, la PETasa puede haber tenido una actividad enzimática asociada con la descomposición de la cubierta cerosa de las plantas [8] .

Estructura

Hasta abril de 2019, se conocían 17 estructuras de cristal 3D PETase: 6QGC Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6ILX Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6ILW Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5YFE ​​​​Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6EQD Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6EQE Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6EQF Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6EQG Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine Machine , 6EQH Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 6ANE Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5XJH Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5YNS Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5XFY Archivado el 23 de agosto , 2021 en Wayback Machine , 5XFZ Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5XG0 Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine , 5XH2 Ap copia de archivo fechada el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine y 5XH2. Archivado el 23 de agosto de 2021 en Wayback Machine .

La PETasa comparte cualidades tanto con las lipasas como con las cutinasas en el sentido de que posee un pliegue α/β-hidrolasa ; sin embargo, la hendidura del sitio activo que se observa en la PETasa está más abierta que en las cutinasas [2] . Según Pfam, la PETasa de Ideonella sakaiensis es similar a la dienelactona hidrolasa. Según ESTHER, pertenece a la familia de las poliesterasas-lipasas-cutinasas.

Hay aproximadamente 69 enzimas similares a PETase que se encuentran en muchos organismos diferentes, y hay dos clasificaciones de estas enzimas, que incluyen el tipo I y el tipo II. Se cree que cincuenta y siete de las enzimas pertenecen a la categoría I, mientras que el resto pertenece al grupo II, incluida la enzima PETasa que se encuentra en Ideonella sakaiensis . En las 69 enzimas similares a PETasa, existen los mismos tres residuos del sitio activo , lo que sugiere que el mecanismo catalítico es el mismo para todas las formas de enzimas similares a PETasa [9] .

• Superficie de un doble mutante de petasa (R103G y S131A) con HEMT (tereftalato de 1-(2-hidroxietil)4-metilo) unido a su sitio activo. HEMT es similar a MHET y contiene metanol esterificado adicional. PDBID: 5XH3.

• Diagrama de cinta de PETasa con tres residuos Ser160, Asp206 e His237. La tríada catalítica está representada por palos azules. El sitio activo se muestra en naranja para representar la estimulación por la molécula 2-HE(MHET)4 [9] .

Mutaciones

En 2018, científicos de la Universidad de Portsmouth colaboraron con el Laboratorio Nacional de Energía Renovable del Departamento de Energía de EE. UU. para desarrollar un mutante de PETasa que degrada el PET más rápido que el que se encuentra en su estado natural. Este estudio también mostró que las PETasas pueden degradar el 2,5-furandicarboxilato de polietileno (PEF) [2] [10] .

Ruta biológica

En I. sakaiensis , el MHET resultante se escinde adicionalmente por la acción de la enzima MHETasa en ácido tereftálico y etilenglicol [1] . Los experimentos de laboratorio han demostrado que las proteínas quiméricas que se unen artificialmente a la MHETasa y la PETasa son superiores a mezclas similares de enzimas libres [12] .

Véase también

• Galleria mellonella , una oruga capaz de digerir polietileno .
• Aspergillus tubingensis es un  hongo que digiere poliuretano .
• Pestalotiopsis microspora , una especie de hongo endófito capaz de degradar el poliuretano.
• Cutinasa , una enzima esterasa de forma geométrica similar

Notas

1. ↑ 1 2 3 “Una bacteria que degrada y asimila el poli(tereftalato de etileno)”. ciencia _ 351 (6278): 1196-9. Marzo de 2016. doi : 10.1126/science.aad6359 . PMID26965627  . _
2. ↑ 1 2 3 4 5 “Caracterización e ingeniería de una poliesterasa aromática que degrada plásticos”. Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 115 (19): E4350–E4357. Mayo de 2018. doi : 10.1073/ pnas.1718804115 . PMID29666242 ._ _ 
3. ↑ Dockrill . Los científicos han creado accidentalmente una enzima mutante que come desechos plásticos  , ScienceAlert . Archivado desde el original el 17 de abril de 2018. Consultado el 27 de noviembre de 2018.
4. ↑ “Ideonella sakaiensis sp. nov., aislado de un consorcio microbiano que degrada poli(tereftalato de etileno)”. Revista Internacional de Microbiología Sistemática y Evolutiva . 66 (8): 2813-8. Agosto de 2016. doi : 10.1099/ ijsem.0.001058 . PMID27045688 . _ 
5. ^ "Información estructural sobre el mecanismo catalítico de PET hidrolasa". Comunicaciones de la naturaleza []. 8 (1): 2106. Diciembre de 2017. DOI : 10.1038/s41467-017-02255-z . PMID29235460  . _
6. ↑ Tabushi, Iwao (agosto de 1975). “Poliéster fácilmente hidrolizable por quimotripsina”. Journal of Polymer Science: Edición de letras de polímeros . 13 (8): 447-450. DOI : 10.1002/pol.1975.130130801 .
7. ^ "Hidrólisis de poliésteres por lipasas". naturaleza _ 270 (5632): 76-8. Noviembre de 1977. doi : 10.1038/ 270076a0 . PMID 927523 . 
8. ↑ "Accidente" de laboratorio se convierte en una enzima mutante que devora plástico , Live Science . Archivado desde el original el 27 de noviembre de 2018. Consultado el 27 de noviembre de 2018.
9. ↑ 1 2 "Información estructural sobre el mecanismo molecular de la degradación del poli(tereftalato de etileno)". Comunicaciones de la naturaleza []. 9 (1): 382. Enero de 2018. DOI : 10.1038/s41467-018-02881-1 . PMID29374183  ._ _
10. ↑ Carrington . Nueva superenzima come botellas de plástico seis veces más rápido  , The Guardian . Archivado el 12 de octubre de 2020. Consultado el 23 de agosto de 2021.
11. ↑ Allison Chan. El futuro de las bacterias que limpian nuestros desechos plásticos (2016). Consultado el 23 de agosto de 2021. Archivado desde el original el 27 de noviembre de 2018. (indefinido)
12. ^ "Caracterización e ingeniería de un sistema de dos enzimas para la despolimerización de plásticos". Proc Natl Acad Sci USA . 117 (41): 25476-25485. Octubre de 2020. DOI : 10.1073/pnas.2006753117 . PMID  32989159 .