Aminoácidos

Los aminoácidos ( ácidos aminocarboxílicos; AMK ) son compuestos orgánicos , cuya molécula contiene simultáneamente grupos carboxilo y amina . Los elementos químicos básicos de los aminoácidos son el carbono (C), el hidrógeno (H), el oxígeno (O) y el nitrógeno (N), aunque también se encuentran otros elementos en el radical de ciertos aminoácidos. Se conocen alrededor de 500 aminoácidos naturales (aunque solo 20 se usan en el código genético). [1] Los aminoácidos pueden considerarse derivados de los ácidos carboxílicos en los que uno o más átomos de hidrógeno se reemplazan por grupos amino.

Historia

La mayoría de los aproximadamente 500 aminoácidos conocidos se han descubierto desde 1953, incluso durante la búsqueda de nuevos antibióticos en microorganismos, hongos, semillas, plantas, frutas y fluidos animales. Aproximadamente 240 de ellos se encuentran en la naturaleza en forma libre, y el resto solo como elementos intermedios del metabolismo [1] .

Descubrimiento de aminoácidos en proteínas [2]

Los aminoácidos esenciales están en negrita .

Aminoácidos Abreviatura Año Fuente Primero resaltado [3]
Glicina Gly, G 1820 Gelatina A. Braconno
leucina Leu, L. 1820 Fibras musculares A. Braconno
tirosina Tiro, Y 1848 Caseína J. von Liebig
Sereno Ser, S 1865 Seda E. Kramer
Ácido glutamico Pegamento 1866 proteinas vegetales G. Ritthausen
glutamina gln, q 1877 Harina de trigo E. Schulze [4]
Ácido aspártico Asp, D. 1868 Conglutin, leguminosas ( brotes de espárragos ) G. Ritthausen
asparagina asn, n 1806 jugo de esparragos L.-N. Vauquelin y P. J. Robiquet
Fenilalanina Fe, F 1881 Brotes de lupino E. Schulze [4] , J. Barbieri
alanina Ala, A 1888 fibroína de seda A. Strekker , T. Weil
lisina Lis, K. 1889 Caseína E. Drexel
Arginina Argentina, R 1895 Sustancia de cuerno s hedin
histidina Su, H 1896 Sturin, histonas A. Kossel [5] , S. Gedin
cisteína Cis, C 1899 Sustancia de cuerno K. Morner
Valina Vale, V 1901 Caseína pescador
prolina Pro, P 1901 Caseína pescador
Hidroxiprolina hip, HP 1902 Gelatina pescador
triptófano Trp, W 1902 Caseína F. Hopkins , D. Kohl
isoleucina Ile, yo 1904 Fibrina F. Erlich
metionina Conocí a M. 1922 Caseína D. Möller
treonina Tr, T 1925 Proteínas de avena S. Shriver y otros
Hidroxilisina Hyl, hK 1925 Proteínas de pescado S. Shriver y otros

Propiedades físicas

En términos de propiedades físicas, los aminoácidos difieren marcadamente de los ácidos y bases correspondientes . Todos ellos son sustancias cristalinas , se disuelven mejor en agua que en disolventes orgánicos , tienen puntos de fusión bastante elevados; muchos de ellos tienen un sabor dulce. Estas propiedades indican claramente la naturaleza salina de estos compuestos. Las características de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos se deben a su estructura: la presencia de dos grupos funcionales opuestos al mismo tiempo: ácido y básico .

Propiedades químicas generales

Todos los aminoácidos son compuestos anfóteros , pueden exhibir tanto propiedades ácidas debido a la presencia de un grupo carboxilo en sus moléculas  - C O O H , como propiedades básicas debido al grupo amino  - N H 2 . Los aminoácidos interactúan con ácidos y álcalis :

N H 2  - C H 2  - C O O H + H Cl → H Cl  • N H 2  - C H 2  - C O O H (Sal clorhidrato de glicina ) N H 2  - C H 2  - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2  - C H 2  - C O O Na ( sal sódica de glicina )

Debido a esto, las soluciones de aminoácidos en agua tienen las propiedades de las soluciones tampón , es decir, se encuentran en estado de sales internas.

N H 2  - C H 2 C O O H N + H 3  - C H 2 C O O -

Los aminoácidos normalmente pueden participar en todas las reacciones características de los ácidos carboxílicos y las aminas .

Esterificación :

N H 2  - C H 2  - C O O H + C H 3 O H → H 2 O + N H 2  - C H 2  - C O O C H 3 (éster metílico de glicina)

Una característica importante de los aminoácidos es su capacidad para policondensarse , lo que conduce a la formación de poliamidas , incluidos péptidos , proteínas , nailon y capron .

Reacción de formación de péptidos :

H O O C  - C H 2  - N H  - H + H O O C  - C H 2  - N H 2 → H O O C  - C H 2  - N H  - C O  - C H 2  - N H 2 + H2O _ _

El punto isoeléctrico de un aminoácido es elpHen el que la proporción máxima de moléculas de aminoácidos tiene carga cero. A estepHaminoácido es el menos móvil en un campo eléctrico, y esta propiedad puede usarse para separar aminoácidos, así comoproteínasypéptidos.

Un zwitterión es una molécula de aminoácido en la que el grupo amino se representa como -NH 3 + y el grupo carboxi se representa como -COO- . Tal molécula tiene un momento dipolar significativo con carga neta cero. Es a partir de tales moléculas que se construyen los cristales de la mayoría de los aminoácidos.

Algunos aminoácidos tienen múltiples grupos amino y grupos carboxilo. Para estos aminoácidos, es difícil hablar de un zwitterión específico .

Conseguir

La mayoría de los aminoácidos se pueden obtener durante la hidrólisis de proteínas o como resultado de reacciones químicas:

C H 3 C O O H + Cl 2 + (catalizador) → C H 2 Cl C O O H + H Cl ; C H 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2  - C H 2 C O O H + N H 4 Cl

Isomería óptica

Todos los α-aminoácidos que forman parte de los organismos vivos, excepto la glicina , contienen un átomo de carbono asimétrico (la treonina y la isoleucina contienen dos átomos asimétricos) y tienen actividad óptica. Casi todos los α-aminoácidos naturales tienen una configuración L, y solo ellos están incluidos en la composición de las proteínas sintetizadas en los ribosomas .

D-Aminoácidos en organismos vivos

Los residuos de asparagina en proteínas estructurales metabólicamente inactivas experimentan una lenta racemización no enzimática espontánea: en las proteínas de la dentina y el esmalte dental, el L-aspartato se transforma en la forma D a una tasa de ~0,1 % por año [6] , que se puede utilizar para determinar la edad de los mamíferos. También se ha observado la racemización del aspartato en el envejecimiento del colágeno ; se supone que tal racemización es específica para el ácido aspártico y procede debido a la formación de un anillo de succinimida durante la acilación intramolecular del átomo de nitrógeno del enlace peptídico con el grupo carboxilo libre del ácido aspártico [7] .

Con el desarrollo del análisis de trazas de aminoácidos, los D-aminoácidos se encontraron primero en las paredes celulares de algunas bacterias ( 1966 ) y luego en los tejidos de organismos superiores [8] . Por lo tanto, D-aspartato y D-metionina son presumiblemente neurotransmisores en mamíferos [9] .

Algunos péptidos contienen D-aminoácidos resultantes de la modificación postraduccional . Por ejemplo, la D - metionina y la D- alanina son constituyentes de los heptapéptidos opioides en la piel de la filomedusa anfibia sudamericana ( dermorfina , dermencefalina y deltorfinas ). La presencia de D-aminoácidos determina la alta actividad biológica de estos péptidos como analgésicos .

De manera similar, se forman antibióticos peptídicos de origen bacteriano que actúan contra las bacterias grampositivas: nisina , subtilina y epidermina [10] .

Con mucha más frecuencia, los D-aminoácidos forman parte de péptidos y sus derivados, que se forman por síntesis no ribosómica en células fúngicas y bacterianas. Al parecer, en este caso, los L-aminoácidos, que son isomerizados por una de las subunidades del complejo enzimático que sintetiza el péptido , también sirven como material de partida para la síntesis .

Aminoácidos proteinogénicos

En el proceso de biosíntesis de proteínas , se incluyen en la cadena polipeptídica 20 α-aminoácidos codificados por el código genético . Además de estos aminoácidos, llamados proteinogénicos o estándar , existen aminoácidos no estándar específicos en algunas proteínas que surgen de aminoácidos estándar en el proceso de modificaciones postraduccionales. Recientemente, la selenocisteína (Sec, U) y la pirrolisina (Pyl, O) [11] [12] incorporadas traduccionalmente se consideran a veces aminoácidos proteinogénicos . Estos son los llamados aminoácidos 21 y 22 [13] .

La pregunta de por qué exactamente estos 20 aminoácidos se convirtieron en "elegidos" sigue sin resolverse [14] . No está del todo claro por qué estos aminoácidos resultaron ser preferibles a otros similares. Por ejemplo, un metabolito intermedio clave en la vía biosintética de la treonina , la isoleucina y la metionina es el α-aminoácido homoserina. Obviamente, la homoserina es un metabolito muy antiguo , pero para la treonina , la isoleucina y la metionina , existen aminoacil-tRNA sintetasas , tRNA , pero no para la homoserina.

Las fórmulas estructurales de los 20 aminoácidos proteinogénicos generalmente se dan en forma de la llamada tabla de aminoácidos proteinogénicos :

Clasificación

Aminoácidos 3 letras [15] 1 letra [15] aminoácidos mnemotécnico

regla [16]

Polaridad [17] radical Señor Volkswagen _

(Å 3 )

Pi escala de hidrofobicidad [18] frecuencia en proteínas (%) [19]
Glicina gly GRAMO GGU, GGC, GGA, GGG Glicina _ no polar alifático 75.067 48 6.06 −0,4 7.03
alanina ala A UGC, CCG, CCG, CCG una lanina no polar alifático 89.094 67 6.01 1.8 8.76
Valina valle V GUU, GUC, GUU, GUG Valina _ no polar alifático 117.148 105 6.00 4.2 6.73
isoleucina isla yo AUU, AUC, AUA yo soleucino no polar alifático 131.175 124 6.05 4.5 5.49
leucina Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG leucina _ no polar alifático 131.175 124 6.01 3.8 9.68
prolina Pro PAGS UCC, CCC, CCA, CCG Prolina _ no polar heterocíclico 115.132 90 6.30 −1,6 5.02
Sereno Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC serina _ Polar oximonoaminocarboxílico 105.093 73 5.68 −0,8 7.14
treonina Thr T UCA, ACC, ACA, ACG Treonina _ Polar oximonoaminocarboxílico 119.119 93 5.60 −0,7 5.53
cisteína Cis C UGU, UGC cisteína _ Polar Azufre 121.154 86 5.05 2.5 1.38
metionina Reunió METRO AGO Metionina _ no polar Azufre 149.208 124 5.74 1.9 2.32
aspártico

ácido

áspid D GAU, GAC ácido aspar dic Polar


Cargado negativamente 133.104 91 2.85 −3,5 5.49
asparagina como norte UAA, AAC espárragos _ _ Polar amidas 132.119 96 5.41 −3,5 3.93
glutamina

ácido

Glú mi GAA, GAG Pegamento Ácido Támico Polar


Cargado negativamente 147.131 109 3.15 −3,5 6.32
glutamina gln q CAA, CAG Q -tamina Polar amidas 146.146 114 5.65 −3,5 3.9
lisina Lys k AAA, AAG antes de L Polar cargado positivamente 146.189 135 9.60 −3,9 5.19
Arginina Argentina R UGE, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG una R ginina Polar cargado positivamente 174.203 148 10.76 −4,5 5.78
histidina Su H CAU, CAC Histidina _ Polar

cargado

afirmativamente

heterocíclico 155.156 118 7.60 −3,2 2.26
Fenilalanina fe F UUU, UUC Fenilalanina _ no polar aromático 165.192 135 5.49 2.8 3.87
tirosina Tyr Y UAU, UAC t y rosa Polar aromático 181.191 141 5.64 −1,3 2.91
triptófano trp W UGG t W o anillos no polar aromático,

heterocíclico

204.228 163 5.89 −0,9 6.73
Por radical Por grupos funcionales Clases de aminoacil-tRNA sintetasas

Para el aminoácido lisina , existen aminoacil-tRNA sintetasas de ambas clases.

Por vías biosintéticas

Las vías para la biosíntesis de aminoácidos proteinogénicos son diversas. El mismo aminoácido se puede formar de diferentes maneras. Además, caminos completamente diferentes pueden tener etapas muy similares. Sin embargo, los intentos de clasificar los aminoácidos según sus rutas biosintéticas tienen lugar y están justificados . Existe una noción de las siguientes familias biosintéticas de aminoácidos: aspartato , glutamato , serina , piruvato y pentosa . No siempre un aminoácido en particular puede asignarse sin ambigüedad a una familia en particular; se realizan correcciones para organismos específicos y teniendo en cuenta la vía predominante. Por familias, los aminoácidos se suelen distribuir de la siguiente manera:

La fenilalanina , la tirosina y el triptófano a veces se aíslan en la familia shikimata .

Según la capacidad del organismo para sintetizar a partir de precursores

La clasificación de los aminoácidos en esenciales y no esenciales no está exenta de inconvenientes. Por ejemplo, la tirosina es un aminoácido no esencial solo si hay un suministro suficiente de fenilalanina. Para los pacientes con fenilcetonuria , la tirosina se convierte en un aminoácido esencial. La arginina se sintetiza en el cuerpo humano y se considera un aminoácido no esencial, pero debido a algunas características de su metabolismo, bajo ciertas condiciones fisiológicas del cuerpo, puede equipararse a uno esencial. La histidina también se sintetiza en el cuerpo humano, pero no siempre en cantidades suficientes, por lo que debe suministrarse con los alimentos.

Según la naturaleza del catabolismo en los animales

La biodegradación de aminoácidos puede proceder de diferentes maneras.

Según la naturaleza de los productos del catabolismo en los animales, los aminoácidos proteinogénicos se dividen en tres grupos:

Aminoácidos:

Aminoácidos "millerianos"

Los aminoácidos "millerianos" son un nombre generalizado para los aminoácidos obtenidos en condiciones cercanas al experimento de Stanley L. Miller de 1953 . Se ha establecido la formación de muchos aminoácidos diferentes como racemato, que incluyen: glicina , alanina, valina , isoleucina , leucina , prolina , serina , treonina , aspartato , glutamato

Compuestos relacionados

En medicina, también se denominan aminoácidos a una serie de sustancias que pueden realizar algunas de las funciones biológicas de los aminoácidos:

Aplicación

Una característica importante de los aminoácidos es su capacidad para policondensarse , lo que conduce a la formación de poliamidas , incluidos péptidos , proteínas , nailon , nailon y enanto [20] .

Los aminoácidos forman parte de la nutrición deportiva y los piensos compuestos . Los aminoácidos se utilizan en la industria alimentaria como aditivos de sabor , por ejemplo, la sal de sodio del ácido glutámico [21] .

Notas

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. Nuevos aminoácidos naturales  (alemán)  // Angewandte Chemie Edición internacional en inglés  : magazin. - 1983. - Noviembre ( Bd. 22 , Nr. 11 ). - S. 816-828 . -doi : 10.1002/ anie.198308161 .
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren . — 2015.
  3. ↑ Ovchinnikov Yu. A. "Química bioorgánica" M: Education, 1987. - 815 p., p. 25.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (químico  )  // Wikipedia. — 2019-02-14.
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  7. ↑ CLOOSP; FLEDELIUS C. Los fragmentos de colágeno en la orina derivados de la reabsorción ósea están altamente racemizados e isomerizados: un reloj biológico de envejecimiento de proteínas con potencial clínico (1 de febrero de 2000). Consultado el 5 de septiembre de 2011. Archivado desde el original el 2 de febrero de 2012.
  8. ↑ J. van Heijenoort. Formación de las cadenas de glicanos en la síntesis de peptidoglicanos bacterianos  // Glicobiología. — 2001-3. - T. 11 , n. 3 . - S. 25R-36R . — ISSN 0959-6658 . Archivado desde el original el 20 de agosto de 2018.
  9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-aminoácidos en el cerebro: D-serina en neurotransmisión y neurodegeneración  // The FEBS journal. — 2008-7. - T. 275 , n. 14 _ - S. 3514-3526 . — ISSN 1742-464X . -doi : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06515.x . Archivado desde el original el 15 de septiembre de 2018.
  10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Papel de los precursores de peptidoglicanos unidos a lípidos en la formación de poros por nisina, epidermina y otros lantibióticos  // Microbiología molecular. — 1998-10. - T. 30 , n. 2 . - S. 317-327 . — ISSN 0950-382X . Archivado desde el original el 20 de agosto de 2018.
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  15. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. La célula: un enfoque molecular . — 3ra ed. - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 páginas p. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. ↑ R. B. Solovyov, profesor de biología. Varias reglas mnemotécnicas Archivado el 18 de abril de 2018 en Wayback Machine .
  17. ↑ 1 2 Berezov T.T., Korovkin B.F. Clasificación de aminoácidos // Química biológica. - 3ª ed., revisada. y adicionales .. - M. : Medicina, 1998. - 704 p. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. Un método simple para mostrar el carácter hidropático de una proteína  // Journal of Molecular Biology. - 1982-05-05. - T. 157 , n. 1 . - S. 105-132 . — ISSN 0022-2836 . Archivado desde el original el 6 de julio de 2018.
  19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteoma-pI: base de datos de puntos isoeléctricos del proteoma  // Investigación de ácidos nucleicos. — 2017-01-04. - T. 45 , n. D1 . — S. D1112—D1116 . — ISSN 1362-4962 . doi : 10.1093 / nar/gkw978 . Archivado desde el original el 2 de julio de 2018.
  20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Síntesis y funciones de polímeros basados ​​en aminoácidos  //  Química y Física Macromolecular. — vol. 200 , edición. 12 _ — ISSN 1521-3935 . -doi : 10.1002 / (sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p .
  21. ↑ Sadovnikova M.S., Belikov V.M. Formas de utilizar los aminoácidos en la industria. // Avances en Química . 1978. T. 47. Edición. 2. Art. 357-383.

Literatura

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  • Zbarsky I. B. , Simakova R. A., Budkovskaya N. G. Amino acids  // Gran enciclopedia médica  : en 30 volúmenes  / cap. edición B. V. Petrovski . - 3ra ed. - M  .: Enciclopedia soviética , 1974. - T. 1: A - Antibiosis. — 576 pág. : enfermo.
  • Experimentos y discusiones de Miller-Urey :
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    • Miller S. L. y H. C. Urey. Síntesis de compuestos orgánicos en la tierra primitiva. ciencia, v. 130 31 de julio de 1959
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  • Aminoácidos, péptidos, proteínas. ed. Yu. V. Mitina
  • Aminoácidos // Diccionario Enciclopédico de Brockhaus y Efron  : en 86 volúmenes (82 volúmenes y 4 adicionales). - San Petersburgo. , 1890-1907.

Enlaces

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