Fosfatasa ácida prostática
La fosfatasa ácida prostática ( PAP ), así como la fosfatasa ácida específica de la próstata ( PSAP ), es una enzima producida por la próstata . Se puede encontrar en cantidades elevadas en hombres con cáncer de próstata u otras condiciones.
El nivel más alto de fosfatasa ácida se encuentra en el cáncer de próstata metastásico. Las enfermedades óseas, como la enfermedad de Paget o el hiperparatiroidismo , las enfermedades de las células sanguíneas , como la anemia de células falciformes o el mieloma múltiple, o las enfermedades de depósito lisosomal , como la enfermedad de Gaucher , mostrarán niveles moderadamente elevados.
Algunos medicamentos pueden causar un aumento o disminución temporal de los niveles de fosfatasa ácida. La manipulación de la próstata con masaje, biopsia o examen rectal antes del examen puede aumentar los niveles.
Su función fisiológica puede estar relacionada con el proceso de licuefacción del semen [1] .
Uso para el pronóstico del cáncer de próstata
Marcador de suero
PSAP se utilizó para controlar y evaluar la progresión del cáncer de próstata hasta la introducción del antígeno prostático específico (PSA), que ahora lo ha suplantado en gran medida. Trabajos posteriores han sugerido que desempeña un papel en la predicción del cáncer de próstata de riesgo moderado a alto y ha dado lugar a un renovado interés en él como biomarcador [2] .
Inmunohistoquímica
Los patólogos suelen utilizar la tinción inmunohistoquímica para PSAP junto con PSA (tinción) para ayudar a distinguir los carcinomas mal diferenciados . Por ejemplo, el adenocarcinoma de próstata poco diferenciado ( cáncer de próstata ) y el carcinoma urotelial ( cáncer de vejiga ) pueden tener el mismo aspecto al microscopio , pero la tinción de PSAP y PSA puede ayudar a diferenciarlos [3] ; el adenocarcinoma de próstata a menudo se tiñe con PSA y/o PSAP, mientras que el carcinoma urotelial no lo hace.
VIH
La PAP puede desempeñar un papel importante en la transmisión del VIH . Investigadores de la Universidad de Ulm en Alemania descubrieron que el PAP forma fibras a partir de amiloide. Llamaron infección viral potenciadora de semillas de fibras (SEVI) y demostraron que capturan viriones de VIH, promoviendo su unión a las células diana. La asociación de PAP con el VIH podría aumentar la capacidad del virus para infectar células humanas "en varios órdenes de magnitud". La PAP puede ser el objetivo de futuros esfuerzos para combatir la propagación de la infección por el VIH [4] .
Supresión del dolor
Un estudio de la Universidad de Carolina del Norte y la Universidad de Helsinki encontró que la PAP puede tener potentes efectos antinociceptivos, antihiperalgésicos y antialodínicos que duran más que la morfina . Una sola dosis de PAP duró hasta tres días, mucho más que las cinco horas recibidas con una sola dosis de morfina. Cuando las células nerviosas están bajo estrés, liberan una sustancia química conocida como trifosfato de adenosina (ATP), que a su vez provoca dolor. El ATP se descompone en AMP ( monofosfato de adenosina ), que la PAP convierte en adenosina , una molécula conocida por suprimir el dolor [5] [6] .
Historia
El PSAP fue el primer marcador tumoral sérico útil y apareció en las décadas de 1940 y 1950 [2] .
Véase también
Notas
- ↑ Página 1135-1136 en: Walter F. Boron. Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . - 2005. - ISBN 978-1-4160-2328-9 .
- ^ 1 2 "Reviviendo la prueba de fosfatasa ácida para el cáncer de próstata". Oncología (Williston Park, NY) . 21 (8): 1003-10. Julio de 2007. PMID 17715699 .
- ^ "Inmunofenotipo de adenocarcinoma prostático de alto grado y carcinoma urotelial". Modificación. Patol . 13 (11): 1186-91. Noviembre de 2000. doi : 10.1038/ modpathol.3880220 . PMID 11106075 .
- ^ "Fibrillas de amiloide derivadas de semen mejoran drásticamente la infección por VIH". celular _ 131 (6): 1059-71. 2007. DOI : 10.1016/j.cell.2007.10.014 . PMID 18083097 .
- ↑ Nuevo analgésico que es ocho veces más fuerte que la morfina , Daily Telegraph
- ^ "La fosfatasa ácida prostática es una ectonucleotidasa y suprime el dolor generando adenosina". Neurona . 60 (1): 111-22. Octubre de 2008. DOI : 10.1016/j.neuron.2008.08.024 . PMID 18940592 .
Lecturas adicionales
- Ostrowski W. S., Kuciel R (1994). “Fosfatasa ácida prostática humana: propiedades seleccionadas y aplicaciones prácticas” . clin. quim. Acta . 226 (2): 121-9. DOI : 10.1016/0009-8981(94)90209-7 . IDPM 7923807 .
- Cooper JF, Foti AG, Shank PW (1978). “Medición radioinmunoquímica de la fosfatasa ácida prostática en médula ósea”. J. Urol . 119 (3): 392-5. DOI : 10.1016/S0022-5347(17)57499-6 . PMID 76687 .
- Cooper JF, Foti A, Herschman H (1979). “Radioinmunoensayos combinados de suero y médula ósea para la fosfatasa ácida prostática”. J. Urol . 122 (4): 498-502. DOI : 10.1016/S0022-5347(17)56480-0 . PMID 480493 .
- Sharief FS, Li SS (1992). “Estructura del gen de la fosfatasa ácida prostática humana” . Bioquímica Biografía. Res. común _ 184 (3): 1468-76. DOI : 10.1016/S0006-291X(05)80048-8 . PMID 1375464 . Archivado desde el original el 23 de agosto de 2021 . Consultado el 23 de agosto de 2021 .
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- Van Etten RL, Davidson R, Stevis PE, et al. (1991). "Estructura covalente, enlace disulfuro e identificación de residuos reactivos en la superficie y en el sitio activo de la fosfatasa ácida prostática humana". J Biol. quimica _ 266 (4): 2313-9. DOI : 10.1016/S0021-9258(18)52245-6 . PMID 1989985 .
- Sastre PG, Govindan MV, Patel PC (1990). "Secuencia de nucleótidos de la fosfatasa ácida prostática humana determinada a partir de un clon de ADNc de longitud completa" . Ácidos Nucleicos Res . 18 (16): 4928. doi : 10.1093 /nar/ 18.16.4928 . PMC 331993 . PMID 2395659 .
- Warhol MJ, Longtine JA (1985). “La localización ultraestructural del antígeno prostático específico y la fosfatasa ácida prostática en próstatas humanas hiperplásicas y neoplásicas”. J. Urol . 134 (3): 607-13. DOI : 10.1016/S0022-5347(17)47311-3 . IDPM 2411954 .
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- Vihko P, Virkkunen P, Henttu P, et al. (1988). “Clonación molecular y análisis de secuencias de ADNc que codifica la fosfatasa ácida prostática humana”. FEBS Let . 236 (2): 275-81. DOI : 10.1016/0014-5793(88)80037-1 . PMID 2842184 . S2CID 8445782 .
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- Li SS, Sharief FS (1993). “El gen de la fosfatasa ácida prostática (ACPP) está localizado en el cromosoma humano 3q21-q23” . Genómica . 17 (3): 765-6. DOI : 10.1006/geno.1993.1403 . IDPM 8244395 . Archivado desde el original el 23 de agosto de 2021 . Consultado el 23 de agosto de 2021 .
- Quintero IB, Araujo CL, Pulkka AE, Wirkkala RS, Herrala AM, Eskelinen EL, Jokitalo E, Hellström PA, Tuominen HJ, Hirvikoski PP, Vihko PT (2007). “La fosfatasa ácida prostática no es un objetivo específico de la próstata”. Cáncer Res . 67 (14): 6549-54. DOI : 10.1158/0008-5472.CAN-07-1651 . PMID 17638863 .
- Lindqvist Y, Schneider G, Vihko P (1993). "Estructura tridimensional de la fosfatasa ácida de rata en complejo con L(+)-tartrato". J Biol. quimica _ 268 (28): 20744-6. DOI : 10.1016/S0021-9258(19)36845-0 . IDPM 8407898 .
- Darson MF, Pacelli A, Roche P, et al. (1997). "Expresión de calicreína glandular humana 2 (hK2) en neoplasia intraepitelial prostática y adenocarcinoma: un nuevo marcador de cáncer de próstata". Urología . 49 (6): 857-62. DOI : 10.1016/S0090-4295(97)00108-8 . IDPM 9187691 .
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