E-cadherina

Cadherina 1, tipo 1, E-cadherina (epitelio)

1i7w
Estructuras Disponibles
AP Búsqueda de ortólogos: PDBe , RCSB
Identificadores
SímboloCDH1  ; arco-1; CD324; CDHE; ECAD; LCAM; UVO
Identificaciones externasOMIM:  192090 MGI :  88354 HomoloGene :  20917 GeneCards : Gen CDH1
perfil de expresión de ARN
Más información
ortólogos
VistaHumanoRatón
Entrez99912550
ConjuntoENSG00000039068ENSMUSG00000000303
UniProtP12830P09803
RefSeq (ARNm)NM_004360NM_009864
RefSeq (proteína)NP_004351NP_033994
Lugar geométrico (UCSC)Chr 16:
68.77 – 68.87 Mb
Canal 8:
106,6 – 106,67 Mb
Buscar en PubMed[una][2]

La E-cadherina [1] [2] (cadherina epitelial; cadherina-1, tipo 1; CDH1, CD324 ) es una proteína de membrana , una glicoproteína de la superfamilia de las cadherinas , un producto del gen CDH1 . El gen fue clonado por primera vez en 1987 [3] .

Funciones

La E-cadherina, junto con las N- y P-cadherinas , pertenece a las cadherinas tipo 1, proteínas de adhesión celular dependientes del calcio . Están involucrados en interacciones homófilas, formando contactos intercelulares.

La E-cadherina está implicada en la regulación de la adhesión intercelular, la motilidad celular y la proliferación de células epiteliales. Tiene un papel supresor potencial en la invasividad celular. Es un ligando para el receptor de integrina alfa-E / beta-7 .

El dominio E-cadherina de CTF2 estimula la degradación no amiloide del precursor beta amiloide (APP) e inhibe la formación de productos C99 y C83. [cuatro]

Estructura

La E-cadherina consta de 728 aminoácidos (después de la maduración), el peso molecular de la parte proteica es de 97,5 kDa . La principal región N-terminal (555 aminoácidos) es extracelular, seguida de un solo fragmento transmembrana y un fragmento intracelular (152 aminoácidos). El fragmento extracelular incluye 5 repeticiones del dominio de cadherina y 4 sitios de N-glicosilación . El fragmento citosólico contiene 3 sitios de fosforilación (según el residuo de serina ).

La proteína contiene 3 posiciones que pueden ser hidrolizadas por proteasas y formar fragmentos activos. La metaloproteasa hidroliza la posición 700-701 para formar un fragmento CTF1 acuoso. La posición 731-732 se escinde mediante gamma-secretasa/PS1 para formar el fragmento CTF2. Bond 750-751 es hidrolizado por caspasa-3 para formar CTF3.

Patología

Los trastornos genéticos se correlacionan con el desarrollo de carcinomas de estómago, mama, colon, timo y ovarios.

Véase también

Notas

  1. Gen CDH1 (codifica E-cadherina) . canal médico. Consultado el 12 de mayo de 2021. Archivado desde el original el 12 de abril de 2021.  (Ruso)
  2. Zasadkevich Yu. M., Sazonov S. V. El papel de la molécula de adhesión celular E-cadherina en la ontogénesis humana en condiciones normales y patológicas. Morfología. 2014:146(5):78-82 . elibrary.ru. Recuperado: 12 de mayo de 2021.  (Ruso)
  3. Mansouri A., Spurr N., Goodfellow PN, Kemler R. Caracterización y localización cromosómica del gen que codifica la molécula de adhesión celular humana uvomorulina //  Diferenciación: diario. - 1988. - junio ( vol. 38 , n. 1 ). - Pág. 67-71 . PMID 3263290 .  
  4. Entrada de la base de datos Uniprot para CD324 (número de acceso P12830) . Consultado el 5 de abril de 2012. Archivado desde el original el 21 de agosto de 2017.

Bibliografía