BST1

BST1
Estructuras Disponibles
APBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
simbolos BST1 , CD157, antígeno de células estromales de médula ósea 1
Identificaciones externas OMIM: 600387 MGI: 105370 HomoloGene: 3198 GeneCards: 683
Enfermedades hereditarias relacionadas
Nombre de la enfermedad Enlaces
enfermedad de Parkinson
perfil de expresión de ARN
Más información
ortólogos
Tipos Humano Ratón
Entrez
Conjunto
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_004334

NM_009763

RefSeq (proteína)

NP_004325

NP_033893

Lugar geométrico (UCSC) Canal 4: 15,7 – 15,74 Mb Canal 5: 43.98 - 44 Mb
Búsqueda en PubMed [2] [3]
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Bst1 ( Eng.  B one marrow stromal cell antigen 1 ; ADP-ribosyl cyclase 2; CD157 ; EC 3.2.2.6 ) es una proteína de membrana , una enzima de la clase hidrolasa , un producto del gen humano BST1 [1] [2] [3] .

gen

El gen de la proteína BST1 es un parólogo (duplicado) del gen CD38 . Ambos genes están ubicados en humanos en el cromosoma 4 (4p15) [4] .

Reacción catalítica

La ADP- ribosilciclasa CD157 caracteriza la siguiente reacción de hidrólisis del dinucleótido de nicotinamida y adenina :

NAD ++ H 2 O \ u003d ADP- D -ribosa + H ++ nicotinamida

Funciones

Bst1 /CD157 es una proteína de anclaje a la membrana a expensas del glicosilfosfatidilinositol . Bst1 facilita el crecimiento de los linfocitos pre-B . La secuencia de aminoácidos de Bst1 tiene un 33% de similitud con la proteína CD38. Se encontró un alto nivel de expresión de Bst1 en células del estroma de la médula ósea de pacientes con artritis reumatoide. Las anormalidades en los linfocitos B en la artritis reumatoide, al menos en parte, están asociadas con una mayor expresión de Bst1 en el estroma de la médula ósea [3] .

CD157 y CD38 son miembros de la familia de enzimas ADP-ribosilciclasa que caralizan la formación de nicotinamida y adenosina difosfato ribosa (ADPR) o ADP-ribosa cíclica (cADPR) a partir de NAD + , siendo CD157 un catalizador mucho más débil que CD38 [5] [6] [7 ] . Se requiere cADPR para la regulación de Ca2 2+ en las células [6] . De las dos enzimas, solo CD38 hidroliza cADPR a ADPR [7] . Mientras que el CD38 se expresa en muchos tejidos, el CD157 se encuentra en el intestino y el tejido linfoide [7] .

CD157 juega un papel importante en el control de la migración de leucocitos, la adhesión de leucocitos a los vasos sanguíneos y la transmigración de leucocitos a través de la pared vascular [4] .

CD157 está implicado en el proceso de fagocitosis de macrófagos de la bacteria Mycobacterium tuberculosis , que provoca el desarrollo de la tuberculosis [8] .

CD157 se expresa en células de leucemia mieloide aguda y se utiliza en el diagnóstico de la enfermedad, como diana terapéutica y para el seguimiento del curso de la leucemia [9] .

Notas

  1. Ferrero E, Lo Buono N, Morone S, Parrotta R (2017). “El CD157/Bst1 canónico humano es una isoforma empalmada alternativamente que enmascara un exón específico de primate no identificado previamente incluido en una transcripción novedosa” . informes cientificos 7 (1): 159231. Bibcode : 2017NatSR...715923F . DOI : 10.1038/s41598-017-16184-w . PMC  5698419 . PMID  29162908 .
  2. Kaisho T, Ishikawa J, Oritani K, Inazawa J, Tomizawa H, Muraoka O, Ochi T, Hirano T (julio de 1994). “BST-1, una molécula de superficie de las líneas celulares del estroma de la médula ósea que facilita el crecimiento de células pre-B” . Proc Natl Acad Sci USA . 91 (12): 5325-9. Código Bib : 1994PNAS...91.5325K . DOI : 10.1073/pnas.91.12.5325 . CMP 43987  . IDPM 8202488 . 
  3. 1 2 Entrez Gene: BST1 antígeno de células estromales de médula ósea 1 .
  4. 1 2 Quarona V, Zaccarello G, Chillemi A (2013). "CD38 y CD157: un largo viaje desde los marcadores de activación hasta las moléculas multifuncionales". Citometría Parte B. 84 (4): 207-217. doi : 10.1002/ cito.b.21092 . PMID 23576305 . S2CID 205732787 .  
  5. Higashida H, Hashii M, Tanaka Y, Matsukawa S (2019). “CD38, CD157 y RAGE como determinantes moleculares del comportamiento social” . celdas _ 9 (1): 62. doi : 10.3390/ cells9010062 . PMC 7016687 . PMID 31881755 .  
  6. 1 2 Malavasi F, Deaglio S, Funaro A, Ferrero E, Horenstein AL, Ortolan E, Vaisitti T, Aydin S (2008). “Evolución y función de la familia de genes ADP ribosil ciclasa/CD38 en fisiología y patología”. Revisiones fisiológicas . 88 (3): 841-886. DOI : 10.1152/physrev.00035.2007 . PMID  18626062 .
  7. 1 2 3 Rajman L, Chwalek K, Sinclair D.A. (2018). "Potencial terapéutico de las moléculas potenciadoras de NAD: la evidencia in vivo" . Metabolismo celular . 27 (3): 529-547. DOI : 10.1016/j.cmet.2018.02.011 . PMC  6342515 . IDPM  29514064 .
  8. Glaria E, Valled AF (2020). "Papeles de CD38 en la respuesta inmune a la infección" . celdas _ 9 (1): 228. doi : 10.3390/ cells9010228 . PMC 7017097 . PMID 31963337 . Archivado desde el original el 7 de diciembre de 2021 . Consultado el 23-02-2021 .   Parámetro obsoleto utilizado |deadlink=( ayuda )
  9. Yakymiv Y, Augeri S, Fissolo G, Peola S (2019). "CD157: de marcador de diferenciación de células mieloides a diana terapéutica en leucemia mieloide aguda" . celdas _ 8 (12): 1580. doi : 10.3390/ cells8121580 . PMC 6952987 . PMID 31817547 . Archivado desde el original el 7 de diciembre de 2021 . Consultado el 23-02-2021 .   Parámetro obsoleto utilizado |deadlink=( ayuda )

Literatura