Alanina aminopeptidasa

Alanina aminopeptidasa
Estructuras Disponibles
AP Búsqueda de ortólogos: PDBe , RCSB
Identificadores
SímboloANPEP  ; EPA; CD13; GP150; LAP1; P150; PEPN
Identificaciones externasOMIM:  151530 MGI :  96749 HomoloGene :  68163 ChEMBL : 1907 GeneCards : ANPEP Gene
Número CE3.4.11.2
perfil de expresión de ARN
Más información
ortólogos
VistaHumanoRatón
Entrez29016790
ConjuntoENSG00000166825ENSMUSG00000039062
UniProtP15144P97449
RefSeq (ARNm)NM_001150NM_008486
RefSeq (proteína)NP_001141NP_032512
Lugar geométrico (UCSC)Chr 15:
90.33 – 90.36 Mb
Canal 7:
79.82 – 79.85 Mb
Buscar en PubMed[una][2]

La alanina aminopeptidasa (AAP, EC 3.4.11.2 ; aminopeptidasa N) es una proteína de membrana , una enzima que pertenece a la clase de las peptidasas o proteasas . Se utiliza como marcador de daño renal y juega un papel en el diagnóstico de ciertas enfermedades renales. Otros nombres para la enzima: aminopeptidasa M, aminopeptidasa microsomal, glicoproteína de membrana plasmática mieloide CD13, gp150.

Especificidad y función del tejido

La alanina aminopeptidasa (AAP) se localiza en el intestino delgado y en la membrana de las microvellosidades renales , así como en otras membranas plasmáticas. En el intestino delgado, la alanina aminopeptidasa participa en la degradación final de los péptidos formados durante la hidrólisis de las proteínas alimentarias bajo la acción de proteasas gástricas y pancreáticas.

Además, AARP tiene muchas funciones fisiológicas, incluida la regulación enzimática de péptidos y funciones asociadas con células tumorales malignas, como su invasividad, diferenciación y apoptosis, motilidad y angiogénesis. Se ha demostrado que AARP puede servir como receptor viral y participar en el metabolismo del colesterol . [una]

Especificidad catalítica

AARP es una exopeptidasa y libera el aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida. Más preferiblemente, AARP hidroliza el enlace en la alanina N-terminal y otros aminoácidos neutros, pero puede hidrolizar el enlace peptídico de casi todos los demás aminoácidos, incluida la prolina , aunque a un ritmo más lento. Cuando el aminoácido hidrofóbico X es seguido por prolina, AARP libera el dipéptido X-Pro. [2]

Estructura

AARP consta de 966 aminoácidos y tiene un peso molecular de 109,5 kDa. Incluye una región citoplasmática N-terminal corta, un fragmento transmembrana y un fragmento de metaloproteasa extracelular. El sitio extracelular incluye 4 sulfotirosinas, 1 fosfotreonina y 10 sitios de N-glicosilación . El centro activo de la enzima consta de un aceptor de protones ( residuo de ácido glutámico ), tres aminoácidos que se unen al zinc activo y tirosina , un estabilizador de estado intermedio.

Forma un dímero en la célula. Se une a la proteína HCoV-229E. [2]

Véase también

Notas

  1. Mina-Osorio P. La enzima del pluriempleo CD13: funciones antiguas y nuevas para  apuntar //  Tendencias : diario. - 2008. - Agosto ( vol. 14 , no. 8 ). - P. 361-371 . -doi : 10.1016/ j.molmed.2008.06.003 . —PMID 18603472 .
  2. 1 2 Entrada de la base de datos Uniprot para CD9 (número de acceso P15144) . Fecha de acceso: 30 de enero de 2012. Archivado desde el original el 17 de septiembre de 2017.

Bibliografía