F11R

F11R
Estructuras Disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
simbolos F11R , F11r, 9130004G24, AA638916, ESTM33, JAM, JAM-1, JAM-A, Jcam, Jcam1, Ly106, CD321, JAM1, JAMA, KAT, PAM-1, receptor F11
Identificaciones externas OMIM: 605721 MGI: 1321398 HomoloGen: 14255 GeneCards: 50848
perfil de expresión de ARN


Más información
ortólogos
Tipos Humano Ratón
Entrez
Conjunto
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_172647

RefSeq (proteína)

NP_766235

Lugar geométrico (UCSC) Canal 1: 161 – 161,02 Mb Canal 1: 171,27 – 171,29 Mb
Búsqueda en PubMed [una] [2]
Editar (humano)Editar (ratón)

F11R ( receptor F11 ; molécula de adhesión de unión A  ; CD321 ) es una proteína de membrana de la superfamilia de las inmunoglobulinas , un producto del gen F11R humano [1] [2] [3] .

Funciones

Las uniones estrechas son un componente importante en la adhesión intercelular, que desempeña un papel fundamental en la formación de capas de células epiteliales y endoteliales. Las uniones estrechas forman un "enlace cruzado" entre las células que impide el libre movimiento de agua y solutos en el espacio pericelular. F11R  es una proteína de la superfamilia de las inmunoglobulinas que es un importante regulador del ensamblaje de las uniones estrechas en el epitelio. Además, F11R sirve como receptor de reovirus ; un ligando de integrina LFA-1 , que desempeña un papel en la transmigración de leucocitos, y un ligando de plaquetas . Hay dos isoformas de la proteína [3] .

Estructura

F11R consta de 299 aminoácidos , peso molecular 32,6 kDa.

Interacciones

F11R se une a MLLT4 [4] , CASK [4] [5] y TJP1/ZO-1 . [4] [6]

Notas

  1. Ozaki H, Ishii K, Horiuchi H, Arai H, Kawamoto T, Okawa K, Iwamatsu A, Kita T (julio de 1999). "Innovador: el tratamiento combinado de TNF-alfa e IFN-gamma provoca la redistribución de la molécula de adhesión de unión en las células endoteliales humanas". Revista de Inmunología . 163 (2): 553-7. PMID  10395639 .
  2. Naik UP, Ehrlich YH, Kornecki E (agosto de 1995). “Mecanismos de activación plaquetaria por un anticuerpo estimulador: entrecruzamiento de un nuevo receptor plaquetario para el anticuerpo monoclonal F11 con el receptor Fc gamma RII” . El diario bioquímico . 310 (Pt 1)(1): 155-62. DOI : 10.1042/bj3100155 . PMC  1135867 . PMID  7646439 .
  3. 1 2 Gen Entrez: receptor F11R F11 .
  4. 1 2 3 Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (septiembre de 2000). "La molécula de adhesión de unión interactúa con las proteínas que contienen el dominio PDZ AF-6 y ZO-1". El Diario de Química Biológica . 275 (36): 27979-88. DOI : 10.1074/jbc.M002363200 . PMID  10856295 .
  5. Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (marzo de 2001). "Asociación de la molécula de adhesión de la unión con la serina proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina (CASK/LIN-2) en células epiteliales humanas caco-2". El Diario de Química Biológica . 276 (12): 9291-6. DOI : 10.1074/jbc.M006991200 . PMID  11120739 .
  6. Ebnet K, Aurrand-Lions M, Kuhn A, Kiefer F, Butz S, Zander K, Meyer zu Brickwedde MK, Suzuki A, Imhof BA, Vestweber D (octubre de 2003). "Los miembros de la familia de moléculas de adhesión de unión (JAM) JAM-2 y JAM-3 se asocian con la proteína de polaridad celular PAR-3: un posible papel de las JAM en la polaridad de las células endoteliales" . Revista de Ciencias Celulares . 116 (Pt 19): 3879-91. DOI : 10.1242/jcs.00704 . PMID  12953056 .

Literatura